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- PDB-4fgt: Allosteric peptidic inhibitor of human thymidylate synthase that ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4fgt
タイトルAllosteric peptidic inhibitor of human thymidylate synthase that stabilizes inactive conformation of the enzyme.
要素
  • CG peptide
  • Thymidylate synthase
キーワードtransferase/transferase inhibitor / dimer / mutant K47A of hTS / inactive hTS conformation / hTS complex with peptidic inhibitor / transferase-transferase inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Interconversion of nucleotide di- and triphosphates / thymidylate synthase / sequence-specific mRNA binding / folic acid binding / thymidylate synthase activity / tetrahydrofolate interconversion / dTMP biosynthetic process / dTTP biosynthetic process / DNA biosynthetic process / G1/S-Specific Transcription ...Interconversion of nucleotide di- and triphosphates / thymidylate synthase / sequence-specific mRNA binding / folic acid binding / thymidylate synthase activity / tetrahydrofolate interconversion / dTMP biosynthetic process / dTTP biosynthetic process / DNA biosynthetic process / G1/S-Specific Transcription / mRNA regulatory element binding translation repressor activity / methylation / mitochondrial inner membrane / negative regulation of translation / mitochondrial matrix / mitochondrion / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Thymidylate Synthase; Chain A / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase domain / Thymidylate synthase, active site / Thymidylate synthase active site. / Thymidylate synthase / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase domain / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase superfamily / Thymidylate synthase / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Thymidylate synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Synthetic (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Tochowicz, A. / Finer-Moore, J. / Stroud, R.M. / Costi, M.P.
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2015
タイトル: Alanine mutants of the interface residues of human thymidylate synthase decode key features of the binding mode of allosteric anticancer peptides.
著者: Tochowicz, A. / Santucci, M. / Saxena, P. / Guaitoli, G. / Trande, M. / Finer-Moore, J. / Stroud, R.M. / Costi, M.P.
履歴
登録2012年6月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年3月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年2月4日Group: Database references
改定 1.22017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32024年11月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Thymidylate synthase
D: CG peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,0765
ポリマ－37,7882
非ポリマー2883
水1,65792
1
A: Thymidylate synthase
D: CG peptide
ヘテロ分子

A: Thymidylate synthase
D: CG peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)76,15310
ポリマ－75,5764
非ポリマー5766
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_555-x,-x+y,-z+1/31
Buried area7180 Å2
ΔGint-150 kcal/mol
Surface area22540 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)95.807, 95.807, 83.285
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11D-67-

GLN

21D-67-

GLN

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要素

#1: タンパク質 Thymidylate synthase / TS / TSase


分子量: 37262.586 Da / 分子数: 1 / 変異: K47A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TYMS, TS, OK/SW-cl.29 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P04818, thymidylate synthase
#2: タンパク質・ペプチド CG peptide


分子量: 525.618 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Synthetic (人工物)
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 92 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.92 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.88 %
結晶化温度: 296 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.6
詳細: 1.4M ammonium sulfate, 20 uM beta-ME and 0.1M Tris pH 7.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 296K

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データ収集

回折平均測定温度: 273 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.3.1 / 波長: 1.115869 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2009年3月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.115869 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→40 Å / Num. obs: 29370 / % possible obs: 6.13 % / 冗長度: 6.1 %

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
PHASER位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
HKL-2000データ収集
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2→27.76 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.947 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.928 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.44 / SU B: 6.256 / SU ML: 0.081 / SU R Cruickshank DPI: 0.1399 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.145 / ESU R Free: 0.136 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22906 1494 5.1 %RANDOM
Rwork0.19952 ---
obs0.20106 27803 97.31 %-
all-45158 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 51.105 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.06 Å20.03 Å2-0 Å2
2--0.06 Å2-0 Å2
3----0.08 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→27.76 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2208 0 15 92 2315
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0280.0222288
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.1991.9733094
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.6285272
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.82123.482112
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.15315397
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.4961518
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1890.2324
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0130.0211736
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.6941.51351
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.03722181
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.1723937
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it6.434.5911
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.003→2.054 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.275 123 -
Rwork0.239 2047 -
obs--99.95 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 30.806 Å / Origin y: -36.751 Å / Origin z: 1.902 Å
111213212223313233
T0.1735 Å2-0.1431 Å20.0218 Å2-0.1921 Å2-0.0312 Å2--0.1442 Å2
L0.3052 °20.4803 °2-0.3002 °2-0.8073 °2-0.2889 °2--1.1435 °2
S-0.0486 Å °0.042 Å °-0.0081 Å °-0.1306 Å °0.1488 Å °-0.0409 Å °-0.0326 Å °0.1523 Å °-0.1002 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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