[日本語] English
万見
- PDB-4ehq: Crystal Structure of Calmodulin Binding Domain of Orai1 in Comple... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ehq
タイトルCrystal Structure of Calmodulin Binding Domain of Orai1 in Complex with Ca2+/Calmodulin Displays a Unique Binding Mode
要素
  • Calcium release-activated calcium channel protein 1
  • Calmodulin
キーワードPROTEIN BINDING / calmodulin / Orai1 / calcium dependent inactivation / EF hand / Calcium binding / calcium-dependent inactivation / Calmodulin binding domain of Orai1 / none / cytosol
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of store-operated calcium channel activity / store-operated calcium entry / regulation of high voltage-gated calcium channel activity / : / positive regulation of adenylate cyclase activity / store-operated calcium channel activity / regulation of response to tumor cell / positive regulation of autophagic cell death / DAPK1-calmodulin complex / Elevation of cytosolic Ca2+ levels ...regulation of store-operated calcium channel activity / store-operated calcium entry / regulation of high voltage-gated calcium channel activity / : / positive regulation of adenylate cyclase activity / store-operated calcium channel activity / regulation of response to tumor cell / positive regulation of autophagic cell death / DAPK1-calmodulin complex / Elevation of cytosolic Ca2+ levels / calcineurin-NFAT signaling cascade / : / : / positive regulation of cyclic-nucleotide phosphodiesterase activity / positive regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / : / mammary gland epithelium development / establishment of protein localization to mitochondrial membrane / type 3 metabotropic glutamate receptor binding / positive regulation of calcium ion transport / establishment of protein localization to membrane / calcium ion import / positive regulation of DNA binding / negative regulation of high voltage-gated calcium channel activity / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / organelle localization by membrane tethering / mitochondrion-endoplasmic reticulum membrane tethering / autophagosome membrane docking / negative regulation of calcium ion export across plasma membrane / regulation of cardiac muscle cell action potential / nitric-oxide synthase binding / presynaptic endocytosis / regulation of synaptic vesicle exocytosis / calcineurin-mediated signaling / ligand-gated ion channel signaling pathway / regulation of calcium ion transport / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / protein phosphatase activator activity / adenylate cyclase binding / plasma membrane raft / catalytic complex / regulation of synaptic vesicle endocytosis / detection of calcium ion / regulation of cardiac muscle contraction / postsynaptic cytosol / activation of adenylate cyclase activity / cellular response to interferon-beta / calcium channel inhibitor activity / phosphatidylinositol 3-kinase binding / presynaptic cytosol / Ion homeostasis / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / positive regulation of nitric-oxide synthase activity / titin binding / enzyme regulator activity / sperm midpiece / regulation of calcium-mediated signaling / voltage-gated potassium channel complex / potassium ion transmembrane transport / calcium channel complex / regulation of heart rate / calyx of Held / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / response to amphetamine / adenylate cyclase activator activity / sarcomere / regulation of cytokinesis / protein serine/threonine kinase activator activity / nitric-oxide synthase regulator activity / spindle microtubule / calcium channel regulator activity / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / calcium-mediated signaling / response to calcium ion / calcium ion transmembrane transport / positive regulation of insulin secretion / calcium channel activity / cellular response to type II interferon / G2/M transition of mitotic cell cycle / Schaffer collateral - CA1 synapse / spindle pole / calcium-dependent protein binding / disordered domain specific binding / myelin sheath / growth cone / protein autophosphorylation / vesicle / phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / basolateral plasma membrane / adaptive immune response / transmembrane transporter binding / calmodulin binding / neuron projection / positive regulation of apoptotic process / membrane raft / protein domain specific binding / calcium ion binding / centrosome / protein kinase binding / protein-containing complex
類似検索 - 分子機能
Calcium release-activated calcium channel protein / Orai superfamily / Mediator of CRAC channel activity / : / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair
類似検索 - ドメイン・相同性
GAMMA-BUTYROLACTONE / Calmodulin-1 / Calmodulin-1 / Calcium release-activated calcium channel protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.9005 Å
データ登録者Liu, Y. / Zheng, X. / Mueller, G.A. / Sobhany, M. / DeRose, E.F. / Zhang, Y. / London, R.E. / Birnbaumer, L.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2012
タイトル: Crystal structure of calmodulin binding domain of orai1 in complex with ca2+*calmodulin displays a unique binding mode.
著者: Liu, Y. / Zheng, X. / Mueller, G.A. / Sobhany, M. / Derose, E.F. / Zhang, Y. / London, R.E. / Birnbaumer, L.
履歴
登録2012年4月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年11月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年11月14日Group: Database references
改定 1.22013年1月2日Group: Database references
改定 1.32023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Calmodulin
G: Calcium release-activated calcium channel protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,62010
ポリマ－19,1152
非ポリマー5058
水1,58588
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2730 Å2
ΔGint-75 kcal/mol
Surface area10970 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)100.074, 24.709, 60.903
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 100.10, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

-
要素

#1: タンパク質 Calmodulin / CaM


分子量: 16721.350 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ)
遺伝子: Calm1, Calm, Cam, Cam1, Calm2, Cam2, Camb, Calm3, Cam3, Camc
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P62161, UniProt: P0DP29*PLUS
#2: タンパク質・ペプチド Calcium release-activated calcium channel protein 1 / Protein orai-1 / Transmembrane protein 142A


分子量: 2393.895 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: Synthetic peptide / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q96D31
#3: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物
ChemComp-GBL / GAMMA-BUTYROLACTONE / DIHYDROFURAN-2(3H)-ONE / γ-ブチロラクトン


分子量: 86.089 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H6O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 88 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 1.94 Å3/Da / 溶媒含有率: 36.57 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: 0.1 M Bis-Tris pH 6.0, 40% PPG P400, 14% butyrolactone, 1% n-octyl-beta-D-glucopyranoside, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU SATURN 92 / 検出器: CCD / 日付: 2010年8月23日
放射モノクロメーター: copper anode / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→50 Å / Num. all: 11939 / Num. obs: 11497 / % possible obs: 96.3 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 3.4 % / Biso Wilson estimate: 18 Å2 / Rsym value: 0.084 / Net I/σ(I): 12.9
反射 シェル解像度: 1.9→1.97 Å / 冗長度: 2.2 % / Rmerge(I) obs: 0.231 / Mean I/σ(I) obs: 3.9 / Num. unique all: 853 / % possible all: 73.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHENIXモデル構築
PHENIX(phenix.refine: 1.6.4_486)精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1IWQ

1iwq


解像度: 1.9005→19.987 Å / SU ML: 0.21 / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 位相誤差: 19.33 / 立体化学のターゲット値: MLHL
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.216 524 4.71 %RANDOM
Rwork0.1789 ---
all0.1806 11497 --
obs0.1806 11118 93.14 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 44.125 Å2 / ksol: 0.415 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.9482 Å2-0 Å20.6951 Å2
2---0.6742 Å20 Å2
3----0.274 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9005→19.987 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1310 0 28 88 1426
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0141443
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8791991
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.077581
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.064210
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003251
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.9005-2.09160.21691230.16472213X-RAY DIFFRACTION80
2.0916-2.39380.19361440.15732728X-RAY DIFFRACTION98
2.3938-3.01430.23911250.18242766X-RAY DIFFRACTION97
3.0143-19.98770.21481320.18832887X-RAY DIFFRACTION98

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る