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- PDB-4ezg: Crystal structure of a putative cell adhesion protein (LMOf2365_1... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ezg
タイトルCrystal structure of a putative cell adhesion protein (LMOf2365_1307) from Listeria monocytogenes str. 4b F2365 at 1.50 A resolution
要素Putative uncharacterized protein
キーワードCELL ADHESION / internalin-A / leucine-rich repeat protein / Structural Genomics / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-BIOLOGY
機能・相同性Leucine-rich repeat, LRR (right-handed beta-alpha superhelix) / Ribonuclease Inhibitor / Alpha-Beta Horseshoe / Alpha Beta / Internalin like protein (LPXTG motif) / :
機能・相同性情報
生物種Listeria monocytogenes (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of a leucine rich hypothetical protein (LMOf2365_1307) from Listeria monocytogenes str. Li 2 at 1.50 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2012年5月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年6月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年7月11日Group: Atomic model
改定 1.22014年12月24日Group: Structure summary
改定 1.32017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42021年8月18日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52023年2月1日Group: Database references / カテゴリ: struct_ref_seq_dif / Item: _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.62024年11月20日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Putative uncharacterized protein
B: Putative uncharacterized protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,3143
ポリマ－43,2182
非ポリマー961
水8,287460
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1810 Å2
ΔGint-14 kcal/mol
Surface area15190 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)59.696, 62.979, 107.201
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Putative uncharacterized protein


分子量: 21608.816 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 30-225 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Listeria monocytogenes (バクテリア)
株: Li 2 / 遺伝子: LMOf2365_1307 / プラスミド: SpeedET / 発現宿主: Escherichia Coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): PB1 / 参照: UniProt: Q720D2, UniProt: A0A7U9BV03*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 460 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細1. THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH AN N-TERMINAL PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS ...1. THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH AN N-TERMINAL PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE (0) FOLLOWED BY RESIDUES 30-225 THE TARGET SEQUENCE. 2. THE STRAIN CLONED (ATCC 19115 / 4B / LI 2) DIFFERS FROM THE STRAIN SEQUENCED IN THE DATABASE REFERENCE (SEROTYPE 4B STR. F2365). DNA SEQUENCING OF THE CLONED CONSTRUCT SHOWS AN ASPARAGINE AT POSITION 72 INSTEAD OF AN ASPARTATE AND A LYSINE AT POSITION 126 INSTEAD OF A THREONINE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.24 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.17M ammonium sulfate, 15.00% Glycerol, 25.50% polyethylene glycol 4000, NANODROP, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL12-2 / 波長: 0.9793
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年3月10日
詳細: Rhodium-coated vertical and horizontal focusing mirrors; liquid-nitrogen cooled double crystal Si(111) monochromator
放射モノクロメーター: double crystal Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9793 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→28.754 Å / Num. obs: 64777 / % possible obs: 98 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 18.318 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.046 / Net I/σ(I): 13.87
反射 シェル
解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique obsDiffraction-ID% possible all
1.5-1.550.6323147811354197.5
1.55-1.620.4562.63838813824198.1
1.62-1.690.3393.63433211681199
1.69-1.780.244.83589912423198.5
1.78-1.890.1557.13282712065197.7
1.89-2.040.09811.53701512592198.4
2.04-2.240.06516.23475411965198.4
2.24-2.560.04521.63415212045197
2.56-3.230.03229.63672012447198.6
3.23-28.7540.02240.13503912122196.4

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位相決定

位相決定手法: 単波長異常分散

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MolProbity3beta29モデル構築
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
SHELX位相決定
SHARP位相決定
XSCALEDecember 29, 2011データスケーリング
PHENIX1.7.3精密化
XDSデータ削減
SHELXD位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.5→28.754 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.21 / SU ML: 0.21 / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 16.79 / 立体化学のターゲット値: MLHL
詳細: 1. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. 2. WATERS WERE EXCLUDED FROM AUTOMATIC TLS ASSIGNMENT. 3. A MET-INHIBITION ...詳細: 1. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. 2. WATERS WERE EXCLUDED FROM AUTOMATIC TLS ASSIGNMENT. 3. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET I INCORPORATION. 4. A SULFATE (SO4) FROM THE CRYSTALLIZATION SOLUTION WAS MODELED INTO THE STRUCTURE. 5. THE PROGARM QFIT THAT AUTOMATICALLY IDENTIFIES AND MODELS DISCRETE HETEROGENEITY IN ELECTRON DENSITY MAPS WITH A A CONVEX OPTIMIZATION ALGORITHM WAS IMPLEMENTED DURING REFINEMENT TO MODEL SOME OF THE ALTERNATE CONFORMATIONS.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1929 3257 5.03 %
Rwork0.1706 --
obs0.1717 64700 98.95 %
溶媒の処理減衰半径: 0.98 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 38.902 Å2 / ksol: 0.359 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 82.06 Å2 / Biso mean: 19.464 Å2 / Biso min: 6.12 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.3899 Å2-0 Å2-0 Å2
2---1.0921 Å2-0 Å2
3----2.2977 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.5→28.754 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2820 0 5 460 3285
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0063195
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1614415
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.086534
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005582
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d10.8911221
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 23

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.5-1.52240.3211460.28552588273499
1.5224-1.54620.28431350.26842638277399
1.5462-1.57150.26591400.24842664280499
1.5715-1.59860.25121500.22652581273199
1.5986-1.62770.22271390.20226812820100
1.6277-1.6590.24551420.202226882830100
1.659-1.69280.25331440.20482621276599
1.6928-1.72970.20171270.18926672794100
1.7297-1.76990.20271200.17792692281299
1.7699-1.81410.17981580.16782638279699
1.8141-1.86320.17581310.16172651278299
1.8632-1.9180.22691410.18072637277898
1.918-1.97990.19511300.16232678280899
1.9799-2.05060.1771530.15012638279199
2.0506-2.13270.18861460.16182678282499
2.1327-2.22970.18081410.15822685282699
2.2297-2.34720.2141370.17242659279698
2.3472-2.49420.17891350.15852658279398
2.4942-2.68670.19061670.161826812848100
2.6867-2.95680.18841560.161127092865100
2.9568-3.38410.15961440.1682713285799
3.3841-4.26140.17811170.14272748286598
4.2614-28.75950.18361580.1812850300898
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.1092-0.0364-0.09080.4590.17620.33810.022-0.0031-0.01250.0157-0.0176-0.0076-0.0124-0.05630.00070.06210.0096-0.00230.0782-0.00010.072257.00025.71522.481
20.19130.04620.09990.67850.30530.40620.02830.0103-0.01-0.0708-0.0409-0.0264-0.0679-0.0239-0.0110.09780.0017-0.0010.0955-0.00390.105357.4002-0.6733-21.5109
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resseq 35:219)A0
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'B' and (resseq 38:219)B0

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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