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万見
- PDB-4et7: Crystal structure of Eph receptor 5 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4et7
タイトルCrystal structure of Eph receptor 5
要素Ephrin type-A receptor 5
キーワードTRANSFERASE / eph receptor / ATP-binding / Glycoprotein / Nucleotide-binding / Phosphoprotein / Transmembrane / Tyrosine-protein kinase
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of CREB transcription factor activity / ephrin receptor activity / GPI-linked ephrin receptor activity / regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / transmembrane-ephrin receptor activity / EPH-Ephrin signaling / regulation of GTPase activity / EPHA-mediated growth cone collapse / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / neuron development ...positive regulation of CREB transcription factor activity / ephrin receptor activity / GPI-linked ephrin receptor activity / regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / transmembrane-ephrin receptor activity / EPH-Ephrin signaling / regulation of GTPase activity / EPHA-mediated growth cone collapse / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / neuron development / ephrin receptor signaling pathway / rough endoplasmic reticulum / cAMP-mediated signaling / hippocampus development / regulation of actin cytoskeleton organization / axon guidance / receptor protein-tyrosine kinase / phosphorylation / external side of plasma membrane / axon / neuronal cell body / dendrite / perinuclear region of cytoplasm / ATP binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Ephrin type-A receptor 5, ligand binding domain / Ephrin receptor type-A /type-B / Ephrin receptor ligand binding domain / Tyrosine-protein kinase, receptor class V, conserved site / Ephrin receptor, transmembrane domain / Ephrin receptor ligand binding domain / Ephrin type-A receptor 2 transmembrane domain / Receptor tyrosine kinase class V signature 1. / Receptor tyrosine kinase class V signature 2. / Eph receptor ligand-binding domain profile. ...Ephrin type-A receptor 5, ligand binding domain / Ephrin receptor type-A /type-B / Ephrin receptor ligand binding domain / Tyrosine-protein kinase, receptor class V, conserved site / Ephrin receptor, transmembrane domain / Ephrin receptor ligand binding domain / Ephrin type-A receptor 2 transmembrane domain / Receptor tyrosine kinase class V signature 1. / Receptor tyrosine kinase class V signature 2. / Eph receptor ligand-binding domain profile. / Ephrin receptor ligand binding domain / Putative ephrin-receptor like / SAM domain (Sterile alpha motif) / Galactose-binding domain-like / SAM domain profile. / Sterile alpha motif. / Sterile alpha motif domain / Sterile alpha motif/pointed domain superfamily / EGF-like domain signature 2. / Fibronectin type III domain / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Galactose-binding-like domain superfamily / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Jelly Rolls / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ephrin type-A receptor 5
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Shi, J.H. / Zhu, W.L. / Song, J.X.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal structure of Eph receptor 5
著者: Shi, J.H. / Zhu, W.L. / Song, J.X.
履歴
登録2012年4月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02013年5月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月8日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ephrin type-A receptor 5


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,3211
ポリマ－20,3211
非ポリマー00
水64936
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)55.040, 82.721, 81.166
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 Ephrin type-A receptor 5 / Brain-specific kinase / EPH homology kinase 1 / EHK-1 / EPH-like kinase 7 / EK7 / hEK7


分子量: 20320.748 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 59-235 / 変異: C233A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BSK, EHK1, EPHA5, HEK7, TYRO4 / プラスミド: pET32a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta-gami (DE3) / 参照: UniProt: P54756, receptor protein-tyrosine kinase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 36 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THE PROTEIN SEQUENCE IS DERIVED FROM THE EPHA5 ISOFORM B (NP_872272) WHICH HAS GLU AT POSITION 232.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.27 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.89 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 2M ammonium sulfate, 0.1M Tris-HCl pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: BRUKER AXS MICROSTAR / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: Bruker Platinum 135 / 検出器: CCD / 日付: 2008年6月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→41.361 Å / Num. all: 5833 / Num. obs: 5385 / % possible obs: 99.98 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 23.12 % / Rsym value: 0.134 / Net I/σ(I): 1.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(phenix.refine)精密化
PROTEUM PLUSPLUSデータ収集
SAINTデータ削減
PROTEUM PLUSPLUSデータスケーリング
PHASES位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3CKH

3ckh


解像度: 2.6→20.68 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU ML: 0.43 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2.01 / 位相誤差: 28.21 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: THE STRUCTURE FACTOR FILE INCLUDES THE REFLECTIONS UNTIL 2.08 A BUT AUTHOR DID NOT USE THE DATA FOR RESOLUTION 2.6-2.08A, THAT IS NOT GOOD FOR REFINEMENT.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2824 538 9.99 %RANDOM
Rwork0.2049 ---
all0.2194 5559 --
obs0.212 5385 90.63 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 28.606 Å2 / ksol: 0.362 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 139.26 Å2 / Biso mean: 31.347 Å2 / Biso min: 9.38 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--5.191 Å20 Å2-0 Å2
2--15.266 Å20 Å2
3----10.075 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→20.68 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1399 0 0 36 1435
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0071429
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1411931
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.081208
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003252
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.319515
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 4

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.6-2.8610.3241240.2211085120983
2.861-3.2740.3341280.2221171129988
3.274-4.1190.2761370.21248138594
4.119-20.6810.2331490.1871343149297

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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