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- PDB-4ehl: Allosteric Modulation of Caspase-3 through Mutagenesis -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ehl
タイトルAllosteric Modulation of Caspase-3 through Mutagenesis
要素
  • ACE-ASP-GLU-VAL-ASP-CHLOROMETHYLKETONE INHIBITOR
  • Caspase-3
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / caspase / apoptosis / allosteric inhibition / protein ensembles / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


caspase-3 / Stimulation of the cell death response by PAK-2p34 / phospholipase A2 activator activity / anterior neural tube closure / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to osmotic stress / leukocyte apoptotic process / positive regulation of pyroptotic inflammatory response / glial cell apoptotic process / NADE modulates death signalling / luteolysis ...caspase-3 / Stimulation of the cell death response by PAK-2p34 / phospholipase A2 activator activity / anterior neural tube closure / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to osmotic stress / leukocyte apoptotic process / positive regulation of pyroptotic inflammatory response / glial cell apoptotic process / NADE modulates death signalling / luteolysis / response to cobalt ion / cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic signaling pathway / death-inducing signaling complex / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase inhibitor activity / cellular response to staurosporine / Apoptosis induced DNA fragmentation / cysteine-type endopeptidase activity involved in execution phase of apoptosis / Caspase activation via Dependence Receptors in the absence of ligand / Apoptotic cleavage of cell adhesion proteins / death receptor binding / SMAC, XIAP-regulated apoptotic response / Activation of caspases through apoptosome-mediated cleavage / axonal fasciculation / Signaling by Hippo / cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process / SMAC (DIABLO) binds to IAPs / SMAC(DIABLO)-mediated dissociation of IAP:caspase complexes / fibroblast apoptotic process / execution phase of apoptosis / negative regulation of cytokine production / epithelial cell apoptotic process / platelet formation / Other interleukin signaling / positive regulation of amyloid-beta formation / Apoptotic cleavage of cellular proteins / pyroptotic inflammatory response / negative regulation of B cell proliferation / T cell homeostasis / negative regulation of activated T cell proliferation / B cell homeostasis / neurotrophin TRK receptor signaling pathway / protein maturation / negative regulation of cell cycle / response to X-ray / Caspase-mediated cleavage of cytoskeletal proteins / response to amino acid / cell fate commitment / regulation of macroautophagy / response to tumor necrosis factor / Pyroptosis / response to glucose / response to UV / response to glucocorticoid / keratinocyte differentiation / enzyme activator activity / striated muscle cell differentiation / Degradation of the extracellular matrix / intrinsic apoptotic signaling pathway / erythrocyte differentiation / hippocampus development / apoptotic signaling pathway / sensory perception of sound / response to nicotine / protein catabolic process / regulation of protein stability / response to hydrogen peroxide / neuron differentiation / protein processing / response to wounding / positive regulation of neuron apoptotic process / response to estradiol / peptidase activity / heart development / neuron apoptotic process / protease binding / response to lipopolysaccharide / aspartic-type endopeptidase activity / learning or memory / response to hypoxia / response to xenobiotic stimulus / cysteine-type endopeptidase activity / neuronal cell body / apoptotic process / DNA damage response / protein-containing complex binding / proteolysis / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Rossmann fold - #1460 / Peptidase family C14A, His active site / Caspase family histidine active site. / Peptidase C14, caspase non-catalytic subunit p10 / Peptidase family C14A, cysteine active site / Caspase family cysteine active site. / Caspase family p10 domain profile. / Peptidase C14A, caspase catalytic domain / Caspase, interleukin-1 beta converting enzyme (ICE) homologues / Peptidase C14, p20 domain ...Rossmann fold - #1460 / Peptidase family C14A, His active site / Caspase family histidine active site. / Peptidase C14, caspase non-catalytic subunit p10 / Peptidase family C14A, cysteine active site / Caspase family cysteine active site. / Caspase family p10 domain profile. / Peptidase C14A, caspase catalytic domain / Caspase, interleukin-1 beta converting enzyme (ICE) homologues / Peptidase C14, p20 domain / Caspase family p20 domain profile. / : / Caspase domain / Caspase-like domain superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ac-Asp-Glu-Val-Asp-CMK / Caspase-3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.799 Å
データ登録者Walters, J. / Schipper, J.L. / Swartz, P.D. / Mattos, C. / Clark, A.C.
引用ジャーナル: Biosci.Rep. / 年: 2012
タイトル: Allosteric modulation of caspase 3 through mutagenesis.
著者: Walters, J. / Schipper, J.L. / Swartz, P. / Mattos, C. / Clark, A.C.
履歴
登録2012年4月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年6月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年7月18日Group: Database references
改定 1.22012年12月12日Group: Other
改定 1.32017年11月15日Group: Refinement description / Source and taxonomy / カテゴリ: pdbx_entity_src_syn / software

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Caspase-3
C: Caspase-3
B: ACE-ASP-GLU-VAL-ASP-CHLOROMETHYLKETONE INHIBITOR
D: ACE-ASP-GLU-VAL-ASP-CHLOROMETHYLKETONE INHIBITOR


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,3364
ポリマ－64,3364
非ポリマー00
水6,648369
1
A: Caspase-3
B: ACE-ASP-GLU-VAL-ASP-CHLOROMETHYLKETONE INHIBITOR


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,1682
ポリマ－32,1682
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1180 Å2
ΔGint2 kcal/mol
Surface area11030 Å2
手法PISA
2
C: Caspase-3
D: ACE-ASP-GLU-VAL-ASP-CHLOROMETHYLKETONE INHIBITOR


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,1682
ポリマ－32,1682
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1200 Å2
ΔGint2 kcal/mol
Surface area10930 Å2
手法PISA
3


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6410 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area17930 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)109.363, 96.732, 69.207
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 127.11, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Caspase-3 / CASP-3 / Apopain / Cysteine protease CPP32 / CPP-32 / Protein Yama / SREBP cleavage activity 1 / ...CASP-3 / Apopain / Cysteine protease CPP32 / CPP-32 / Protein Yama / SREBP cleavage activity 1 / SCA-1 / Caspase-3 subunit p17 / Caspase-3 subunit p12


分子量: 31632.914 Da / 分子数: 2 / 変異: E124A,V266H / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CASP3, CPP32 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P42574, caspase-3
#2: タンパク質・ペプチド ACE-ASP-GLU-VAL-ASP-CHLOROMETHYLKETONE INHIBITOR


タイプ: Peptide-like / クラス: 阻害剤 / 分子量: 534.946 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物) / 参照: Ac-Asp-Glu-Val-Asp-CMK
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 369 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.31 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.69 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: Protein solution: 8 mg/ml protein in 10 mM Tris-HCl, pH 8.5, 10 mM DTT, and 3 mM NaN3. Reservoir solution: 100 mM sodium citrate, pH 5.0, 3 mM NaN3, 10 mM DTT, and 10% 16% PEG 6000. Drop: 4ul ...詳細: Protein solution: 8 mg/ml protein in 10 mM Tris-HCl, pH 8.5, 10 mM DTT, and 3 mM NaN3. Reservoir solution: 100 mM sodium citrate, pH 5.0, 3 mM NaN3, 10 mM DTT, and 10% 16% PEG 6000. Drop: 4ul protein Solution: 4 ul reservoir solution, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2008年4月22日
放射モノクロメーター: Crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.799→50 Å / Num. all: 34029 / Num. obs: 33920 / % possible obs: 63.8 % / Observed criterion σ(F): 3 / Observed criterion σ(I): 3
反射 シェル
解像度 (Å)Diffraction-ID% possible all
2.27-2.44167.9
2.13-2.27167.7
2.03-2.13166.9
1.94-2.03165.9
1.86-1.94161.7
1.8-1.86151.2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MAR345データ収集
SERGUIデータ収集
PHENIXモデル構築
PHENIX(phenix.refine: 1.7.3_928)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.799→33.975 Å / SU ML: 0.21 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 20.55 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2079 1958 5.78 %Random
Rwork0.16 ---
all0.2079 34029 --
obs0.1627 33894 63.67 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.86 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 45.13 Å2 / ksol: 0.352 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.8277 Å2-0 Å20.6679 Å2
2---4.634 Å20 Å2
3---3.8064 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.799→33.975 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3808 0 0 369 4177
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0073932
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0565290
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.1551476
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.074564
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004680
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.799-1.84440.30211070.25091683X-RAY DIFFRACTION47
1.8444-1.89420.28331230.20692110X-RAY DIFFRACTION59
1.8942-1.950.2671460.17742264X-RAY DIFFRACTION64
1.95-2.01290.20361420.17342357X-RAY DIFFRACTION66
2.0129-2.08480.24091530.17182373X-RAY DIFFRACTION67
2.0848-2.16830.251420.16722391X-RAY DIFFRACTION67
2.1683-2.2670.21391510.15872434X-RAY DIFFRACTION68
2.267-2.38640.23281480.14742414X-RAY DIFFRACTION68
2.3864-2.53590.19121430.15032431X-RAY DIFFRACTION68
2.5359-2.73160.19151430.15782383X-RAY DIFFRACTION67
2.7316-3.00640.25171460.16762350X-RAY DIFFRACTION66
3.0064-3.4410.18421460.16152331X-RAY DIFFRACTION65
3.441-4.3340.16521360.13472272X-RAY DIFFRACTION63
4.334-33.98150.17841320.15622143X-RAY DIFFRACTION59

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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