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- PDB-4f03: Crystal structure of the glutathione transferase GTE1 from Phaner... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4f03
タイトルCrystal structure of the glutathione transferase GTE1 from Phanerochaete chrysosporium
要素Glutathione transferase
キーワードTRANSFERASE / GST fold / glutathione
機能・相同性
機能・相同性情報


transferase activity
類似検索 - 分子機能
: / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #10 / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Soluble glutathione S-transferase N-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, N-terminal / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily ...: / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #10 / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Soluble glutathione S-transferase N-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, N-terminal / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / Up-down Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Glutathione transferase
類似検索 - 構成要素
生物種Phanerochaete chrysosporium (菌類)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Didierjean, C. / Favier, F. / Prosper, P.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2012
タイトル: Characterization of a Phanerochaete chrysosporium Glutathione Transferase Reveals a Novel Structural and Functional Class with Ligandin Properties.
著者: Mathieu, Y. / Prosper, P. / Buee, M. / Dumarcay, S. / Favier, F. / Gelhaye, E. / Gerardin, P. / Harvengt, L. / Jacquot, J.P. / Lamant, T. / Meux, E. / Mathiot, S. / Didierjean, C. / Morel, M.
履歴
登録2012年5月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年9月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年11月28日Group: Database references
改定 1.22024年11月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutathione transferase
B: Glutathione transferase
C: Glutathione transferase
D: Glutathione transferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)116,73911
ポリマ－116,0784
非ポリマー6617
水16,286904
1
A: Glutathione transferase
B: Glutathione transferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,3235
ポリマ－58,0392
非ポリマー2843
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1850 Å2
ΔGint-18 kcal/mol
Surface area22350 Å2
手法PISA
2
C: Glutathione transferase
D: Glutathione transferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,4156
ポリマ－58,0392
非ポリマー3764
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1680 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area22260 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)86.989, 88.383, 157.007
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質
Glutathione transferase


分子量: 29019.537 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Phanerochaete chrysosporium (菌類) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: I6ZUH3*PLUS
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 904 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.69 %
結晶化温度: 277 K / 手法: マイクロバッチ法 / pH: 6.5
詳細: 30% PEG 8000, 200mM sodium acetate, 100 mM sodium cacodylate, pH 6.5, MICROBATCH, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 1 / 波長: 0.97918 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2010年9月24日
詳細: Kirkpatrick-Baez pair of bi-morph mirrors plus channel cut cryogenically cooled monochromator crystal
放射モノクロメーター: Si 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→44.23 Å / Num. obs: 111495 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 22.2
反射 シェル解像度: 1.8→1.89 Å / 冗長度: 7.2 % / Rmerge(I) obs: 0.619 / Mean I/σ(I) obs: 3.6 / % possible all: 98.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
SOLVE位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.7.2_869)精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.8→42.539 Å / SU ML: 0.46 / σ(F): 0.07 / 位相誤差: 20.91 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.227 1983 1.78 %RANDOM
Rwork0.192 ---
all0.1926 111495 --
obs0.1926 111495 98.75 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.98 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 43.47 Å2 / ksol: 0.342 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-6.3041 Å2-0 Å2-0 Å2
2---4.3605 Å20 Å2
3----1.9436 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→42.539 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8112 0 38 904 9054
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0078402
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.02511411
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.783038
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0731183
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041441
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.7984-1.84340.30011310.24937219X-RAY DIFFRACTION92
1.8434-1.89320.27381320.23017584X-RAY DIFFRACTION97
1.8932-1.94890.27531460.21587599X-RAY DIFFRACTION98
1.9489-2.01180.24181370.2087787X-RAY DIFFRACTION99
2.0118-2.08370.25221400.19857765X-RAY DIFFRACTION99
2.0837-2.16720.20331420.19597811X-RAY DIFFRACTION100
2.1672-2.26580.25421410.19147848X-RAY DIFFRACTION100
2.2658-2.38520.23841430.1937873X-RAY DIFFRACTION100
2.3852-2.53460.23111400.19487875X-RAY DIFFRACTION100
2.5346-2.73030.25861450.19527888X-RAY DIFFRACTION100
2.7303-3.0050.23031470.19167945X-RAY DIFFRACTION100
3.005-3.43970.22531430.1927959X-RAY DIFFRACTION100
3.4397-4.3330.2031470.17258037X-RAY DIFFRACTION100
4.333-42.55050.1941490.18358322X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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