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- PDB-4fp7: 2.2A resolution structure of Proteasome Assembly Chaperone Hsm3 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4fp7
タイトル2.2A resolution structure of Proteasome Assembly Chaperone Hsm3
要素DNA mismatch repair protein HSM3
キーワードCHAPERONE / Hsm3 / Proteasome
機能・相同性
機能・相同性情報


proteasome regulatory particle assembly / mismatch repair / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Leucine-rich Repeat Variant - #50 / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat - #580 / DNA mismatch repair protein HSM3, C-terminal domain / DNA mismatch repair protein HSM3, N-terminal domain / DNA mismatch repair protein HSM3, C terminal domain / DNA mismatch repair protein HSM3, N terminal domain / Leucine-rich Repeat Variant / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Armadillo-type fold / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA mismatch repair protein HSM3
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Lovell, S. / Battaile, K.P. / Singh, R. / Zolkiewski, M. / Roelofs, J.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: 2.2A resolution structure of Proteasome Assembly Chaperone Hsm3
著者: Singh, R. / Lovell, S. / Zolkiewski, M. / Battaile, K.P. / Roelofs, J.
履歴
登録2012年6月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年4月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.22024年2月28日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA mismatch repair protein HSM3
B: DNA mismatch repair protein HSM3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)113,3712
ポリマ－113,3712
非ポリマー00
水4,702261
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2950 Å2
ΔGint-14 kcal/mol
Surface area38110 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)85.148, 94.466, 129.931
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細The asymmetric unit contains two biological units

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要素

#1: タンパク質 DNA mismatch repair protein HSM3 / Enhanced spontaneous mutability protein 3


分子量: 56685.719 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: HSM3, YBR272C, YBR1740 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P38348
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 261 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.63 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7
詳細: 20% PEG 4000, 100 mM Hepes, 150 mM ammonium sulfate, pH 7.0, vapor diffusion, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2011年11月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→129.93 Å / Num. all: 53064 / Num. obs: 53064 / % possible obs: 98.56 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 6.75 % / Rmerge(I) obs: 0.097 / Net I/σ(I): 15.0771
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique all% possible all
2.2-2.326.930.662.9752673760397.78
2.32-2.466.820.464.4749028719298.14
2.46-2.636.680.326.4645609682498.43
2.63-2.846.860.23943464633398.35
2.84-3.117.120.1413.4842026590599.12
3.11-3.486.860.0919.5936698535198.96
3.48-4.026.380.0627.6230363475798.95
4.02-4.926.620.0436.4526881405999.18
4.92-6.966.260.0432.3619991319499.23
6.96-129.936.080.0341.7611224184698.27

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation2.5 Å71.22 Å
Translation2.5 Å71.22 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALACCP4_3.3.20データスケーリング
PHASER2.4.0位相決定
PHENIXdev_906精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
JDirectorデータ収集
XDSデータ削減
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.2→44.391 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU ML: 0.32 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.19 / 位相誤差: 24.51 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.239 2663 5.06 %RANDOM
Rwork0.188 ---
obs0.1906 53012 98.06 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.73 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 32.07 Å2 / ksol: 0.342 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 94.07 Å2 / Biso mean: 37.0421 Å2 / Biso min: 9.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.4688 Å2-0 Å20 Å2
2---2.4645 Å20 Å2
3---0.9957 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→44.391 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7025 0 0 261 7286
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.017148
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1259688
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0611144
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051223
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.1652652
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 30

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.2-2.2250.31981580.28813174333297
2.225-2.25120.37391480.28133206335497
2.2512-2.27860.33981970.27173091328897
2.2786-2.30750.36991460.26583216336297
2.3075-2.33780.35371910.25863111330298
2.3378-2.36990.31111600.25063204336497
2.3699-2.40370.2831770.24053160333798
2.4037-2.43960.27781600.21373156331697
2.4396-2.47770.27491980.20133173337199
2.4777-2.51830.28231750.1923212338798
2.5183-2.56170.23091710.18583187335898
2.5617-2.60830.25141650.18123164332999
2.6083-2.65850.23491640.17923222338698
2.6585-2.71270.24551760.181232203396100
2.7127-2.77170.25131960.18983182337898
2.7717-2.83620.24091660.18373187335398
2.8362-2.90710.26861470.19133215336299
2.9071-2.98570.28011650.20123245341099
2.9857-3.07350.29311960.21143147334398
3.0735-3.17270.29941650.2083266343199
3.1727-3.28610.25331480.2083203335199
3.2861-3.41760.26831800.19643204338498
3.4176-3.57310.22161710.18043200337198
3.5731-3.76130.21521880.16693167335598
3.7613-3.99690.20081590.15433195335498
3.9969-4.30520.17491740.14343178335298
4.3052-4.7380.18211620.13983241340399
4.738-5.42260.18921620.15643180334298
5.4226-6.82790.20441610.20173212337398
6.8279-44.39990.20971750.18783170334597

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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