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- PDB-4etv: Crystal structure of mouse ryanodine receptor 2 (2699-2904) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4etv
タイトルCrystal structure of mouse ryanodine receptor 2 (2699-2904)
要素Ryanodine receptor 2
キーワードMETAL TRANSPORT / Ryanodine Receptor Calcium Release Channel / Phosphorylation / Muscle / Cardiac
機能・相同性
機能・相同性情報


manganese ion transmembrane transport / establishment of protein localization to endoplasmic reticulum / type B pancreatic cell apoptotic process / Purkinje myocyte to ventricular cardiac muscle cell signaling / regulation of atrial cardiac muscle cell action potential / left ventricular cardiac muscle tissue morphogenesis / suramin binding / regulation of AV node cell action potential / regulation of SA node cell action potential / sarcoplasmic reticulum calcium ion transport ...manganese ion transmembrane transport / establishment of protein localization to endoplasmic reticulum / type B pancreatic cell apoptotic process / Purkinje myocyte to ventricular cardiac muscle cell signaling / regulation of atrial cardiac muscle cell action potential / left ventricular cardiac muscle tissue morphogenesis / suramin binding / regulation of AV node cell action potential / regulation of SA node cell action potential / sarcoplasmic reticulum calcium ion transport / A band / calcium-induced calcium release activity / Stimuli-sensing channels / regulation of ventricular cardiac muscle cell action potential / : / ventricular cardiac muscle cell action potential / embryonic heart tube morphogenesis / Ion homeostasis / cardiac muscle hypertrophy / calcium ion transport into cytosol / ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / response to caffeine / release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / response to redox state / regulation of cardiac muscle contraction by calcium ion signaling / cellular response to caffeine / extrinsic component of cytoplasmic side of plasma membrane / calcium ion transmembrane import into cytosol / response to muscle activity / negative regulation of cytosolic calcium ion concentration / protein kinase A regulatory subunit binding / protein kinase A catalytic subunit binding / positive regulation of the force of heart contraction / intracellularly gated calcium channel activity / smooth endoplasmic reticulum / response to magnesium ion / detection of calcium ion / regulation of cardiac muscle contraction / positive regulation of heart rate / regulation of cytosolic calcium ion concentration / striated muscle contraction / cardiac muscle contraction / response to muscle stretch / release of sequestered calcium ion into cytosol / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / sarcoplasmic reticulum membrane / cellular response to epinephrine stimulus / calcium channel complex / regulation of heart rate / sarcomere / sarcoplasmic reticulum / calcium-mediated signaling / response to calcium ion / sarcolemma / calcium ion transmembrane transport / calcium channel activity / Z disc / intracellular calcium ion homeostasis / calcium ion transport / nuclear envelope / scaffold protein binding / monoatomic ion transmembrane transport / response to hypoxia / calmodulin binding / calcium ion binding / protein kinase binding / enzyme binding / protein-containing complex / membrane / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Globin-like - #160 / Ryanodine receptor, SPRY domain 2 / : / Ryanodine receptor junctional solenoid repeat / Ryanodine Receptor TM 4-6 / Ryanodine receptor / Ryanodine receptor, SPRY domain 1 / Ryanodine receptor, SPRY domain 3 / Ryanodine Receptor TM 4-6 / Ryanodine receptor Ryr ...Globin-like - #160 / Ryanodine receptor, SPRY domain 2 / : / Ryanodine receptor junctional solenoid repeat / Ryanodine Receptor TM 4-6 / Ryanodine receptor / Ryanodine receptor, SPRY domain 1 / Ryanodine receptor, SPRY domain 3 / Ryanodine Receptor TM 4-6 / Ryanodine receptor Ryr / RyR domain / RyR/IP3 receptor binding core, RIH domain superfamily / RyR/IP3R Homology associated domain / Inositol 1,4,5-trisphosphate/ryanodine receptor / RIH domain / RyR and IP3R Homology associated / Inositol 1,4,5-trisphosphate/ryanodine receptor / RIH domain / : / MIR motif / MIR domain / MIR domain profile. / Domain in ryanodine and inositol trisphosphate receptors and protein O-mannosyltransferases / Mir domain superfamily / SPRY domain / B30.2/SPRY domain / B30.2/SPRY domain profile. / B30.2/SPRY domain superfamily / Domain in SPla and the RYanodine Receptor. / SPRY domain / Globin-like / EF-hand domain pair / EF-hand domain / Ion transport domain / Ion transport protein / EF-hand domain pair / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Ryanodine receptor 2
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.65 Å
データ登録者Yuchi, Z. / Lau, K. / Van Petegem, F.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2012
タイトル: Disease mutations in the ryanodine receptor central region: crystal structures of a phosphorylation hot spot domain.
著者: Yuchi, Z. / Lau, K. / Van Petegem, F.
履歴
登録2012年4月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年6月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年10月17日Group: Database references
改定 1.22017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.32024年11月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ryanodine receptor 2
B: Ryanodine receptor 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,3013
ポリマ－49,2662
非ポリマー351
水5,927329
1
A: Ryanodine receptor 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,6331
ポリマ－24,6331
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Ryanodine receptor 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,6682
ポリマ－24,6331
非ポリマー351
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1430 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area18470 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)58.900, 88.220, 92.070
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Ryanodine receptor 2 / RYR-2 / RyR2 / Cardiac muscle ryanodine receptor / Cardiac muscle ryanodine receptor-calcium ...RYR-2 / RyR2 / Cardiac muscle ryanodine receptor / Cardiac muscle ryanodine receptor-calcium release channel / Type 2 ryanodine receptor


分子量: 24632.764 Da / 分子数: 2 / 変異: K2879A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Ryr2 / プラスミド: pET28HMT / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta(DE3)pLacI / 参照: UniProt: E9Q401
#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 変異: K2879A / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 329 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.43 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.33 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 9
詳細: 9% PEG3350, 0.1M Bicine, pH 9, vapor diffusion, hanging drop, temperature 295K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CLSI / ビームライン: 08ID-1 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2011年11月29日 / 詳細: Double Crystal Monochromator, mirrors
放射モノクロメーター: Double Crystal Monochromator with cryo-cooled 1st crystal sagittally bent 2nd crystal followed by vertically focusing mirror
プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.65→50 Å / Num. all: 58433 / Num. obs: 58410 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 31.434 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.141 / Net I/σ(I): 9.69
反射 シェル

Rmerge(I) obs: 0.016 / Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)最高解像度 (Å)Mean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique obs% possible all
1.65-1.691.94307364241100
1.69-1.742.37305454192100
1.74-1.792.9297664043100
1.79-1.843.55291323953100
1.84-1.914.4630107377399.9
1.91-1.976.91546983711100
1.97-2.059.26526193572100
2.05-2.1311.26501773430100
2.13-2.2212.87481343304100
2.22-2.3314.45457213178100
2.33-2.4615.84430273014100
2.46-2.6117.24403432841100
2.61-2.7915.34287672703100
2.79-3.0113.07166602514100
3.01-3.314.2215212232999.9
3.3-3.6914.96136572129100
3.69-4.2615.4911870186699.9
4.26-5.2215.510003160599.9
5.22-7.3814.787533127899.8
7.3814.92405673499.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XSCALEデータスケーリング
REFMAC5.6.0117精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
MxDCGUIデータ収集
XDSデータ削減
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.65→49.05 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.938 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.929 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.101 / ESU R Free: 0.098 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2501 2921 5 %RANDOM
Rwork0.2282 ---
obs0.2293 55490 99.92 %-
all-58433 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 61.38 Å2 / Biso mean: 29.3668 Å2 / Biso min: 9.85 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.29 Å2-0 Å20 Å2
2---0.79 Å20 Å2
3---0.5 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.65→49.05 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2628 0 1 329 2958
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.022738
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3311.9613710
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.6295332
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.77924.524126
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.72715448
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.1871511
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.090.2394
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0212063
LS精密化 シェル解像度: 1.65→1.693 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.301 212 -
Rwork0.286 4022 -
all-4234 -
obs-4241 99.86 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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