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- PDB-4eu4: Succinyl-CoA: acetate CoA-transferase (AarCH6) in complex with Co... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4eu4 | ||||||
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Title | Succinyl-CoA: acetate CoA-transferase (AarCH6) in complex with CoA (hexagonal lattice) | ||||||
![]() | Succinyl-CoA:acetate coenzyme A transferase | ||||||
![]() | TRANSFERASE | ||||||
Function / homology | ![]() succinyl-CoA:acetate CoA-transferase / acetate catabolic process / acetyl-CoA hydrolase activity / acetate CoA-transferase activity / succinyl-CoA catabolic process / acetyl-CoA biosynthetic process from acetate / transferase activity Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Mullins, E.A. / Kappock, T.J. | ||||||
![]() | ![]() Title: Crystal Structures of Acetobacter aceti Succinyl-Coenzyme A (CoA):Acetate CoA-Transferase Reveal Specificity Determinants and Illustrate the Mechanism Used by Class I CoA-Transferases. Authors: Mullins, E.A. / Kappock, T.J. #1: ![]() Title: A specialized citric acid cycle requiring succinyl-coenzyme A (CoA):acetate CoA-transferase (AarC) confers acetic acid resistance on the acidophile Acetobacter aceti Authors: Mullins, E.A. / Francois, J.A. / Kappock, T.J. | ||||||
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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PDBx/mmCIF format | ![]() | 215.3 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 171.9 KB | Display | ![]() |
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Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 1.1 MB | Display | ![]() |
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Full document | ![]() | 1.1 MB | Display | |
Data in XML | ![]() | 43.5 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 59.7 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 4eu3C ![]() 4eu5C ![]() 4eu6C ![]() 4eu7C ![]() 4eu8C ![]() 4eu9C ![]() 4euaC ![]() 4eubC ![]() 4eucC ![]() 4eudC C: citing same article ( |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 |
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Unit cell |
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Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments: Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: THR / Beg label comp-ID: THR / End auth comp-ID: SER / End label comp-ID: SER / Auth seq-ID: 2 - 505 / Label seq-ID: 2 - 505
|
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Components
#1: Protein | Mass: 56046.289 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() References: UniProt: B3EY95, succinyl-CoA:acetate CoA-transferase #2: Chemical | #3: Chemical | ChemComp-SO4 / #4: Chemical | ChemComp-CL / #5: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 4.22 Å3/Da / Density % sol: 70.83 % |
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Crystal grow | Temperature: 298 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 6.5 Details: 2 M ammonium sulfate, 0.1 M sodium cacodylate, 0.2 M sodium chloride, 25 mM 2-mercaptoethanol, and 2 mM CoA, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: MARMOSAIC 300 mm CCD / Detector: CCD / Date: Oct 9, 2009 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: C(111) / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97856 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.8→50 Å / Num. all: 46836 / Num. obs: 46836 / % possible obs: 97.1 % / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 18 % / Rmerge(I) obs: 0.114 / Rsym value: 0.114 / Χ2: 1.596 / Net I/σ(I): 34.1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]()
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 42.666 Å2 / ksol: 0.35 e/Å3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 147.43 Å2 / Biso mean: 49.7383 Å2 / Biso min: 17.44 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.802→41.541 Å
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Refine LS restraints |
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Refine LS restraints NCS |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 10
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