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万見
- PDB-4euu: Structure of BX-795 Complexed with Human TBK1 Kinase Domain Phosp... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4euu
タイトルStructure of BX-795 Complexed with Human TBK1 Kinase Domain Phosphorylated on Ser172
要素Serine/threonine-protein kinase TBK1
キーワードTRANSFERASE/TRANSFERASE INHIBITOR / Kinase / ATP Binding / Phosphorylation / TRANSFERASE-TRANSFERASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


IRF3 mediated activation of type 1 IFN / STAT6-mediated induction of chemokines / positive regulation of xenophagy / positive regulation of TORC2 signaling / dendritic cell proliferation / regulation of type I interferon production / T follicular helper cell differentiation / serine/threonine protein kinase complex / positive regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / IRF3-mediated induction of type I IFN ...IRF3 mediated activation of type 1 IFN / STAT6-mediated induction of chemokines / positive regulation of xenophagy / positive regulation of TORC2 signaling / dendritic cell proliferation / regulation of type I interferon production / T follicular helper cell differentiation / serine/threonine protein kinase complex / positive regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / IRF3-mediated induction of type I IFN / Interleukin-37 signaling / cGAS/STING signaling pathway / TNFR1-induced proapoptotic signaling / TRAF6 mediated IRF7 activation / toll-like receptor 4 signaling pathway / type I interferon-mediated signaling pathway / cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway / positive regulation of interferon-alpha production / positive regulation of macroautophagy / canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of type I interferon production / positive regulation of autophagy / negative regulation of TORC1 signaling / antiviral innate immune response / positive regulation of TORC1 signaling / peptidyl-threonine phosphorylation / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / Regulation of TBK1, IKKε-mediated activation of IRF3, IRF7 upon TLR3 ligation / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / activation of innate immune response / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / positive regulation of interferon-beta production / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / phosphoprotein binding / macroautophagy / Regulation of TNFR1 signaling / DDX58/IFIH1-mediated induction of interferon-alpha/beta / response to virus / SARS-CoV-1 activates/modulates innate immune responses / peptidyl-serine phosphorylation / TRAF3-dependent IRF activation pathway / protein phosphatase binding / defense response to virus / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / Potential therapeutics for SARS / nucleic acid binding / eukaryotic translation initiation factor 2alpha kinase activity / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / 3-phosphoinositide-dependent protein kinase activity / DNA-dependent protein kinase activity / ribosomal protein S6 kinase activity / histone H3S10 kinase activity / histone H2AXS139 kinase activity / histone H3S28 kinase activity / histone H4S1 kinase activity / histone H2BS14 kinase activity / histone H3T3 kinase activity / histone H2AS121 kinase activity / Rho-dependent protein serine/threonine kinase activity / histone H2BS36 kinase activity / histone H3S57 kinase activity / histone H2AT120 kinase activity / AMP-activated protein kinase activity / histone H2AS1 kinase activity / histone H3T6 kinase activity / histone H3T11 kinase activity / histone H3T45 kinase activity / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / defense response to Gram-positive bacterium / protein phosphorylation / inflammatory response / innate immune response / negative regulation of gene expression / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / intracellular membrane-bounded organelle / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
TANK binding kinase 1, ubiquitin-like domain / TANK-binding kinase 1, coiled-coil domain 1 / TANK-binding kinase 1 coiled-coil domain 1 / TANK binding kinase 1 ubiquitin-like domain / : / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Protein kinase domain ...TANK binding kinase 1, ubiquitin-like domain / TANK-binding kinase 1, coiled-coil domain 1 / TANK-binding kinase 1 coiled-coil domain 1 / TANK binding kinase 1 ubiquitin-like domain / : / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-BX7 / IODIDE ION / Serine/threonine-protein kinase TBK1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Ma, X. / Helgason, E. / Phung, Q.T. / Quan, C.L. / Iyer, R.S. / Lee, M.W. / Bowman, K.K. / Starovasnik, M.A. / Dueber, E.C.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2012
タイトル: Molecular basis of Tank-binding kinase 1 activation by transautophosphorylation.
著者: Ma, X. / Helgason, E. / Phung, Q.T. / Quan, C.L. / Iyer, R.S. / Lee, M.W. / Bowman, K.K. / Starovasnik, M.A. / Dueber, E.C.
履歴
登録2012年4月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年5月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年8月29日Group: Database references
改定 1.22017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.32024年11月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine/threonine-protein kinase TBK1
B: Serine/threonine-protein kinase TBK1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)74,72816
ポリマ－72,3582
非ポリマー2,37014
水9,998555
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5370 Å2
ΔGint-56 kcal/mol
Surface area26090 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)76.095, 76.095, 130.945
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number144
Space group name H-MP31

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Serine/threonine-protein kinase TBK1 / NF-kappa-B-activating kinase / T2K / TANK-binding kinase 1


分子量: 36178.988 Da / 分子数: 2 / 断片: Kinase Domain, UNP residues 2-308 / 変異: D135N / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TBK1, NAK
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q9UHD2, non-specific serine/threonine protein kinase

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非ポリマー , 5種, 569分子

#2: 化合物 ChemComp-BX7 / N-(3-{[5-iodo-4-({3-[(thiophen-2-ylcarbonyl)amino]propyl}amino)pyrimidin-2-yl]amino}phenyl)pyrrolidine-1-carboxamide


分子量: 591.468 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C23H26IN7O2S
#3: 化合物 ChemComp-IOD / IODIDE ION / ヨ-ジド


分子量: 126.904 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: I
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 555 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY
非ポリマーの詳細THE 5-IODO SUBSTITUTION OF THE PYRIMIDINE IN BX-795 IS SENSITIVE TO RADIATION CLEAVAGE. THE IONIZED ...THE 5-IODO SUBSTITUTION OF THE PYRIMIDINE IN BX-795 IS SENSITIVE TO RADIATION CLEAVAGE. THE IONIZED IODINE RADICALS DIFFUSE AWAY FROM ITS ORIGINAL POSITION. BOTH THE POSITIONS OF THE IODINE HAS BEEN CAPTURED AND REPRESENTED AS ALTERNATE CONFORMERS

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.02 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.34 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 0.1 M BIS-TRIS pH 5.5 (5.5-7.5), 2.0 M ammonium sulfate, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2011年7月20日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→50 Å / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 30 Å2 / Rsym value: 0.05 / Net I/σ(I): 15.8
反射 シェル解像度: 1.8→1.86 Å / 冗長度: 3.4 % / Mean I/σ(I) obs: 2.6 / Num. unique all: 7872 / Rsym value: 0.458 / % possible all: 99.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Blu-Iceデータ収集
PHASES位相決定
REFMAC5.5.0109精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.8→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.973 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.963 / SU B: 5.189 / SU ML: 0.08 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.101 / ESU R Free: 0.097 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.19444 3948 5 %RANDOM
Rwork0.16855 ---
obs0.16988 74552 99.84 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 43.952 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.11 Å20.56 Å20 Å2
2--1.11 Å20 Å2
3----1.67 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4894 0 127 555 5576
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0225125
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3951.986919
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.9775614
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.99624.083240
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.04715.034872
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.1691532
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0990.2736
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0213870
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.5541.53052
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.44624924
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.94532073
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.7894.51995
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.847 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.337 289 -
Rwork0.292 5548 -
obs--99.73 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.9003-0.35360.49650.7772-0.29762.7660.02190.1153-0.15450.170.06120.13520.6815-0.34-0.0830.39450.00210.02320.25790.00320.1866-1.681-18.8569.659
23.2836-0.46490.30980.6945-0.17012.4312-0.1678-0.0539-0.27990.32890.18340.00520.6388-0.0761-0.01560.82740.1742-0.00060.09360.04160.187810.825-26.86125.969
30.4743-0.2108-0.26460.9770.32242.6771-0.03560.16010.05620.14130.0463-0.1331-0.00330.4255-0.01070.16880.0778-0.00690.42430.01350.196418.408-3.6750.036
41.83051.03070.24761.74240.72353.45940.10430.0966-0.2563-0.0378-0.1399-0.2430.78680.39940.03560.2510.24210.04270.6384-0.00910.190322.517-17.99-16.512
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A0 - 221
2X-RAY DIFFRACTION2A222 - 307
3X-RAY DIFFRACTION3B0 - 219
4X-RAY DIFFRACTION4B220 - 307

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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