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万見
- PDB-4eah: Crystal structure of the formin homology 2 domain of FMNL3 bound ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4eah
タイトルCrystal structure of the formin homology 2 domain of FMNL3 bound to actin
要素
  • Actin, alpha skeletal muscle
  • Formin-like protein 3
キーワードPROTEIN BINDING / ATP binding / cytoskeleton / formin / FMNL3 / actin
機能・相同性
機能・相同性情報


RHOC GTPase cycle / RHO GTPases Activate Formins / RHOA GTPase cycle / filopodium assembly / GTPase activating protein binding / cytoskeletal motor activator activity / myosin heavy chain binding / tropomyosin binding / troponin I binding / filamentous actin ...RHOC GTPase cycle / RHO GTPases Activate Formins / RHOA GTPase cycle / filopodium assembly / GTPase activating protein binding / cytoskeletal motor activator activity / myosin heavy chain binding / tropomyosin binding / troponin I binding / filamentous actin / mesenchyme migration / actin filament bundle / actin filament bundle assembly / skeletal muscle myofibril / striated muscle thin filament / skeletal muscle thin filament assembly / actin monomer binding / stress fiber / skeletal muscle fiber development / titin binding / actin filament polymerization / cytoskeleton organization / filopodium / actin filament / small GTPase binding / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / calcium-dependent protein binding / cell migration / lamellipodium / regulation of cell shape / actin binding / cell body / actin cytoskeleton organization / angiogenesis / hydrolase activity / protein domain specific binding / calcium ion binding / positive regulation of gene expression / magnesium ion binding / Golgi apparatus / ATP binding / identical protein binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Formin-like protein, animal / Formin, FH2 domain / Formin, FH3 domain / Formin, GTPase-binding domain / Diaphanous FH3 Domain / Diaphanous GTPase-binding Domain / Diaphanous FH3 Domain / Diaphanous GTPase-binding Domain / Rho GTPase-binding/formin homology 3 (GBD/FH3) domain / Rho GTPase-binding/formin homology 3 (GBD/FH3) domain profile. ...Formin-like protein, animal / Formin, FH2 domain / Formin, FH3 domain / Formin, GTPase-binding domain / Diaphanous FH3 Domain / Diaphanous GTPase-binding Domain / Diaphanous FH3 Domain / Diaphanous GTPase-binding Domain / Rho GTPase-binding/formin homology 3 (GBD/FH3) domain / Rho GTPase-binding/formin homology 3 (GBD/FH3) domain profile. / Formin, FH2 domain / Formin, FH2 domain superfamily / Formin Homology 2 Domain / Formin homology-2 (FH2) domain profile. / Formin Homology 2 Domain / ATPase, substrate binding domain, subdomain 4 / Actin; Chain A, domain 4 / ATPase, nucleotide binding domain / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / ATPase, nucleotide binding domain / Armadillo-like helical / Nucleotidyltransferase; domain 5 / Armadillo-type fold / Alpha-Beta Complex / Up-down Bundle / 2-Layer Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Actin, alpha skeletal muscle / Formin-like protein 3
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Thompson, M.E. / Heimsath, E.G. / Gauvin, T.J. / Higgs, H.N. / Kull, F.J.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2013
タイトル: FMNL3 FH2-actin structure gives insight into formin-mediated actin nucleation and elongation.
著者: Thompson, M.E. / Heimsath, E.G. / Gauvin, T.J. / Higgs, H.N. / Kull, F.J.
履歴
登録2012年3月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年12月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年12月26日Group: Database references
改定 1.22013年1月16日Group: Database references
改定 1.32017年11月15日Group: Advisory / Refinement description / カテゴリ: pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / software / Item: _software.name
改定 1.42024年2月28日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
D: Actin, alpha skeletal muscle
A: Formin-like protein 3
E: Formin-like protein 3
C: Formin-like protein 3
B: Formin-like protein 3
H: Actin, alpha skeletal muscle
G: Actin, alpha skeletal muscle
F: Actin, alpha skeletal muscle
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)355,16624
ポリマ－352,4298
非ポリマー2,73716
水00
1
D: Actin, alpha skeletal muscle
A: Formin-like protein 3
E: Formin-like protein 3
G: Actin, alpha skeletal muscle
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)177,58312
ポリマ－176,2144
非ポリマー1,3698
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area18080 Å2
ΔGint-78 kcal/mol
Surface area63290 Å2
手法PISA
2
C: Formin-like protein 3
B: Formin-like protein 3
H: Actin, alpha skeletal muscle
F: Actin, alpha skeletal muscle
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)177,58312
ポリマ－176,2144
非ポリマー1,3698
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area18140 Å2
ΔGint-78 kcal/mol
Surface area63300 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)125.980, 126.050, 129.620
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 93.17, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21
31
41
12
22
32
42

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection details
111CHAIN A AND (RESSEQ 562:614 OR RESSEQ 635:937 )
211CHAIN E AND (RESSEQ 562:614 OR RESSEQ 635:937 )
311CHAIN C AND (RESSEQ 562:614 OR RESSEQ 635:937 )
411CHAIN B AND (RESSEQ 562:614 OR RESSEQ 635:937 )
112CHAIN D AND (RESSEQ 5:39 OR RESSEQ 52:372 )
212CHAIN H AND (RESSEQ 5:39 OR RESSEQ 52:372 )
312CHAIN G AND (RESSEQ 5:39 OR RESSEQ 52:372 )
412CHAIN F AND (RESSEQ 5:39 OR RESSEQ 52:372 )

NCSアンサンブル:
ID
1
2

-
要素

#1: タンパク質
Actin, alpha skeletal muscle / Alpha-actin-1


分子量: 42096.953 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: P68135
#2: タンパク質
Formin-like protein 3


分子量: 46010.223 Da / 分子数: 4 / Fragment: FH2 domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Fmnl3, Kiaa2014 / プラスミド: pGEX / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q6ZPF4
#3: 化合物
ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#4: 化合物
ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.92 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.81 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 11% PEG 10000, 0.2 M magnesium acetate, 0.1 M MES, pH 6.5, Silver Bullet 33 (0.20% w/v D-(+)-Maltose monohydrate, 0.20% w/v D-(+)-Melibiose monohydrate, 0.20% w/v D-(+)-Raffinose ...詳細: 11% PEG 10000, 0.2 M magnesium acetate, 0.1 M MES, pH 6.5, Silver Bullet 33 (0.20% w/v D-(+)-Maltose monohydrate, 0.20% w/v D-(+)-Melibiose monohydrate, 0.20% w/v D-(+)-Raffinose pentahydrate, 0.20% w/v D-(+)-Trehalose dihydrate, 0.20% w/v Stachyose hydrate, 0.02 M HEPES sodium pH 6.8), Silver Bullet 70 (0.2% w/v Anthrone, 0.2% w/v Benzidine, 0.2% w/v N-(2-Acetamido)-2-aminoethanesulfonic acid, 0.2% w/v Phenylurea, 0.2% w/v -Alanine, 0.02 M HEPES sodium pH 6.8), VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-D / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年10月18日
放射モノクロメーター: K-B pair of biomorph mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.4→19.87 Å / Num. all: 55841 / Num. obs: 55419 / % possible obs: 99.2 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / Rsym value: 0.103 / Net I/σ(I): 10.74
反射 シェル解像度: 3.4→3.5 Å / 冗長度: 3.84 % / Mean I/σ(I) obs: 2.62 / Num. unique all: 4626 / % possible all: 99.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
JBluIce-EPICSデータ収集
PHENIXAutoMRモデル構築
PHENIX(phenix.refine: 1.7.3_928)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHENIXAutoMR位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.4→19.819 Å / SU ML: 0.43 / σ(F): 1.99 / 位相誤差: 29.62 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2773 2894 5.22 %thin shells
Rwork0.2301 ---
obs0.2325 55408 99.78 %-
all-55841 --
溶媒の処理減衰半径: 0.86 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 66.225 Å2 / ksol: 0.293 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--17.2636 Å2-0 Å21.748 Å2
2---22.9013 Å2-0 Å2
3---40.1649 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.4→19.819 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数22720 0 172 0 22892
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0123316
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.44931500
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.1238832
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.1023540
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0074032
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11A2886X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
12E2886X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.04
13C2886X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.046
14B2886X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.045
21D2785X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
22H2785X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.045
23G2785X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.041
24F2785X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.044
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.4-3.45550.33611270.28262443X-RAY DIFFRACTION100
3.4555-3.51470.33861400.2712520X-RAY DIFFRACTION100
3.5147-3.57830.34971410.27092478X-RAY DIFFRACTION100
3.5783-3.64670.33211380.2652463X-RAY DIFFRACTION100
3.6467-3.72070.33141430.25132540X-RAY DIFFRACTION100
3.7207-3.8010.30511350.25232491X-RAY DIFFRACTION100
3.801-3.88880.32091390.25062461X-RAY DIFFRACTION100
3.8888-3.98530.31881400.24212488X-RAY DIFFRACTION100
3.9853-4.09210.28661210.23512530X-RAY DIFFRACTION100
4.0921-4.21140.27961220.22062537X-RAY DIFFRACTION100
4.2114-4.3460.2591560.20762473X-RAY DIFFRACTION100
4.346-4.49950.23511620.19482472X-RAY DIFFRACTION100
4.4995-4.67740.22761280.20322501X-RAY DIFFRACTION100
4.6774-4.88730.281220.21522509X-RAY DIFFRACTION100
4.8873-5.14070.28411550.22662474X-RAY DIFFRACTION100
5.1407-5.45650.26231560.24522502X-RAY DIFFRACTION100
5.4565-5.86760.37841060.2792521X-RAY DIFFRACTION100
5.8676-6.43960.32461050.25332553X-RAY DIFFRACTION100
6.4396-7.32990.29671520.24382498X-RAY DIFFRACTION100
7.3299-9.08440.23431540.19942517X-RAY DIFFRACTION99
9.0844-19.81910.22891520.20922543X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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