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万見
- PDB-4eec: Crystal Structure of the glycopeptide antibiotic sulfotransferase... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4eec
タイトルCrystal Structure of the glycopeptide antibiotic sulfotransferase StaL complexed with A3P and desulfo-A47934.
要素
  • StaL
  • desulfo-A47934
キーワードTRANSFERASE/TRANSFERASE INHIBITOR / sulfotransferase / glycopeptide aglycone complex / Glycopeptide antibiotic sulfotransferase / TRANSFERASE-TRANSFERASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


desulfo-A47934 sulfotransferase / sulfation / sulfotransferase activity / antibiotic biosynthetic process / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat - #460 / Sulfotransferase domain / Sulfotransferase domain / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
desulfo-A47934 / ADENOSINE-3'-5'-DIPHOSPHATE / Desulfo-A47934 sulfotransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Streptomyces toyocaensis (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Shi, R. / Cygler, M.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2012
タイトル: Structural basis of sulfonation of the glycopeptide antibiotic scaffold by the sulfotransferase StaL
著者: Shi, R. / Munger, C. / Kalan, L. / Sulea, T. / Wright, G.D. / Cygler, M.
履歴
登録2012年3月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年7月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年12月12日Group: Other
改定 1.22017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 2.02023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Polymer sequence / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / entity_poly / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 2.12023年12月6日Group: Data collection / Derived calculations / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / struct_conn
Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_1 ..._chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_1 / _chem_comp_bond.atom_id_2 / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: StaL
B: StaL
C: desulfo-A47934
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,5514
ポリマ－65,1243
非ポリマー4271
水18010
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)53.442, 82.583, 123.076
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 StaL


分子量: 31941.195 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Streptomyces toyocaensis (バクテリア)
株: NRRL 15009 / 遺伝子: stal / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q8KLM3
#2: タンパク質・ペプチド desulfo-A47934


タイプ: Glycopeptide / クラス: 抗生剤 / 分子量: 1241.429 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: stal gene knock out
由来: (組換発現) Streptomyces toyocaensis (バクテリア)
発現宿主: Streptomyces toyocaensis (バクテリア) / 参照: desulfo-A47934
#3: 化合物 ChemComp-A3P / ADENOSINE-3'-5'-DIPHOSPHATE / アデノシン3′,5′-ビスりん酸


タイプ: RNA linking / 分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.09 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.01 %
結晶化温度: 295 K / 手法: マイクロバッチ法, under oil / pH: 8.5
詳細: 0.5M LiCl, 0.1M Tris pH 8.5, 28% PEG-6K, microbatch, under oil, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CLSI / ビームライン: 08ID-1 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-300 / 検出器: CCD / 日付: 2011年8月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→50 Å / Num. obs: 15536 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 5.9 % / Rmerge(I) obs: 0.076 / Χ2: 1.681 / Net I/σ(I): 13.2
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
2.7-2.755.80.5967671.1131100
2.75-2.85.90.4937771.1691100
2.8-2.8560.4867621.2231100
2.85-2.916.20.4387481.2051100
2.91-2.976.10.397601.2891100
2.97-3.046.10.3167601.3551100
3.04-3.126.10.2867621.3661100
3.12-3.26.10.2127651.4781100
3.2-3.36.10.1747721.4551100
3.3-3.46.10.1237521.4291100
3.4-3.5260.1087801.4631100
3.52-3.6660.0827621.6641100
3.66-3.8360.0747771.8661100
3.83-4.0360.0657702.2061100
4.03-4.295.90.0627772.532199.9
4.29-4.625.80.0577922.5741100
4.62-5.085.90.0517782.3551100
5.08-5.815.80.0468052.0011100
5.81-7.325.70.048021.9681100
7.32-505.20.0298681.912197.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC5.5.0109精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2OVF

2ovf


解像度: 2.7→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.934 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.911 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU B: 35.68 / SU ML: 0.333 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.387 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : RESIDUAL ONLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2722 773 5 %RANDOM
Rwork0.2227 ---
obs0.2252 15434 99.36 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 130.16 Å2 / Biso mean: 65.292 Å2 / Biso min: 28.14 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-8.07 Å20 Å20 Å2
2---0.52 Å20 Å2
3----7.55 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3862 0 27 10 3899
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0213997
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6611.9835430
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.7465490
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.85122.982171
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg21.31415578
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg25.1811531
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1010.2583
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0213078
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.721.52491
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.32223943
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.93731506
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.2144.51487
LS精密化 シェル解像度: 2.7→2.772 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.339 62 -
Rwork0.324 1039 -
all-1101 -
obs--98.3 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.06180.13050.21531.93360.05971.93170.0524-0.05160.00430.0148-0.07560.17920.0346-0.02070.02320.0237-0.0145-0.00910.0199-0.00530.0255-21.6183-0.13081.1934
21.07220.26360.04841.6829-0.30542.5006-0.0931-0.00820.066-0.08940.06490.1101-0.26-0.1570.02820.08020.0099-0.03870.0745-0.01790.0322-15.676211.465734.8015
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A2 - 269
2X-RAY DIFFRACTION2B2 - 269

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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