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- PDB-4esn: Crystal structure of a DUF1312 family protein (RUMGNA_02503) from... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4esn
タイトルCrystal structure of a DUF1312 family protein (RUMGNA_02503) from Ruminococcus gnavus ATCC 29149 at 2.20 A resolution
要素hypothetical protein
キーワードStructural Genomics / Unknown Function / PROTEIN OF PF07009 FAMILY / DUF1312 / JOINT CENTER FOR STRUCTURAL GENOMICS / JCSG / PROTEIN STRUCTURE INITIATIVE / PSI-BIOLOGY
機能・相同性NusG, domain 2 / N-utilization substance G protein NusG, insert domain / NusG, domain 2 superfamily / NusG domain II / mini-chromosome maintenance (MCM) complex, domain 2 / Sandwich / Mainly Beta / metal ion binding / NusG domain-containing protein
機能・相同性情報
生物種Ruminococcus gnavus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of a hypothetical protein (RUMGNA_02503) from Ruminococcus gnavus ATCC 29149 at 2.20 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2012年4月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年6月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年12月24日Group: Structure summary
改定 1.22017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.32018年1月24日Group: Database references / カテゴリ: citation_author / Item: _citation_author.name
改定 1.42023年2月1日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年11月20日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: hypothetical protein
B: hypothetical protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,8395
ポリマ－23,3532
非ポリマー4853
水95553
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1520 Å2
ΔGint-86 kcal/mol
Surface area8340 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)39.854, 63.090, 67.526
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 hypothetical protein


分子量: 11676.683 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Ruminococcus gnavus (バクテリア)
株: ATCC 29149 / 遺伝子: RUMGNA_02503 / プラスミド: SpeedET / 発現宿主: Escherichia Coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): PB1 / 参照: UniProt: A7B4L9
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-PE4 / 2-{2-[2-(2-{2-[2-(2-ETHOXY-ETHOXY)-ETHOXY]-ETHOXY}-ETHOXY)-ETHOXY]-ETHOXY}-ETHANOL / POLYETHYLENE GLYCOL PEG4000


分子量: 354.436 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H34O8 / コメント: 沈殿剤*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 53 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH AN N-TERMINAL PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS ...THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH AN N-TERMINAL PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE (0) FOLLOWED BY RESIDUES 33-117 OF THE TARGET SEQUENCE. ANALYSIS OF THE PURIFIED PROTEIN BY MASS SPECTROMETRY AND GEL ELECTROPHORESIS SHOWS THAT WHILE THE MAJORITY OF THE PROTEIN WAS CLEAVED, THERE WAS SOME UNCLEAVED PROTEIN PRESENT. SINCE ELECTRON DENSITY WAS OBSERVED FOR RESIDUES -2 AND -1 IN BOTH CHAINS, THE TAG SEQUENCE IS INCLUDED IN THE SEQRES RECORDS. THE CRYSTAL MAY CONTAIN A MIXTURE OF TAG-ON AND TAG-OFF PROTEIN.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.82 Å3/Da / 溶媒含有率: 32.33 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.2M ammonium nitrate 20.0% polyethylene glycol 3350, NANODROP, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-2 / 波長: 0.97915
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2012年1月13日 / 詳細: double crystal monochromator
放射モノクロメーター: double crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97915 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→28.58 Å / Num. all: 9044 / Num. obs: 9044 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 7.1 % / Rsym value: 0.081 / Net I/σ(I): 11.5
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
2.2-2.267.30.6951.147726560.69599
2.26-2.327.30.5661.445326250.56699.7
2.32-2.397.30.5141.545256210.51499.4
2.39-2.467.30.375243135920.37599.2
2.46-2.547.20.3232.442525910.32399.4
2.54-2.637.20.253.140565600.2599.6
2.63-2.737.20.1834.139895510.18399.4
2.73-2.847.20.1524.838555370.15299.8
2.84-2.977.20.1335.436335050.13399.7
2.97-3.117.10.1175.835034930.11799.7
3.11-3.287.20.091734194750.09199.8
3.28-3.487.10.0867.331304410.08699.8
3.48-3.7270.0768.429734230.07699.8
3.72-4.0270.078.827923980.0799.7
4.02-4.470.05910.125433640.05999.9
4.4-4.926.90.0610.622863310.0699.8
4.92-5.686.80.0661020403020.06699.9
5.68-6.966.60.0798.816732530.079100
6.96-9.846.30.05610.613362120.05699.3
9.84-28.585.50.06110.26261140.06190.3

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位相決定

位相決定手法: 単波長異常分散

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MolProbity3beta29モデル構築
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
SHELX位相決定
SHARP位相決定
SCALA3.3.20データスケーリング
BUSTER-TNT2.10.0精密化
MOSFLMデータ削減
SHELXD位相決定
BUSTER2.10.0精密化
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.2→28.58 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9552 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9477 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: 1. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. 2. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION ...詳細: 1. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. 2. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 TO ACCOUNT FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 3. POLYETHYLENE GLYCOL (PE4) FROM THE CRYOPROTECTANT AND CL IONS FROM THE CRYSTALLIZATION CONDITION HAVE BEEN MODELED IN THE SOLVENT STRUCTURE. 4. ZN ION WAS MODELED IN THE PUTATIVE ACTIVE CENTER OF EACH PROTOME BASED ON ANOMALOUS DIFFERENCE MAPS AND EXCITATION SCANS. 5. 11 C-TERMINAL RESIDUES OF A AND B MOLECULES WERE DISORDERED. 6. NCS RESTRAINTS WERE APPLIED USING BUSTER'S LSSR RESTRAINT REPRESENTATION (-AUTONCS).
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.207 431 4.78 %RANDOM
Rwork0.182 ---
obs0.1833 9018 99.24 %-
原子変位パラメータBiso max: 144.05 Å2 / Biso mean: 64.2073 Å2 / Biso min: 35.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.1933 Å20 Å20 Å2
2---8.3969 Å20 Å2
3---7.2036 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.339 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→28.58 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1178 0 26 53 1257
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d608SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes42HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes179HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it1244HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd0SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion169SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact1432SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d1244HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1685HARMONIC21.17
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.11
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion3.21
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.46 Å / Total num. of bins used: 5
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2388 120 4.82 %
Rwork0.1977 2370 -
all0.1997 2490 -
obs--99.24 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.6744-0.0469-1.07772.164-0.63557.1634-0.36-0.1395-0.18590.11770.1252-0.02690.3389-0.04720.2348-0.06120.02290.0293-0.07940.045-0.044227.08548.01813.5104
23.6875-0.0623-0.74833.4809-2.460112.46460.21320.0745-0.0565-0.0359-0.4915-0.50210.02320.1070.2783-0.09810.0095-0.048-0.16060.0978-0.048338.03151.047318.1546
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|* }A-3 - 106
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|* }B-2 - 106

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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