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- PDB-4f0y: Crystal structure of aminoglycoside antibiotic 6'-N-acetyltransfe... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4f0y
タイトルCrystal structure of aminoglycoside antibiotic 6'-N-acetyltransferase AAC(6')-IG from Acinetobacter haemolyticus, apo
要素Aminoglycoside N(6')-acetyltransferase type 1
キーワードTRANSFERASE / Center for Structural Genomics of Infectious Diseases (CSGID) / NIAID / National Institute of Allergy and Infectious Diseases / GNAT superfamily / GCN5-related N-acetyltransferase superfamily / N-acetyltransferase fold / antibiotic resistance / aminoglycosides / acetyl Coenzyme A / intracellular
機能・相同性
機能・相同性情報


aminoglycoside 6'-N-acetyltransferase / aminoglycoside 6'-N-acetyltransferase activity / response to antibiotic
類似検索 - 分子機能
Aminoglycoside N6-acetyltransferase / : / Acetyltransferase (GNAT) family / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain profile. / GNAT domain / Acyl-CoA N-acyltransferase / Aminopeptidase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Aminoglycoside N(6')-acetyltransferase type 1
類似検索 - 構成要素
生物種Acinetobacter haemolyticus (バクテリア)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.56 Å
データ登録者Stogios, P.J. / Evdokimova, E. / Dong, A. / Minasov, G. / Yim, V. / Courvalin, P. / Savchenko, A. / Anderson, W.F. / Center for Structural Genomics of Infectious Diseases (CSGID)
引用ジャーナル: ACS Infect Dis. / 年: 2017
タイトル: Structural and Biochemical Characterization of Acinetobacter spp. Aminoglycoside Acetyltransferases Highlights Functional and Evolutionary Variation among Antibiotic Resistance Enzymes.
著者: Stogios, P.J. / Kuhn, M.L. / Evdokimova, E. / Law, M. / Courvalin, P. / Savchenko, A.
履歴
登録2012年5月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年5月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年12月7日Group: Database references
改定 1.22017年2月22日Group: Database references
改定 1.32023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Aminoglycoside N(6')-acetyltransferase type 1
B: Aminoglycoside N(6')-acetyltransferase type 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,1389
ポリマ－37,7992
非ポリマー3397
水1,51384
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5220 Å2
ΔGint-62 kcal/mol
Surface area15170 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)37.963, 44.018, 46.576
Angle α, β, γ (deg.)83.19, 87.44, 72.65
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質 Aminoglycoside N(6')-acetyltransferase type 1 / AAC(6')-Ig / Aminoglycoside resistance protein


分子量: 18899.291 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Acinetobacter haemolyticus (バクテリア)
株: BM2685 / 遺伝子: AAC(6')-IG / プラスミド: P15TV LIC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q44057, aminoglycoside 6'-N-acetyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 84 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.95 Å3/Da / 溶媒含有率: 36.97 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 0.2 M magnesium chloride, 0.1 M Bis-Tris, pH 5.5, 25% PEG3350, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E SUPERBRIGHT / 波長: 1.54178 Å
検出器タイプ: RIGAKU SATURN A200 / 検出器: CCD / 日付: 2011年9月7日 / 詳細: VARIMAX HF
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54178 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.56→25 Å / Num. obs: 8914 / % possible obs: 96.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 2 % / Rsym value: 0.039 / Net I/σ(I): 8.205
反射 シェル解像度: 2.56→2.61 Å / 冗長度: 1.9 % / Mean I/σ(I) obs: 2.095 / Num. unique all: 417 / Rsym value: 0.133 / % possible all: 94.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHENIX(phenix.phaser)モデル構築
PHENIX(phenix.refine: 1.7.3_928)精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1S3Z

1s3z


解像度: 2.56→24.073 Å / SU ML: 0.36 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2.09 / 位相誤差: 23.47 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2401 435 5.08 %RANDOM
Rwork0.1808 ---
obs0.1839 8893 85.28 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.73 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 21.678 Å2 / ksol: 0.353 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.9215 Å2-4.556 Å2-0.2982 Å2
2--1.0122 Å24.1816 Å2
3----2.9337 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.56→24.073 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2316 0 17 84 2417
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0042388
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6553238
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.953864
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.046352
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.002408
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.56-2.72030.37841300.25872367X-RAY DIFFRACTION81
2.7203-2.930.31841330.21512443X-RAY DIFFRACTION83
2.93-3.22420.2431250.20462409X-RAY DIFFRACTION84
3.2242-3.68930.22031340.17912508X-RAY DIFFRACTION86
3.6893-4.64270.20721360.1432544X-RAY DIFFRACTION87
4.6427-24.07430.21871390.16922607X-RAY DIFFRACTION90
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
15.47140.6776-0.45285.7685-1.39615.89250.2042-0.0236-0.23550.2091-0.414-0.63710.03710.5020.13730.209-0.0098-0.04090.12560.03030.2434-6.52085.2684-0.5178
21.08660.4962-0.38071.9156-0.35741.33230.00370.0353-0.0496-0.2934-0.09010.17570.0571-0.00790.02620.14360.0296-0.0650.04770.01230.0488-15.381317.5834-3.565
33.2004-0.37170.72492.9408-0.8614.4667-0.0618-0.20960.22340.1816-0.07530.5651-0.0118-0.29010.12920.1527-0.00440.03460.2972-0.06590.2486-24.452338.22719.905
41.93610.3962-0.05341.6269-0.13292.46040.1152-0.26780.23110.1909-0.1505-0.0504-0.13550.07460.02380.1022-0.0696-0.01910.1022-0.04690.1163-10.845534.812714.6426
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain A and resid 1:40
2X-RAY DIFFRACTION2chain A and resid 41:145
3X-RAY DIFFRACTION3chain B and resid 1:40
4X-RAY DIFFRACTION4chain B and resid 41:145

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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