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- PDB-4exr: Crystal structure of a putative lipoprotein (CD1622) from Clostri... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4exr
タイトルCrystal structure of a putative lipoprotein (CD1622) from Clostridium difficile 630 at 1.85 A resolution
要素Putative lipoprotein
キーワードUNKNOWN FUNCTION / YPEB domain dimer / Structural Genomics / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-BIOLOGY
機能・相同性Nuclear Transport Factor 2; Chain: A, - #40 / PepSY domain / Peptidase propeptide and YPEB domain / Nuclear Transport Factor 2; Chain: A, / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile. / Roll / Alpha Beta / PHOSPHATE ION / Peptidase propeptide and ypeb domain protein
機能・相同性情報
生物種Clostridium difficile (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of a putative lipoprotein (CD1622) from Clostridium difficile 630 at 1.85 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2012年4月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年6月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.22023年2月1日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年10月30日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Putative lipoprotein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,4843
ポリマ－20,3661
非ポリマー1182
水1,874104
1
A: Putative lipoprotein
ヘテロ分子

A: Putative lipoprotein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,9686
ポリマ－40,7322
非ポリマー2364
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_655-x+1,y,-z1
Buried area1470 Å2
ΔGint-38 kcal/mol
Surface area16270 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)77.631, 77.631, 84.855
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number95
Space group name H-MP4322

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要素

#1: タンパク質 Putative lipoprotein


分子量: 20366.051 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 33-205 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Clostridium difficile (バクテリア)
株: 630 / 遺伝子: CD630_16220 / プラスミド: SpeedET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): PB1 / 参照: UniProt: Q186H8
#2: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#3: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 104 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細THE CONSTRUCT (RESIDUES 33-205) WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG ...THE CONSTRUCT (RESIDUES 33-205) WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE (0) FOLLOWED BY THE TARGET SEQUENCE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.14 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.81 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.2
詳細: 0.20M sodium chloride, 40.00% polyethylene glycol 400, 0.1M Na/K phosphate pH 6.2, NANODROP, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL11-1 / 波長: 0.97903,0.91837,0.97845
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年4月5日
詳細: Flat mirror (vertical focusing); single crystal Si(111) bent monochromator (horizontal focusing)
放射モノクロメーター: single crystal Si(111) bent / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.979031
20.918371
30.978451
反射解像度: 1.85→28.639 Å / Num. all: 22697 / Num. obs: 22697 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 5.8 % / Rsym value: 0.093 / Net I/σ(I): 8.7
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
1.85-1.95.30.8170.9864316260.817100
1.9-1.955.60.591.2902416240.5999.9
1.95-2.016.30.4591.6965615410.459100
2.01-2.076.20.3791.9943715310.379100
2.07-2.145.90.3362.2874114750.33699.9
2.14-2.215.80.2682.8832214360.26899.8
2.21-2.295.20.2283.1723713810.22899.6
2.29-2.395.80.2043.6763613250.20499.9
2.39-2.496.20.1664.4802212900.166100
2.49-2.626.10.1355.2755812300.13599.8
2.62-2.7660.125.6709411730.12100
2.76-2.935.70.0986.6628011080.09899.8
2.93-3.135.60.0867.3581510410.08699.5
3.13-3.386.30.0817.863009970.08199.9
3.38-3.76.10.0718.954909040.07199.5
3.7-4.145.70.06210.647598290.062100
4.14-4.785.20.05610.738347320.05698.2
4.78-5.8560.05910.938566390.059100
5.85-8.275.20.0611.126465110.0699
8.27-28.6395.30.05212.216183040.05295.6

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位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MolProbity3beta29モデル構築
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
SOLVE位相決定
SCALA3.3.20データスケーリング
PHENIX1.7.3精密化
MOSFLMデータ削減
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.85→28.639 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / SU ML: 0.21 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 20.78 / 立体化学のターゲット値: MLHL
詳細: 1. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED ...詳細: 1. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 2. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. 3. THE MAD PHASES WERE USED AS RESTRAINTS DURING REFINEMENT. 4.A SODIUM ION AND PHOSPHATE MOLECULE FROM THE PURIFICATION/CRYSTALLIZATION SOLUTIONS HAVE BEEN MODELED INTO THE STRUCTURE.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.21 1151 5.09 %
Rwork0.1844 --
obs0.1856 22606 99.35 %
溶媒の処理減衰半径: 0.86 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 44.591 Å2 / ksol: 0.364 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 108.6 Å2 / Biso mean: 41.9168 Å2 / Biso min: 19.06 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-6.6748 Å20 Å2-0 Å2
2--6.6748 Å2-0 Å2
3----13.3495 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.85→28.639 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1224 0 6 104 1334
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0081304
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0641767
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.077197
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004231
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.07515
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 8

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.85-1.93420.3141430.29392591273499
1.9342-2.03620.23561490.22442622277199
2.0362-2.16370.21031320.202426642796100
2.1637-2.33070.2221580.1912620277899
2.3307-2.56510.20191620.188226542816100
2.5651-2.9360.21811350.18926972832100
2.936-3.69770.21051330.17342741287499
3.6977-28.6420.18961390.16722866300599
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 56.643 Å / Origin y: 72.2797 Å / Origin z: -2.2828 Å
111213212223313233
T0.2114 Å20.0133 Å2-0.0106 Å2-0.2685 Å2-0.0272 Å2--0.2358 Å2
L2.8434 °20.0705 °2-0.5496 °2-1.0392 °20.4389 °2--1.3972 °2
S-0.0795 Å °0.2158 Å °-0.1498 Å °-0.0142 Å °0.083 Å °-0.1773 Å °0.1516 Å °-0.1979 Å °0.0006 Å °
精密化 TLSグループSelection details: chain 'A' and (resseq 53:204)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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