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万見
- PDB-4f5a: Triple mutant Src SH2 domain bound to phosphate ion -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4f5a
タイトルTriple mutant Src SH2 domain bound to phosphate ion
要素Proto-oncogene tyrosine-protein kinase Src
キーワードPROTEIN BINDING / SH2 domain / Cell signalling / phosphotyrosine
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of caveolin-mediated endocytosis / regulation of toll-like receptor 3 signaling pathway / cellular response to progesterone stimulus / positive regulation of platelet-derived growth factor receptor-beta signaling pathway / positive regulation of dephosphorylation / regulation of cell projection assembly / negative regulation of telomere maintenance / Regulation of commissural axon pathfinding by SLIT and ROBO / regulation of epithelial cell migration / ERBB2 signaling pathway ...regulation of caveolin-mediated endocytosis / regulation of toll-like receptor 3 signaling pathway / cellular response to progesterone stimulus / positive regulation of platelet-derived growth factor receptor-beta signaling pathway / positive regulation of dephosphorylation / regulation of cell projection assembly / negative regulation of telomere maintenance / Regulation of commissural axon pathfinding by SLIT and ROBO / regulation of epithelial cell migration / ERBB2 signaling pathway / Regulation of gap junction activity / negative regulation of focal adhesion assembly / BMP receptor binding / positive regulation of integrin activation / Activated NTRK2 signals through FYN / positive regulation of protein processing / Netrin mediated repulsion signals / regulation of intracellular estrogen receptor signaling pathway / intestinal epithelial cell development / negative regulation of neutrophil activation / regulation of vascular permeability / focal adhesion assembly / connexin binding / osteoclast development / Activated NTRK3 signals through PI3K / cellular response to fluid shear stress / signal complex assembly / positive regulation of small GTPase mediated signal transduction / branching involved in mammary gland duct morphogenesis / Co-stimulation by CD28 / Regulation of RUNX1 Expression and Activity / DCC mediated attractive signaling / EPH-Ephrin signaling / positive regulation of podosome assembly / positive regulation of lamellipodium morphogenesis / regulation of bone resorption / Ephrin signaling / Signal regulatory protein family interactions / odontogenesis / negative regulation of mitochondrial depolarization / podosome / MET activates PTK2 signaling / cellular response to peptide hormone stimulus / Regulation of KIT signaling / regulation of early endosome to late endosome transport / Signaling by ALK / leukocyte migration / phospholipase activator activity / oogenesis / Co-inhibition by CTLA4 / EPHA-mediated growth cone collapse / GP1b-IX-V activation signalling / Receptor Mediated Mitophagy / p130Cas linkage to MAPK signaling for integrins / interleukin-6-mediated signaling pathway / stress fiber assembly / positive regulation of Notch signaling pathway / Signaling by EGFR / RUNX2 regulates osteoblast differentiation / stimulatory C-type lectin receptor signaling pathway / negative regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway / Fc-gamma receptor signaling pathway involved in phagocytosis / forebrain development / regulation of cell-cell adhesion / uterus development / PECAM1 interactions / GRB2:SOS provides linkage to MAPK signaling for Integrins / regulation of heart rate by cardiac conduction / Recycling pathway of L1 / RHOU GTPase cycle / protein tyrosine kinase activator activity / RET signaling / signaling receptor activator activity / negative regulation of anoikis / FCGR activation / Long-term potentiation / positive regulation of epithelial cell migration / progesterone receptor signaling pathway / positive regulation of protein serine/threonine kinase activity / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / GAB1 signalosome / negative regulation of hippo signaling / vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / ephrin receptor signaling pathway / bone resorption / negative regulation of protein-containing complex assembly / Nuclear signaling by ERBB4 / phospholipase binding / ephrin receptor binding / T cell costimulation / cellular response to platelet-derived growth factor stimulus / p38MAPK events / Signaling by ERBB2 / Integrin signaling / EPHB-mediated forward signaling / ionotropic glutamate receptor binding / positive regulation of TORC1 signaling / NCAM signaling for neurite out-growth / Downregulation of ERBB4 signaling / Downstream signal transduction
類似検索 - 分子機能
SH2 domain / SHC Adaptor Protein / : / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / Src homology 3 domains / SH2 domain superfamily ...SH2 domain / SHC Adaptor Protein / : / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / Src homology 3 domains / SH2 domain superfamily / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Proto-oncogene tyrosine-protein kinase Src
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Kaneko, T. / Huang, H. / Cao, X. / Li, C. / Voss, C. / Sidhu, S.S. / Li, S.S.
引用ジャーナル: Sci.Signal. / 年: 2012
タイトル: Superbinder SH2 Domains Act as Antagonists of Cell Signaling.
著者: Kaneko, T. / Huang, H. / Cao, X. / Li, X. / Li, C. / Voss, C. / Sidhu, S.S. / Li, S.S.
履歴
登録2012年5月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年10月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Proto-oncogene tyrosine-protein kinase Src
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,7942
ポリマ－12,6991
非ポリマー951
水1,13563
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)66.980, 66.980, 46.760
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number169
Space group name H-MP61
詳細biological unit is the same as asym.

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要素

#1: タンパク質 Proto-oncogene tyrosine-protein kinase Src / Proto-oncogene c-Src / pp60c-src / p60-Src


分子量: 12699.316 Da / 分子数: 1 / 断片: SH2 domain / 変異: T183V/C188A/K206L / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SRC, SRC1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P12931
#2: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 63 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.41 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.6
詳細: 0.1 M Tris-HCl, 18% PEG6000, 0.2 M lithium chloride, pH 7.6, vapor diffusion, sitting drop, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 114 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH3R / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2011年4月27日
放射モノクロメーター: Graded multilayer (osmic) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→58.006 Å / Num. all: 11161 / Num. obs: 11161 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.9 % / Rsym value: 0.038 / Net I/σ(I): 27.5
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
1.8-1.95.80.2672.9947316410.267100
1.9-2.015.80.1515.1891915310.151100
2.01-2.155.90.0918857614590.091100
2.15-2.325.90.06610.7791413350.066100
2.32-2.5560.04914741812390.049100
2.55-2.8560.03716.5672311160.037100
2.85-3.296.10.03118.2610910060.031100
3.29-4.0360.0311850568390.03199.9
4.03-5.695.70.03218.437436570.03298.7
5.69-27.2275.10.03416.917143380.03489.1

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation2.07 Å27.23 Å
Translation2.07 Å27.23 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MOSFLMデータ削減
SCALA3.3.16データスケーリング
MOLREP位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
MAR345dtbデータ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.8→58.006 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.951 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.943 / WRfactor Rfree: 0.2685 / WRfactor Rwork: 0.2181 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.8157 / SU B: 7.506 / SU ML: 0.105 / SU R Cruickshank DPI: 0.1387 / SU Rfree: 0.1333 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.139 / ESU R Free: 0.133 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2451 530 4.8 %RANDOM
Rwork0.2052 ---
all0.2072 11144 --
obs0.2072 11144 99.56 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 75.18 Å2 / Biso mean: 34.1007 Å2 / Biso min: 11.66 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.81 Å20.4 Å20 Å2
2--0.81 Å20 Å2
3----1.21 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→58.006 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数867 0 5 63 935
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.021888
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4821.9531199
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.2045107
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg26.40122.95544
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.14815153
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.415158
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1020.2131
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.02671
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8091.5534
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.4232857
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.4783354
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.0054.5342
LS精密化 シェル解像度: 1.801→1.847 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.297 45 -
Rwork0.281 790 -
all-835 -
obs--100 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -15.962 Å / Origin y: 19.449 Å / Origin z: 0.677 Å
111213212223313233
T0.0622 Å20.0258 Å20.0165 Å2-0.0887 Å20.0213 Å2--0.0274 Å2
L2.4369 °2-0.2446 °20.4802 °2-5.397 °2-0.394 °2--4.7928 °2
S-0.0918 Å °-0.144 Å °-0.0803 Å °0.0639 Å °0.1727 Å °0.0579 Å °-0.2539 Å °-0.357 Å °-0.0809 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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