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万見
- PDB-4e9m: NOD1 card domain with three disulfide-clinched, domain-swapped di... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4e9m
タイトルNOD1 card domain with three disulfide-clinched, domain-swapped dimers in the asymmetric unit
要素Nucleotide-binding oligomerization domain-containing protein 1
キーワードPROTEIN BINDING / INNATE IMMUNITY / RIPK2
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of dendritic cell antigen processing and presentation / detection of biotic stimulus / CARD domain binding / positive regulation of xenophagy / xenophagy / nucleotide-binding oligomerization domain containing 1 signaling pathway / cellular response to muramyl dipeptide / positive regulation of stress-activated MAPK cascade / pattern recognition receptor signaling pathway / peptidoglycan binding ...positive regulation of dendritic cell antigen processing and presentation / detection of biotic stimulus / CARD domain binding / positive regulation of xenophagy / xenophagy / nucleotide-binding oligomerization domain containing 1 signaling pathway / cellular response to muramyl dipeptide / positive regulation of stress-activated MAPK cascade / pattern recognition receptor signaling pathway / peptidoglycan binding / positive regulation of macrophage cytokine production / pattern recognition receptor activity / : / cysteine-type endopeptidase activator activity involved in apoptotic process / phagocytic vesicle / detection of bacterium / stress-activated MAPK cascade / JNK cascade / response to endoplasmic reticulum stress / ERK1 and ERK2 cascade / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / positive regulation of interleukin-1 beta production / ubiquitin binding / positive regulation of interleukin-8 production / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / positive regulation of JNK cascade / NOD1/2 Signaling Pathway / TAK1-dependent IKK and NF-kappa-B activation / : / defense response / Interleukin-1 signaling / positive regulation of interleukin-6 production / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of tumor necrosis factor production / Ovarian tumor domain proteases / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / basolateral plasma membrane / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / defense response to Gram-negative bacterium / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / intracellular signal transduction / defense response to Gram-positive bacterium / defense response to bacterium / inflammatory response / positive regulation of apoptotic process / apical plasma membrane / innate immune response / protein-containing complex binding / apoptotic process / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / signal transduction / protein homodimerization activity / ATP binding / identical protein binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / NACHT, LRR and PYD domains-containing protein, helical domain HD2 / NLRC4 helical domain HD2 / NOD2, winged helix domain / NOD2 winged helix domain / Death Domain, Fas / Death Domain, Fas / NACHT nucleoside triphosphatase / NACHT domain / NACHT-NTPase domain profile. ...: / NACHT, LRR and PYD domains-containing protein, helical domain HD2 / NLRC4 helical domain HD2 / NOD2, winged helix domain / NOD2 winged helix domain / Death Domain, Fas / Death Domain, Fas / NACHT nucleoside triphosphatase / NACHT domain / NACHT-NTPase domain profile. / Leucine rich repeat, ribonuclease inhibitor type / CARD domain / CARD caspase recruitment domain profile. / Caspase recruitment domain / Leucine Rich repeat / Death-like domain superfamily / Leucine-rich repeat / Leucine-rich repeat domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
CITRATE ANION / Nucleotide-binding oligomerization domain-containing protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.15 Å
データ登録者Berry, E.A. / Huang, L.S. / Walker-Kopp, N.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal structure of nod1 card domain with three disulfide-clinched, domain-swapped dimers in the asymmetric unit
著者: Berry, E.A. / Huang, L.S. / Walker-Kopp, N.
履歴
登録2012年3月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年4月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年2月6日Group: Other
改定 1.22023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Nucleotide-binding oligomerization domain-containing protein 1
B: Nucleotide-binding oligomerization domain-containing protein 1
C: Nucleotide-binding oligomerization domain-containing protein 1
D: Nucleotide-binding oligomerization domain-containing protein 1
E: Nucleotide-binding oligomerization domain-containing protein 1
F: Nucleotide-binding oligomerization domain-containing protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)100,3227
ポリマ－100,1336
非ポリマー1891
水1,58588
1
A: Nucleotide-binding oligomerization domain-containing protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,6891
ポリマ－16,6891
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Nucleotide-binding oligomerization domain-containing protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,6891
ポリマ－16,6891
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Nucleotide-binding oligomerization domain-containing protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,6891
ポリマ－16,6891
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: Nucleotide-binding oligomerization domain-containing protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,8782
ポリマ－16,6891
非ポリマー1891
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
5
E: Nucleotide-binding oligomerization domain-containing protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,6891
ポリマ－16,6891
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
6
F: Nucleotide-binding oligomerization domain-containing protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,6891
ポリマ－16,6891
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
7
A: Nucleotide-binding oligomerization domain-containing protein 1
B: Nucleotide-binding oligomerization domain-containing protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,3782
ポリマ－33,3782
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3190 Å2
ΔGint-22 kcal/mol
Surface area9810 Å2
手法PISA
8
C: Nucleotide-binding oligomerization domain-containing protein 1
D: Nucleotide-binding oligomerization domain-containing protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,5673
ポリマ－33,3782
非ポリマー1891
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3010 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area9470 Å2
手法PISA
9
E: Nucleotide-binding oligomerization domain-containing protein 1
F: Nucleotide-binding oligomerization domain-containing protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,3782
ポリマ－33,3782
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2860 Å2
ΔGint-19 kcal/mol
Surface area9520 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)82.846, 85.335, 113.682
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細IT IS NOT KNOWN WHETHER THE DOMAIN-SWAPPED DIMERS SEEN HERE HAVE PHYSIOLOGICAL FUNCTION. CARD DOMAINS ARE KNOWN TO FORM HETERODIMERS WITH OTHER CARDS, BUT THIS IS NOT BELIEVED TO BE BY A DOMAIN-SWAPPING MECHANISM

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要素

#1: タンパク質
Nucleotide-binding oligomerization domain-containing protein 1 / Caspase recruitment domain-containing protein 4


分子量: 16688.891 Da / 分子数: 6 / 断片: CARD DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CARD4, NOD1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q9Y239
#2: 化合物 ChemComp-FLC / CITRATE ANION / シトラ-ト


分子量: 189.100 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H5O7
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 88 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.01 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.7 %
結晶化温度: 288 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.2
詳細: 2.07 M AMMONIUM CITRATE (DIBASIC), 6.7% (W/V) PEG3350, 10 mM TRIS-HCL FINAL PH ~5.2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 288K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: A1 / 波長: 0.977 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2011年5月1日
放射モノクロメーター: double, Horizontal focusing 5.05 asymmetric cut Si(111)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.977 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.15→25 Å / Num. all: 34341 / Num. obs: 34341 / % possible obs: 75.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.6 % / Biso Wilson estimate: 39.4 Å2 / Rsym value: 0.084 / Net I/σ(I): 9.66
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Mean I/σ(I) obsRsym valueDiffraction-ID% possible all
2.15-2.191.30.790.54517
2.19-2.231.41.120.41114.3
2.55-2.622.93.040.38191.7
4.05-4.634.217.60.056199.2
5.83-503.9170.039197.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
PHASER位相決定
CNS1.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2NZ7

2nz7


解像度: 2.15→24.84 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Data cutoff high absF: 2255943.04 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: UP TO 6-FOLD NCS RESTRAINTS ON COORDINATES WERE USED IN 9 NCS GROUPS, WITH NUMEROUS EXCEPTIONS FOR RESIDUES WITH DIFFERENT CONFORMATIONS. NO NCS RESTRAINTS WERE IMPOSED ON BFACTORS. Low ...詳細: UP TO 6-FOLD NCS RESTRAINTS ON COORDINATES WERE USED IN 9 NCS GROUPS, WITH NUMEROUS EXCEPTIONS FOR RESIDUES WITH DIFFERENT CONFORMATIONS. NO NCS RESTRAINTS WERE IMPOSED ON BFACTORS. Low completeness is due to use of data in corners of detector. sfcheck plot of completenes vs resolution shows good completeness to 2.6 Angstrom.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.275 1701 5 %RANDOM
Rwork0.245 ---
obs0.245 34213 76.8 %-
all-34213 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 49.3675 Å2 / ksol: 0.361962 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 51.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.52 Å20 Å20 Å2
2---2.56 Å20 Å2
3---1.03 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.39 Å0.33 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.33 Å0.3 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.15→24.84 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4540 0 13 88 4641
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d18.9
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.84
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.421.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.372
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.252
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.42.5
Refine LS restraints NCSNCS model details: RESTRAINED
LS精密化 シェル解像度: 2.15→2.26 Å / Rfactor Rfree error: 0.055 / Total num. of bins used: 7
Rfactor反射数%反射
Rfree0.406 54 5.2 %
Rwork0.352 987 -
obs--16.6 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.param
X-RAY DIFFRACTION2flc.par
X-RAY DIFFRACTION4water.param

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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