[日本語] English
万見
- PDB-4eca: ASPARAGINASE FROM E. COLI, MUTANT T89V WITH COVALENTLY BOUND ASPARTATE -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4eca
タイトルASPARAGINASE FROM E. COLI, MUTANT T89V WITH COVALENTLY BOUND ASPARTATE
要素L-ASPARAGINE AMIDOHYDROLASE
キーワードHYDROLASE / ACYL-ENZYME INTERMEDIATE / THREONINE AMIDOHYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


asparagine catabolic process / asparaginase / asparaginase activity / outer membrane-bounded periplasmic space / protein homotetramerization / periplasmic space / protein-containing complex / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
L-asparaginase, N-terminal domain / Rossmann fold - #40 / L-asparaginase, type II / Asparaginase/glutaminase, active site 1 / Asparaginase / glutaminase active site signature 1. / L-asparaginase, C-terminal / Asparaginase/glutaminase, active site 2 / Asparaginase/glutaminase, C-terminal / Glutaminase/Asparaginase C-terminal domain / Asparaginase / glutaminase active site signature 2. ...L-asparaginase, N-terminal domain / Rossmann fold - #40 / L-asparaginase, type II / Asparaginase/glutaminase, active site 1 / Asparaginase / glutaminase active site signature 1. / L-asparaginase, C-terminal / Asparaginase/glutaminase, active site 2 / Asparaginase/glutaminase, C-terminal / Glutaminase/Asparaginase C-terminal domain / Asparaginase / glutaminase active site signature 2. / Asparaginase / Asparaginase/glutaminase-like / L-asparaginase, N-terminal / Asparaginase/glutaminase-like superfamily / L-asparaginase, N-terminal domain superfamily / Asparaginase, N-terminal / Asparaginase / glutaminase domain profile. / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Palm, G.J. / Lubkowski, J. / Wlodawer, A.
引用ジャーナル: FEBS Lett. / 年: 1996
タイトル: A covalently bound catalytic intermediate in Escherichia coli asparaginase: crystal structure of a Thr-89-Val mutant.
著者: Palm, G.J. / Lubkowski, J. / Derst, C. / Schleper, S. / Rohm, K.H. / Wlodawer, A.
履歴
登録1997年2月21日処理サイト: BNL
改定 1.01997年6月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月25日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Source and taxonomy / Version format compliance
改定 2.02018年10月3日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Non-polymer description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_validate_chiral
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _entity.formula_weight
改定 2.12021年11月3日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details
改定 2.22023年8月9日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model
Remark 700SHEET DETERMINATION METHOD: TAKEN FROM RELEASED PDB ENTRY 3ECA

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: L-ASPARAGINE AMIDOHYDROLASE
B: L-ASPARAGINE AMIDOHYDROLASE
C: L-ASPARAGINE AMIDOHYDROLASE
D: L-ASPARAGINE AMIDOHYDROLASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)138,9604
ポリマ－138,9604
非ポリマー00
水12,971720
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area16900 Å2
ΔGint-44 kcal/mol
Surface area36840 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)95.000, 126.200, 155.700
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.9835, 0.1809, -0.0016), (0.1808, 0.9835, 0.0077), (0.003, 0.0073, -1)38.2419, -3.7331, 76.1564
2given(-1, 0.0007, 0.0061), (-0.0008, -0.9999, -0.0104), (0.0061, -0.0104, 0.9999)47.2197, 98.6855, 0.4278
3given(0.9835, -0.1807, -0.0085), (-0.1807, -0.9835, -0.004), (-0.0076, 0.0054, -1)9.5915, 101.8614, 76.4811
4given(0.9836, -0.1802, -0.0091), (-0.1801, -0.9836, 0.0031), (-0.0096, -0.0014, -1)9.6306, 101.6618, 75.9389
5given(-1, -0.0002, 0.0097), (0.0001, -1, -0.0037), (0.0097, -0.0037, 0.9999)47.1001, 98.414, -0.067
6given(-0.9837, 0.1801, -0.0005), (0.1801, 0.9836, 0.0051), (0.0014, 0.005, -1)38.2702, -3.7121, 76.3474

-
要素

#1: タンパク質
L-ASPARAGINE AMIDOHYDROLASE / ASPARAGINASE


分子量: 34739.926 Da / 分子数: 4 / 変異: T89V / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: THR 12 IS ACYLATED BY ASPARTIC ACID IN EACH MONOMER / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12 / 細胞内の位置: PERIPLASMATIC / 遺伝子: ANSB / プラスミド: PTWE1 / 細胞内の位置 (発現宿主): PERIPLASMATIC / 遺伝子 (発現宿主): ANSB / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): CU1783 / 参照: UniProt: P00805, asparaginase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 720 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細RESIDUES 1 - 22 OF THE SEQUENCE IN UNIPROT ARE THE LEADER PEPTIDE.

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.74 Å3/Da / 溶媒含有率: 65 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5
詳細: CRYSTALS WERE GROWN BY VAPOR DIFFUSION PROTEIN SOLUTION: 17 MG/ML PROTEIN IN 10 MM TRIS-HCL, PH 7.0 WELL SOLUTION: 36% MPD, 100 MM SODIUM ASPARTATE, 100 MM SODIUM ACETATE, PH 5.0 DROP PROTEIN: ...詳細: CRYSTALS WERE GROWN BY VAPOR DIFFUSION PROTEIN SOLUTION: 17 MG/ML PROTEIN IN 10 MM TRIS-HCL, PH 7.0 WELL SOLUTION: 36% MPD, 100 MM SODIUM ASPARTATE, 100 MM SODIUM ACETATE, PH 5.0 DROP PROTEIN:WELL = 1:2 TEMPERATURE: 4C, vapor diffusion - hanging drop, temperature 277K
PH範囲: 5.0-7.0
結晶化
*PLUS
温度: 15 ℃ / 手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
15.7 mg/mlprotein1drop
23.3 mMTris-HCl1drop
324 %MPD1drop
467 mMsodium aspartate1drop
567 mMsodium acetate1drop
636 %MPD1reservoir
7100 mMsodium aspartate1reservoir
8100 mMsodium acetate1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH2R / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1995年6月8日
放射モノクロメーター: NI FILTER / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→20 Å / Num. obs: 68197 / % possible obs: 72 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.9 % / Rmerge(I) obs: 0.102 / Rsym value: 0.102 / Net I/σ(I): 11
反射 シェル解像度: 2.2→2.3 Å / 冗長度: 2.2 % / Rmerge(I) obs: 0.41 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / Rsym value: 0.41 / % possible all: 58
反射
*PLUS
Num. measured all: 197314

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR3.1モデル構築
X-PLOR3.1精密化
X-PLOR3.1位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3ECA

3eca


解像度: 2.2→10 Å / Data cutoff high absF: 100000 / Data cutoff low absF: 0.01 / Isotropic thermal model: INDIVIDUAL B-FACTORS / σ(F): 2.5
詳細: THR 198 IS AN OUTLIER IN THE RAMACHANDRAN PLOT FOR ALL KNOWN ASPARAGINASE STRUCTURES.
Rfactor反射数%反射
Rwork0.181 --
obs0.181 60324 62.4 %
原子変位パラメータBiso mean: 20.8 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9756 0 0 720 10476
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.015
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.9
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d25
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.8
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it2.541.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it2.612
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it2.542
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it2.612.5
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.3 Å / Total num. of bins used: 8 /
Rfactor反射数%反射
Rwork0.269 3325 -
obs--30 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PROTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2PAR_T89V.PROTOP_T89V.PRO
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.1 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg25
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.8

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る