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- PDB-4euw: Crystal structure of a HMG domain of transcription factor SOX-9 b... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4euw
タイトルCrystal structure of a HMG domain of transcription factor SOX-9 bound to DNA (SOX-9/DNA) from Homo sapiens at 2.77 A resolution
要素
  • DNA (5'-D(*CP*TP*CP*TP*TP*TP*GP*AP*GP*AP*AP*G)-3')
  • DNA (5'-D(*CP*TP*TP*CP*TP*CP*AP*AP*AP*GP*AP*G)-3')
  • Transcription factor SOX-9
キーワードTRANSCRIPTION/DNA / PROTEIN-DNA COMPLEX / HMG DOMAIN / ACTIVATOR / DNA-BINDING / NUCLEUS / TRANSCRIPTION / TRANSCRIPTION REGULATION / Structural Genomics / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-BIOLOGY / Partnership for Stem Cell Biology / STEMCELL / TRANSCRIPTION-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


heart valve formation / male germ-line sex determination / glial cell fate specification / epithelial cell proliferation involved in prostatic bud elongation / regulation of cell proliferation involved in tissue homeostasis / regulation of branching involved in lung morphogenesis / morphogenesis of a branching epithelium / cell proliferation involved in heart morphogenesis / renal vesicle induction / ureter urothelium development ...heart valve formation / male germ-line sex determination / glial cell fate specification / epithelial cell proliferation involved in prostatic bud elongation / regulation of cell proliferation involved in tissue homeostasis / regulation of branching involved in lung morphogenesis / morphogenesis of a branching epithelium / cell proliferation involved in heart morphogenesis / renal vesicle induction / ureter urothelium development / positive regulation of kidney development / negative regulation of beta-catenin-TCF complex assembly / positive regulation of mesenchymal stem cell differentiation / regulation of epithelial cell proliferation involved in lung morphogenesis / neural crest cell fate specification / ureter smooth muscle cell differentiation / metanephric nephron tubule formation / negative regulation of immune system process / intrahepatic bile duct development / astrocyte fate commitment / bronchus cartilage development / lung smooth muscle development / lacrimal gland development / otic vesicle formation / ureter morphogenesis / Sertoli cell differentiation / chondrocyte differentiation involved in endochondral bone morphogenesis / negative regulation of fatty acid oxidation / anterior head development / chondrocyte hypertrophy / Harderian gland development / cellular response to heparin / retinal rod cell differentiation / growth plate cartilage chondrocyte growth / trachea cartilage development / positive regulation of cell proliferation involved in heart morphogenesis / positive regulation of epithelial cell differentiation / negative regulation of photoreceptor cell differentiation / intestinal epithelial cell differentiation / cochlea morphogenesis / regulation of cell cycle process / positive regulation of male gonad development / limb bud formation / positive regulation of cartilage development / Transcriptional regulation of testis differentiation / extracellular matrix assembly / neuron fate specification / intestinal epithelial structure maintenance / negative regulation of mesenchymal cell apoptotic process / glandular epithelial cell differentiation / bHLH transcription factor binding / endocrine pancreas development / Sertoli cell development / positive regulation of chondrocyte differentiation / prostate gland development / notochord development / heart valve morphogenesis / neural crest cell development / mesenchymal cell apoptotic process / negative regulation of bone mineralization / positive regulation of branching involved in ureteric bud morphogenesis / positive regulation of extracellular matrix assembly / mammary gland development / mesenchymal cell proliferation / Transcriptional regulation by RUNX2 / tissue homeostasis / negative regulation of biomineral tissue development / cellular response to BMP stimulus / response to fatty acid / positive regulation of chondrocyte proliferation / negative regulation of myoblast differentiation / heart valve development / negative regulation of ossification / aortic valve morphogenesis / negative regulation of chondrocyte differentiation / cartilage development / positive regulation of mesenchymal cell proliferation / cell fate specification / endocardial cushion morphogenesis / cartilage condensation / negative regulation of epithelial cell differentiation / branching involved in ureteric bud morphogenesis / epithelial tube branching involved in lung morphogenesis / type I pneumocyte differentiation / bone mineralization / positive regulation of epithelial cell migration / positive regulation of stem cell proliferation / oligodendrocyte differentiation / protein kinase A catalytic subunit binding / somatic stem cell population maintenance / cellular response to interleukin-1 / protein localization to nucleus / epithelial to mesenchymal transition / hair follicle development / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / negative regulation of osteoblast differentiation / canonical Wnt signaling pathway / regulation of cell adhesion / chondrocyte differentiation / cis-regulatory region sequence-specific DNA binding
類似検索 - 分子機能
Sox developmental protein N-terminal / : / Sox developmental protein N terminal / High mobility group box domain / DNA Binding (I), subunit A / HMG (high mobility group) box / HMG boxes A and B DNA-binding domains profile. / high mobility group / High mobility group box domain / High mobility group box domain superfamily ...Sox developmental protein N-terminal / : / Sox developmental protein N terminal / High mobility group box domain / DNA Binding (I), subunit A / HMG (high mobility group) box / HMG boxes A and B DNA-binding domains profile. / high mobility group / High mobility group box domain / High mobility group box domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / Transcription factor SOX-9
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.77 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG) / Partnership for Stem Cell Biology (STEMCELL)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of a HMG domain of transcription factor SOX-9 bound to DNA (SOX-9/DNA) from Homo sapiens at 2.77 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG) / Partnership for Stem Cell Biology
履歴
登録2012年4月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年6月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年8月29日Group: Structure summary
改定 1.22017年11月15日Group: Refinement description / Source and taxonomy / カテゴリ: pdbx_entity_src_syn / software
Item: _pdbx_entity_src_syn.ncbi_taxonomy_id / _pdbx_entity_src_syn.organism_common_name ..._pdbx_entity_src_syn.ncbi_taxonomy_id / _pdbx_entity_src_syn.organism_common_name / _pdbx_entity_src_syn.organism_scientific / _software.classification / _software.name
改定 1.32019年7月17日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.42023年9月13日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Transcription factor SOX-9
B: DNA (5'-D(*CP*TP*CP*TP*TP*TP*GP*AP*GP*AP*AP*G)-3')
C: DNA (5'-D(*CP*TP*TP*CP*TP*CP*AP*AP*AP*GP*AP*G)-3')


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,2423
ポリマ－20,2423
非ポリマー00
水1267
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3330 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area7920 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)55.772, 134.654, 49.987
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number21
Space group name H-MC222

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要素

#1: タンパク質 Transcription factor SOX-9


分子量: 12917.722 Da / 分子数: 1 / 断片: HMG box containing residues 98-181 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SGT82680, SOX9 / プラスミド: pRSF2Ek6TevLIC / 発現宿主: Escherichia Coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)PhageR20080807 / 参照: UniProt: P48436
#2: DNA鎖 DNA (5'-D(*CP*TP*CP*TP*TP*TP*GP*AP*GP*AP*AP*G)-3')


分子量: 3677.415 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
詳細: sequence matching the SOX-9 binding site from the anti-Mullerian hormone (AMH) promoter, top strand
由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#3: DNA鎖 DNA (5'-D(*CP*TP*TP*CP*TP*CP*AP*AP*AP*GP*AP*G)-3')


分子量: 3646.405 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
詳細: sequence matching the SOX-9 binding site from the anti-Mullerian hormone (AMH) promoter, bottom strand
由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THIS CONSTRUCT (RESIDUES 98 - 181) WAS EXPRESSED WITH AN N-TERMINAL PURIFICATION TAG MAHHHHHHVDDDDKMSENLYFQ.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.94 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 30.00% polyethylene glycol 8000, 0.20M ammonium acetate, 0.010 M magnesium acetate, 0.1M sodium cacodylate pH 7.0, NANODROP, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL11-1 / 波長: 1
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2011年7月21日
詳細: Flat mirror (vertical focusing); single crystal Si(111) bent monochromator (horizontal focusing)
放射モノクロメーター: single crystal Si(111) bent / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.77→27.922 Å / Num. obs: 4880 / % possible obs: 96.6 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.8 % / Biso Wilson estimate: 86.94 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.066 / Net I/σ(I): 15.3 / Num. measured all: 18522
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique obs% possible all
2.77-2.843.990.5752.6139935198.8
2.84-2.923.970.4153.4142035899.1
2.92-34.010.2844.81356338100
3-3.13.960.2625.2135134199.4
3.1-3.23.980.1667.7129032499.7
3.2-3.313.950.12410124831699.5
3.31-3.443.950.10312.6121330799.7
3.44-3.583.640.10412.9105328994.8
3.58-3.742.830.05922.449017363
3.74-3.923.660.07318.594525896.4
3.92-4.133.660.06219.290024694.4
4.13-4.383.860.05222.894624599.2
4.38-4.683.790.04524.590123898.8
4.68-5.063.840.04923821214100
5.06-5.543.80.04325.4787207100
5.54-6.193.630.04822.667818798.2
6.19-7.153.650.03228.2606166100
7.15-8.763.730.02735.9529142100
8.76-12.393.360.02139.440011999
12.39-27.923.080.01638.41886187.8

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.7.0127精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
PHASER2.3.0位相決定
XSCALEDecember 6, 2010データスケーリング
PHENIX1.7.3精密化
MolProbity3beta29モデル構築
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3F27

3f27


解像度: 2.77→27.92 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.914 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.897 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU B: 34.503 / SU ML: 0.298 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 1.261 / ESU R Free: 0.382 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS 2. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. 3. WATERS WERE ...詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS 2. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. 3. WATERS WERE EXCLUDED FROM TLS ASSIGNMENT. 4. REFMAC JELLY-MODEL (RIDGE - 0.02) RESTRAINTS WERE INCLUDED. 5. B-FACTOR WEIGHTING WAS 1.0 2.0 3.0 2.0 3.0.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27835 223 4.6 %RANDOM
Rwork0.2469 ---
obs0.24826 4656 96.33 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 66.57 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.68 Å20 Å20 Å2
2--3.13 Å20 Å2
3----0.45 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.77→27.92 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数586 486 0 7 1079
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0151148
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.02834
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3991.6421655
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.15331927
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.605571
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg30.28522.90331
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.3171597
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.148155
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.070.2156
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.02964
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02265
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.77→2.841 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.371 22 -
Rwork0.358 327 -
obs--99.15 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
15.4117-0.374-0.29891.7822-0.59131.91610.12040.2965-0.0696-0.0476-0.0432-0.1422-0.02750.0714-0.07720.2789-0.06610.11430.2255-0.03250.3127-15.012-23.014216.6718
22.1191.2595-0.59223.5442-1.71274.7779-0.25550.06930.0542-0.3195-0.0103-0.3695-0.80390.33670.26580.4591-0.03960.09360.2726-0.07670.3325-13.0094-11.201910.9385
310.6180.5166-2.74611.3614-2.35464.4243-0.07450.15081.11050.23550.0788-0.0857-0.4556-0.1976-0.00430.57030.00880.06850.4191-0.08560.6198-16.7055-13.14959.7912
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A103 - 174
2X-RAY DIFFRACTION2B1 - 12
3X-RAY DIFFRACTION3C1 - 12

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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