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- PDB-4f29: Quisqualate bound to the ligand binding domain of GluA3i -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4f29
タイトルQuisqualate bound to the ligand binding domain of GluA3i
要素Glutamate receptor 3
キーワードTRANSPORT PROTEIN/AGONIST / glutamate receptor / GluA3 / GluR3 / AMPA receptor / S1S2 / LBD / neurotransmitter receptor / quisqualate / TRANSPORT PROTEIN / TRANSPORT PROTEIN-AGONIST complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Trafficking of AMPA receptors / Synaptic adhesion-like molecules / parallel fiber to Purkinje cell synapse / protein heterotetramerization / Activation of AMPA receptors / AMPA glutamate receptor activity / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / response to lithium ion / AMPA glutamate receptor complex / ionotropic glutamate receptor complex ...Trafficking of AMPA receptors / Synaptic adhesion-like molecules / parallel fiber to Purkinje cell synapse / protein heterotetramerization / Activation of AMPA receptors / AMPA glutamate receptor activity / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / response to lithium ion / AMPA glutamate receptor complex / ionotropic glutamate receptor complex / asymmetric synapse / regulation of receptor recycling / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / glutamate-gated receptor activity / synaptic cleft / response to fungicide / glutamate-gated calcium ion channel activity / presynaptic active zone membrane / ligand-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / dendritic shaft / synaptic transmission, glutamatergic / long-term synaptic potentiation / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / postsynaptic density membrane / modulation of chemical synaptic transmission / terminal bouton / presynaptic membrane / amyloid-beta binding / perikaryon / postsynaptic membrane / protein homotetramerization / dendritic spine / postsynaptic density / neuronal cell body / glutamatergic synapse / dendrite / protein-containing complex / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region ...Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like II / Periplasmic binding protein-like I / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-QUS / Glutamate receptor 3
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.749 Å
データ登録者Ahmed, A.H. / Oswald, R.E.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2012
タイトル: The loss of an electrostatic contact unique to AMPA receptor ligand binding domain 2 slows channel activation.
著者: Holley, S.M. / Ahmed, A.H. / Srinivasan, J. / Murthy, S.E. / Weiland, G.A. / Oswald, R.E. / Nowak, L.M.
履歴
登録2012年5月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年5月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年5月23日Group: Database references
改定 1.22017年8月16日Group: Data collection / Source and taxonomy / カテゴリ: diffrn_detector / entity_src_gen / Item: _diffrn_detector.detector
改定 1.32023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutamate receptor 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,2113
ポリマ－28,9561
非ポリマー2552
水4,738263
1
A: Glutamate receptor 3
ヘテロ分子

A: Glutamate receptor 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,4226
ポリマ－57,9132
非ポリマー5094
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_555-x,y,-z+1/21
Buried area2580 Å2
ΔGint-61 kcal/mol
Surface area23850 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)47.411, 47.516, 137.595
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number17
Space group name H-MP2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-528-

HOH

21A-647-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Glutamate receptor 3 / GluR-3 / AMPA-selective glutamate receptor 3 / GluR-C / GluR-K3 / Glutamate receptor ionotropic / ...GluR-3 / AMPA-selective glutamate receptor 3 / GluR-C / GluR-K3 / Glutamate receptor ionotropic / AMPA 3 / GluA3


分子量: 28956.418 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Glur3, Gria3, Gria3; GluA3 / プラスミド: pET-22b(+) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Origami B (DE3) / 参照: UniProt: P19492
#2: 化合物 ChemComp-QUS / (S)-2-AMINO-3-(3,5-DIOXO-[1,2,4]OXADIAZOLIDIN-2-YL)-PROPIONIC ACID / QUISQUALATE / キスカル酸


分子量: 189.126 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H7N3O5 / コメント: アゴニスト*YM
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 263 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細RESIDUES 232,233, 242, AND 246 CORRESPOND TO AN ALTERNATIVELY SPLICED VERSION OF THE PROTEIN, UNP P19492

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.68 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.04 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 6.5
詳細: 14-15% PEG 8K, 0.1 M sodium cacodylate, 0.1-0.15 M zinc acetate, 0.25 M ammonium sulfate, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: A1 / 波長: 0.977 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2009年9月27日
放射モノクロメーター: Rh coated Si / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.977 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.749→50 Å / % possible obs: 87.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.069 / Rsym value: 0.069 / Net I/σ(I): 18.944
反射 シェル解像度: 1.85→1.88 Å / 冗長度: 2.9 % / Rmerge(I) obs: 0.26 / Mean I/σ(I) obs: 2.05 / Rsym value: 0.26 / % possible all: 87.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-3000データ収集
PHENIXモデル構築
PHENIX(phenix.refine)精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3DLN

3dln


解像度: 1.749→44.825 Å / SU ML: 0.2 / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0.1 / 位相誤差: 22.64 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2401 1908 7.18 %RANDOM
Rwork0.1884 ---
all0.1922 32279 --
obs0.1922 26559 82.28 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 49.515 Å2 / ksol: 0.39 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.1347 Å2-0 Å20 Å2
2---4.0125 Å2-0 Å2
3---4.1472 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.749→44.825 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2032 0 14 263 2309
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0232085
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.9912807
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.173786
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.135308
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.01350
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.7494-1.79310.2474980.18931255X-RAY DIFFRACTION60
1.7931-1.84160.2631220.20031601X-RAY DIFFRACTION76
1.8416-1.89580.27121340.21141706X-RAY DIFFRACTION80
1.8958-1.9570.33241180.25271545X-RAY DIFFRACTION75
1.957-2.02690.25121420.18881790X-RAY DIFFRACTION85
2.0269-2.10810.25461470.17851864X-RAY DIFFRACTION88
2.1081-2.2040.19641450.1711875X-RAY DIFFRACTION89
2.204-2.32020.23641400.17881837X-RAY DIFFRACTION86
2.3202-2.46560.2431460.18621911X-RAY DIFFRACTION90
2.4656-2.65590.22861510.18051910X-RAY DIFFRACTION90
2.6559-2.92320.23081460.18011925X-RAY DIFFRACTION90
2.9232-3.3460.24451460.17931920X-RAY DIFFRACTION89
3.346-4.21520.2091390.17121764X-RAY DIFFRACTION81
4.2152-44.83930.24841340.20561748X-RAY DIFFRACTION75

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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