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万見
- PDB-4f28: The Crystal Structure of a Human MitoNEET mutant with Met 62 Repl... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4f28
タイトルThe Crystal Structure of a Human MitoNEET mutant with Met 62 Replaced by a Gly
要素CDGSH iron-sulfur domain-containing protein 1
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / 2FE-2S PROTEINS / MEMBRANE / SIGNAL-ANCHOR / TRANSMEMBRANE METAL BINDING PROTEIN / PROTEIN FRUSTRATION / MITOCHONDRIAL OUTER MEMBRANE
機能・相同性
機能・相同性情報


cysteine transaminase / L-cysteine transaminase activity / protein maturation by [2Fe-2S] cluster transfer / regulation of cellular respiration / regulation of autophagy / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / pyridoxal phosphate binding / mitochondrial outer membrane / protein homodimerization activity / mitochondrion ...cysteine transaminase / L-cysteine transaminase activity / protein maturation by [2Fe-2S] cluster transfer / regulation of cellular respiration / regulation of autophagy / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / pyridoxal phosphate binding / mitochondrial outer membrane / protein homodimerization activity / mitochondrion / identical protein binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
CDGSH iron-sulfur domain, mitoNEET-type / Iron sulphur domain-containing, mitoNEET, N-terminal / Iron-containing outer mitochondrial membrane protein N-terminus / CDGSH iron-sulfur domain-containing protein 1/2 / Iron-binding zinc finger CDGSH type / Iron-binding zinc finger, CDGSH type / MitoNEET, CDGSH iron-sulfur domain / CDGSH-type zinc finger. Function unknown. / Ribosomal Protein L9; domain 1 / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER / CDGSH iron-sulfur domain-containing protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.55 Å
データ登録者Baxter, E.L. / Zuris, J.A. / Wang, C. / Axelrod, H.L. / Cohen, A.E. / Paddock, M.L. / Nechushtai, R. / Onuchic, J.N. / Jennings, P.A.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2013
タイトル: Allosteric control in a metalloprotein dramatically alters function.
著者: Baxter, E.L. / Zuris, J.A. / Wang, C. / Vo, P.L. / Axelrod, H.L. / Cohen, A.E. / Paddock, M.L. / Nechushtai, R. / Onuchic, J.N. / Jennings, P.A.
履歴
登録2012年5月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年12月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年1月30日Group: Database references
改定 1.22024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CDGSH iron-sulfur domain-containing protein 1
B: CDGSH iron-sulfur domain-containing protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,1004
ポリマ－17,7482
非ポリマー3522
水1,51384
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3320 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area6710 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)41.330, 56.600, 59.110
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 CDGSH iron-sulfur domain-containing protein 1 / MitoNEET


分子量: 8874.183 Da / 分子数: 2 / 断片: Water-soluble domain, UNP residues 33-108 / 変異: M62G / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: C10orf70, CISD1, MDS029, ZCD1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): B21-RIL / 参照: UniProt: Q9NZ45
#2: 化合物 ChemComp-FES / FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER


分子量: 175.820 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe2S2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 84 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.95 Å3/Da / 溶媒含有率: 36.85 %

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-2 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年12月16日 / 詳細: Rh coated flat mirror, toroidal focusing mirror
放射モノクロメーター: Double crystal monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.55→33.87 Å / Num. obs: 20457 / % possible obs: 98.4 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 33.164 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.047 / Net I/σ(I): 25.26
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)最高解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique obs% possible all
1.55-1.610.9911.5611638189987.2
1.61-1.670.7033.5326823192699.8
1.67-1.750.4125.82324632113100
1.75-1.840.2668.0230372197699.5
1.84-1.950.17412.330235198299.8
1.95-2.10.10819.22311392039100
2.1-2.310.08227.6831729207399.9
2.31-2.650.05641.05324722122100
2.65-3.330.03957.65317902104100
3.330.03467.2831513222398.2

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRRfactor: 43.72 / Model details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation2.5 Å33.87 Å
Translation2.5 Å33.87 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XSCALEデータスケーリング
PHASER2.1.4位相決定
BUSTER-TNT精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
Blu-Iceデータ収集
XDSデータ削減
BUSTER2.8.0精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.55→33.87 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9484 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9328 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: 1. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. 2. NCS RESTRAINTS WERE APPLIED USING BUSTER'S LSSR RESTRAINT ...詳細: 1. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. 2. NCS RESTRAINTS WERE APPLIED USING BUSTER'S LSSR RESTRAINT REPRESENTATION (-AUTONCS). DIFFERENCE ELECTRON DENSITY, MOST LIKELY CORRESPONDING TO PROTEIN RESIDUES AT THE N-TERMINAL END OF CHAINS A OR B COULD NOT BE DEFINITIVELY ASSIGNED AND WERE NOT MODELED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2488 1044 5.12 %RANDOM
Rwork0.2162 ---
obs0.2177 20401 --
原子変位パラメータBiso max: 128.22 Å2 / Biso mean: 50.0113 Å2 / Biso min: 25.9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.7182 Å20 Å20 Å2
2---7.3691 Å20 Å2
3---8.0873 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.55→33.87 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数978 0 8 84 1070
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d487SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes24HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes157HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it1040HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd0SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion134SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact1193SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d1040HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1405HARMONIC21.07
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.74
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion2.32
LS精密化 シェル解像度: 1.55→1.63 Å / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.245 136 5.06 %
Rwork0.2321 2554 -
all0.2328 2690 -
精密化 TLS

L33: 8.3155 °2 / 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.983-0.59691.67551.8392-1.1825-0.0843-0.0929-0.11-0.11890.03480.03360.5442-0.54420.04950.207-0.04890.0186-0.1055-0.0155-0.23766.2837-3.00949.17
21.1692-1.49721.90822.2263-2.0125-0.15370.13780.23410.1457-0.2368-0.1968-0.4960.20910.39050.1680.0305-0.0348-0.13260.0115-0.161612.12125.2435.9129
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{A|42 - 104}A42 - 201
2X-RAY DIFFRACTION2{B|43 - 106}B43 - 201

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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