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万見
- PDB-4ffw: Crystal Structure of Dipeptidyl Peptidase IV (DPP4, DPP-IV, CD26)... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ffw
タイトルCrystal Structure of Dipeptidyl Peptidase IV (DPP4, DPP-IV, CD26) in Complex with Fab + sitagliptin
要素
  • Dipeptidyl peptidase 4
  • Fab heavy chain
  • Fab light chain
キーワードHYDROLASE/Immune System / INHIBITOR / hydrolase / HYDROLASE-Immune System / INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


B-1a B cell differentiation / regulation of T cell mediated immunity / Synthesis, secretion, and inactivation of Glucagon-like Peptide-1 (GLP-1) / Synthesis, secretion, and inactivation of Glucose-dependent Insulinotropic Polypeptide (GIP) / positive regulation of natural killer cell mediated immunity / negative regulation of neutrophil chemotaxis / regulation of cell-cell adhesion mediated by integrin / dipeptidyl-peptidase IV / negative regulation of extracellular matrix disassembly / chemorepellent activity ...B-1a B cell differentiation / regulation of T cell mediated immunity / Synthesis, secretion, and inactivation of Glucagon-like Peptide-1 (GLP-1) / Synthesis, secretion, and inactivation of Glucose-dependent Insulinotropic Polypeptide (GIP) / positive regulation of natural killer cell mediated immunity / negative regulation of neutrophil chemotaxis / regulation of cell-cell adhesion mediated by integrin / dipeptidyl-peptidase IV / negative regulation of extracellular matrix disassembly / chemorepellent activity / psychomotor behavior / intercellular canaliculus / dipeptidyl-peptidase activity / locomotory exploration behavior / lamellipodium membrane / endocytic vesicle / behavioral fear response / endothelial cell migration / aminopeptidase activity / collagen binding / T cell costimulation / serine-type peptidase activity / peptide binding / T cell activation / protein catabolic process / lamellipodium / virus receptor activity / protease binding / response to hypoxia / cell adhesion / apical plasma membrane / membrane raft / signaling receptor binding / serine-type endopeptidase activity / positive regulation of cell population proliferation / cell surface / protein homodimerization activity / proteolysis / extracellular region / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Dipeptidyl peptidase 4, low complexity region / Dipeptidyl peptidase IV (DPP IV) low complexity region / Dipeptidylpeptidase IV, N-terminal domain / Prolyl endopeptidase family serine active site. / Peptidase S9, serine active site / : / Dipeptidylpeptidase IV, N-terminal domain / Dipeptidyl peptidase IV (DPP IV) N-terminal region / 8 Propeller / Methanol Dehydrogenase; Chain A ...Dipeptidyl peptidase 4, low complexity region / Dipeptidyl peptidase IV (DPP IV) low complexity region / Dipeptidylpeptidase IV, N-terminal domain / Prolyl endopeptidase family serine active site. / Peptidase S9, serine active site / : / Dipeptidylpeptidase IV, N-terminal domain / Dipeptidyl peptidase IV (DPP IV) N-terminal region / 8 Propeller / Methanol Dehydrogenase; Chain A / Peptidase S9, prolyl oligopeptidase, catalytic domain / Prolyl oligopeptidase family / Alpha/Beta hydrolase fold, catalytic domain / Alpha/Beta hydrolase fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-715 / Dipeptidyl peptidase 4
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Wang, Z. / Sudom, A. / Walker, N.P. / Min, X.
引用ジャーナル: To be published
タイトル: An Inhibitory Antibody Against DPP IV Improves Glucose Tolerance in vivo - Validation of Large Molecule Approach for DPP IV Inhibition
著者: Tang, J. / Majeti, J. / Sudom, A. / Xiong, Y. / Lu, M. / Liu, Q. / Higbee, J. / Zhang, Y. / Wang, Y. / Wang, W. / Cao, P. / Xia, Z. / Johnstone, S. / Yang, X. / Yu, T. / Sharkov, N. / Walker, ...著者: Tang, J. / Majeti, J. / Sudom, A. / Xiong, Y. / Lu, M. / Liu, Q. / Higbee, J. / Zhang, Y. / Wang, Y. / Wang, W. / Cao, P. / Xia, Z. / Johnstone, S. / Yang, X. / Yu, T. / Sharkov, N. / Walker, N. / Tu, H. / Shen, W. / Wang, Z.
履歴
登録2012年6月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年12月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年6月6日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_radiation_wavelength / diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_wavelength_list
改定 1.22021年5月19日Group: Derived calculations / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / entity_src_gen / pdbx_entity_nonpoly / struct_site
Item: _chem_comp.name / _entity.pdbx_description ..._chem_comp.name / _entity.pdbx_description / _entity_src_gen.host_org_common_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line / _entity_src_gen.pdbx_host_org_strain / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年11月6日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dipeptidyl peptidase 4
B: Dipeptidyl peptidase 4
C: Fab light chain
D: Fab heavy chain
H: Fab heavy chain
L: Fab light chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)261,8948
ポリマ－261,0806
非ポリマー8152
水70339
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)97.770, 200.860, 97.930
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 93.64, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Dipeptidyl peptidase 4 / Bile canaliculus domain-specific membrane glycoprotein / Dipeptidyl peptidase IV / DPP IV / GP110 ...Bile canaliculus domain-specific membrane glycoprotein / Dipeptidyl peptidase IV / DPP IV / GP110 glycoprotein / T-cell activation antigen CD26 / Dipeptidyl peptidase 4 membrane form / Dipeptidyl peptidase IV membrane form / Dipeptidyl peptidase 4 soluble form / Dipeptidyl peptidase IV soluble form / Dipeptidyl peptidase 4 60 kDa soluble form / Dipeptidyl peptidase IV 60 kDa soluble form


分子量: 84337.578 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Dpp4, Cd26 / 細胞株 (発現宿主): HEK293 6E / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P14740, dipeptidyl-peptidase IV
#2: 抗体 Fab light chain


分子量: 22895.209 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Mus musculus (ハツカネズミ)
#3: 抗体 Fab heavy chain


分子量: 23307.127 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Mus musculus (ハツカネズミ)
#4: 化合物 ChemComp-715 / (2R)-4-OXO-4-[3-(TRIFLUOROMETHYL)-5,6-DIHYDRO[1,2,4]TRIAZOLO[4,3-A]PYRAZIN-7(8H)-YL]-1-(2,4,5-TRIFLUOROPHENYL)BUTAN-2-A MINE / Sitagliptin / シタグリプチン


分子量: 407.314 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H15F6N5O / コメント: 薬剤, 阻害剤*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 39 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.68 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.54 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7.9
詳細: 2.2-2.7 M ammonium sulfate, 0.1 M Tris 7.5-7.9, vapor diffusion, temperature 289K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2010年1月15日 / 詳細: 3X3 CCD ARRAY
放射モノクロメーター: DOUBLE-CRYSTAL, SI (111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→100.43 Å / Num. all: 82634 / Num. obs: 82634 / % possible obs: 99.2 % / 冗長度: 3.7 % / Rsym value: 0.08 / Net I/σ(I): 10.8
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsRsym valueDiffraction-ID% possible all
2.9-3.063.80.4221.70.422199.2
3.06-3.243.80.2492.90.249199.2
3.24-3.473.80.1534.60.153199.3
3.47-3.743.80.1016.40.101199.4
3.74-4.13.70.0797.90.079199.5
4.1-4.593.70.0629.60.062199.7
4.59-5.293.70.057100.057199.6
5.29-6.483.60.0619.60.061199.1
6.48-9.173.50.05111.10.051196.5
9.17-71.3533.80.0511.40.05199.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MOSFLMデータ削減
SCALA3.3.15データスケーリング
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.9→29.99 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.88 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.86 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / SU B: 22.094 / SU ML: 0.416 / SU R Cruickshank DPI: 1.4751 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 1.566 / ESU R Free: 0.444 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.31094 4123 5 %RANDOM
Rwork0.28654 ---
obs0.28777 78420 99.09 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 93.533 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.05 Å2-0 Å2-0.01 Å2
2--0.1 Å20 Å2
3----0.04 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→29.99 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数18171 0 56 39 18266
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0040.01918746
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0217019
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.7971.93825535
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.6483.00239236
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.55652272
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.29524.196846
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.698153017
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg11.0521575
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0480.22769
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.02121226
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.024461
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7051.511528
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.35218720
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.76237423
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.0174.57097
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.9→2.975 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.424 300 -
Rwork0.386 5784 -
obs--99.22 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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