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万見
- PDB-4f1z: Crystal structures reveal the multi-ligand binding mechanism of t... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4f1z
タイトルCrystal structures reveal the multi-ligand binding mechanism of the Staphylococcus aureus ClfB
要素
  • Clumping factor B
  • peptide from Keratin, type I cytoskeletal 10
キーワードCELL ADHESION / Dev-IgG fold / protein-peptide complex / CK10 / Cell Surface
機能・相同性
機能・相同性情報


structural constituent of skin epidermis / keratin filament / Keratinization / positive regulation of epidermis development / intermediate filament organization / peptide cross-linking / Formation of the cornified envelope / cornified envelope / Differentiation of Keratinocytes in Interfollicular Epidermis in Mammalian Skin / intermediate filament ...structural constituent of skin epidermis / keratin filament / Keratinization / positive regulation of epidermis development / intermediate filament organization / peptide cross-linking / Formation of the cornified envelope / cornified envelope / Differentiation of Keratinocytes in Interfollicular Epidermis in Mammalian Skin / intermediate filament / protein heterotetramerization / epidermis development / keratinocyte differentiation / epithelial cell differentiation / cytoskeleton / cell adhesion / protein heterodimerization activity / cell surface / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / nucleus / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Keratin, type I / : / Fibrinogen-binding domain 2 / C-terminus of bacterial fibrinogen-binding adhesin / Immunoglobulin-like - #1290 / Immunoglobulin-like - #1280 / SDR-like Ig domain / Bacterial Ig domain / Fibrogen-binding domain 1 / Intermediate filament protein, conserved site ...Keratin, type I / : / Fibrinogen-binding domain 2 / C-terminus of bacterial fibrinogen-binding adhesin / Immunoglobulin-like - #1290 / Immunoglobulin-like - #1280 / SDR-like Ig domain / Bacterial Ig domain / Fibrogen-binding domain 1 / Intermediate filament protein, conserved site / Intermediate filament protein / Intermediate filament (IF) rod domain signature. / Intermediate filament, rod domain / Intermediate filament (IF) rod domain profile. / Intermediate filament protein / YSIRK type signal peptide / Adhesion domain superfamily / YSIRK Gram-positive signal peptide / LPXTG cell wall anchor motif / Gram-positive cocci surface proteins LPxTG motif profile. / LPXTG cell wall anchor domain / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Keratin, type I cytoskeletal 10 / Clumping factor B
類似検索 - 構成要素
生物種Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Yang, M.J. / Xiang, H. / Wang, J.W. / Liu, B. / Chen, Y.G. / Liu, L. / Deng, X.M. / Feng, Y.
引用ジャーナル: Plos Pathog. / 年: 2012
タイトル: Crystal Structures Reveal the Multi-Ligand Binding Mechanism of Staphylococcus aureus ClfB
著者: Xiang, H. / Feng, Y. / Wang, J.W. / Liu, B. / Chen, Y.G. / Liu, L. / Deng, X.M. / Yang, M.J.
履歴
登録2012年5月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02012年8月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Clumping factor B
Q: peptide from Keratin, type I cytoskeletal 10
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,9433
ポリマ－40,9182
非ポリマー241
水19811
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1730 Å2
ΔGint-14 kcal/mol
Surface area14900 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)70.331, 70.331, 177.157
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 Clumping factor B / Fibrinogen receptor B / Fibrinogen-binding protein B


分子量: 39875.512 Da / 分子数: 1 / 断片: N2 N3 domain, UNP residues 197-542 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)
株: MRSA252 / 遺伝子: clfB, SAR2709 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q6GDH2
#2: タンパク質・ペプチド peptide from Keratin, type I cytoskeletal 10 / Cytokeratin-10 / CK-10 / Keratin-10 / K10


分子量: 1042.966 Da / 分子数: 1 / 断片: tail region, UNP residues 473-486 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: This sequence occurs naturally in humans. / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P13645
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 11 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.09 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.21 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 0.1M sodium citrate tribasic dehydrate, 20% 2-propanol, 20% PEG 4000, pH 5.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2009年11月1日
放射モノクロメーター: Si 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.055→50.188 Å / Num. all: 18865 / Num. obs: 18865 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Biso Wilson estimate: 33.95 Å2
反射 シェル
解像度 (Å)Diffraction-ID% possible all
2.0552-2.163515
2.1635-2.2991114
2.2991-2.4766131
2.4766-2.7258165
2.7258-3.1202193
3.1202-3.9309197

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASES位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.5_2)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 4F27

4f27


解像度: 2.3→50.188 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.718 / SU ML: 0.28 / σ(F): 0.04 / 位相誤差: 32.52 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2511 938 5.02 %RANDOM
Rwork0.2475 ---
obs0.2477 18865 77.61 %-
all-18865 --
溶媒の処理減衰半径: 0.72 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 54.779 Å2 / ksol: 0.304 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 194.75 Å2 / Biso min: 20 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-17.7334 Å2-0 Å2-0 Å2
2--17.7334 Å20 Å2
3----36.064 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→50.188 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2582 0 1 11 2594
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0082630
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1673563
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.074390
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005471
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.254946
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 7

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.3002-2.42150.5046360.346689292828
2.4215-2.57320.3008730.33541425149846
2.5732-2.77180.33421400.34832485262580
2.7718-3.05070.33451670.32622943311094
3.0507-3.49210.32031670.27953038320597
3.4921-4.39930.21091750.22143148332398
4.3993-50.20020.19471520.19963282343497
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.77920.28380.12150.3110.62563.45540.6415-0.534-0.14370.3485-0.46560.0149-0.97841.69190.25721.1218-1.0798-0.27621.65270.2280.523836.8857-13.886726.3598
21.50410.1645-0.42621.020.05035.78910.2971-0.7536-0.3012-0.0892-0.69040.1673-0.274-0.0480.16270.4486-0.2679-0.03220.63110.00630.374721.405-19.0217.1699
30.30590.1378-0.79180.7903-0.8853.76580.0233-0.5423-0.41930.2298-0.5249-0.1392-0.49381.13850.1091-0.0358-0.954-0.07050.95320.28840.410531.8737-23.005422.0407
40.72770.4235-0.08450.80860.1394.4276-0.2832-0.1338-0.4248-0.2144-0.1725-0.27690.13221.74180.37480.3172-0.6067-0.05841.81790.34340.430740.7623-22.690922.3108
50.36390.7331-0.40441.38840.05814.76220.1334-0.2876-0.1618-0.5049-0.50690.2813-1.3996-0.631-0.04210.3411-0.39340.01760.6975-0.05720.294915.9516-20.778212.1122
63.77120.87941.93740.9687-0.97285.2634-0.0227-0.43290.03060.4628-0.61410.07910.5740.0390.3340.7995-0.33880.00970.890.20060.525122.1207-40.862715.6392
70.89350.35310.11391.01830.75074.09970.2522-0.26960.26830.2666-0.6860.26150.8425-1.5920.35870.5695-0.69750.04311.1171-0.16290.42953.1513-40.947410.561
81.64540.6025-0.31681.72650.04214.54470.1298-0.01720.0390.2115-0.649-0.23071.5282-0.16270.25020.8762-0.26940.04790.92390.16640.536620.1314-43.65589.0562
91.21340.10.73550.79320.26865.43390.1161-0.50730.66620.3244-0.50630.47620.5395-2.0320.58180.6291-0.66540.10061.4076-0.30690.6466-2.4167-40.5458-1.6564
100.02580.1079-0.02210.47050.2584.54280.3112-0.22950.2319-0.3453-0.4278-0.39070.31180.34920.39490.4655-0.27680.02160.67030.01760.527424.2376-31.09885.9773
110.0776-0.1275-0.05780.24610.05510.05360.13130.2450.0058-0.1309-0.2949-0.13310.13730.0838-0.00090.4517-0.37450.07430.9547-0.03110.53817.9652-32.16414.6542
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain A and resid 210:224)
2X-RAY DIFFRACTION2(chain A and resid 225:241)
3X-RAY DIFFRACTION3(chain A and resid 242:285)
4X-RAY DIFFRACTION4(chain A and resid 286:318)
5X-RAY DIFFRACTION5(chain A and resid 319:379)
6X-RAY DIFFRACTION6(chain A and resid 380:391)
7X-RAY DIFFRACTION7(chain A and resid 392:487)
8X-RAY DIFFRACTION8(chain A and resid 488:501)
9X-RAY DIFFRACTION9(chain A and resid 502:523)
10X-RAY DIFFRACTION10(chain A and resid 524:531)
11X-RAY DIFFRACTION11(chain Q and resid 8:21)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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