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万見
- PDB-4e93: Crystal structure of human Feline Sarcoma Viral Oncogene Homologu... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4.0E+93
タイトルCrystal structure of human Feline Sarcoma Viral Oncogene Homologue (v-FES)in complex with TAE684
要素Tyrosine-protein kinase Fes/Fps
キーワードTRANSFERASE/TRANSFERASE INHIBITOR / V-FES / FUJINAMI / AVIAN SARCOMA / VIRAL / ONCOGENE / FELINE SARCOMA VIRUS / ATP-BINDING / KINASE / NUCLEOTIDE-BINDING / PHOSPHOPROTEIN / PROTO-ONCOGENE / SH2 DOMAIN / TRANSFERASE / TYROSINE-PROTEIN KINASE / TRANSFERASE-TRANSFERASE INHIBITOR complex / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of myeloid cell differentiation / regulation of mast cell degranulation / regulation of vesicle-mediated transport / SEMA3A-Plexin repulsion signaling by inhibiting Integrin adhesion / cellular response to vitamin D / regulation of cell motility / CRMPs in Sema3A signaling / microtubule bundle formation / positive regulation of monocyte differentiation / centrosome cycle ...positive regulation of myeloid cell differentiation / regulation of mast cell degranulation / regulation of vesicle-mediated transport / SEMA3A-Plexin repulsion signaling by inhibiting Integrin adhesion / cellular response to vitamin D / regulation of cell motility / CRMPs in Sema3A signaling / microtubule bundle formation / positive regulation of monocyte differentiation / centrosome cycle / myoblast proliferation / immunoglobulin receptor binding / cardiac muscle cell proliferation / regulation of cell differentiation / Sema3A PAK dependent Axon repulsion / regulation of cell adhesion / positive regulation of microtubule polymerization / phosphatidylinositol binding / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / non-specific protein-tyrosine kinase / Signaling by SCF-KIT / peptidyl-tyrosine phosphorylation / positive regulation of neuron projection development / cytoplasmic side of plasma membrane / chemotaxis / regulation of cell shape / regulation of cell population proliferation / microtubule cytoskeleton / protein autophosphorylation / microtubule binding / protein tyrosine kinase activity / cytoplasmic vesicle / cell adhesion / focal adhesion / Golgi apparatus / ATP binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Tyrosine-protein kinase, Fes/Fps type / Fes/Fps/Fer, SH2 domain / Fes/CIP4, and EFC/F-BAR homology domain / Fes/CIP4 homology domain / FCH domain / F-BAR domain / F-BAR domain profile. / AH/BAR domain superfamily / SH2 domain / SHC Adaptor Protein ...Tyrosine-protein kinase, Fes/Fps type / Fes/Fps/Fer, SH2 domain / Fes/CIP4, and EFC/F-BAR homology domain / Fes/CIP4 homology domain / FCH domain / F-BAR domain / F-BAR domain profile. / AH/BAR domain superfamily / SH2 domain / SHC Adaptor Protein / : / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH2 domain superfamily / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-GUI / Tyrosine-protein kinase Fes/Fps
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.84 Å
データ登録者Filippakopoulos, P. / Salah, E. / Miduturu, C.V. / Fedorov, O. / Cooper, C. / von Delft, F. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Weigelt, J. / Gray, N.S. ...Filippakopoulos, P. / Salah, E. / Miduturu, C.V. / Fedorov, O. / Cooper, C. / von Delft, F. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Weigelt, J. / Gray, N.S. / Knapp, S. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: Chem.Biol. / 年: 2012
タイトル: Small-Molecule Inhibitors of the c-Fes Protein-Tyrosine Kinase.
著者: Hellwig, S. / Miduturu, C.V. / Kanda, S. / Zhang, J. / Filippakopoulos, P. / Salah, E. / Deng, X. / Choi, H.G. / Zhou, W. / Hur, W. / Knapp, S. / Gray, N.S. / Smithgall, T.E.
履歴
登録2012年3月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年4月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年5月9日Group: Database references
改定 1.22023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tyrosine-protein kinase Fes/Fps
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,3722
ポリマ－42,7581
非ポリマー6141
水4,648258
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)54.970, 35.330, 100.720
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 96.580, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Tyrosine-protein kinase Fes/Fps / Feline sarcoma/Fujinami avian sarcoma oncogene homolog / Proto-oncogene c-Fes / Proto-oncogene c- ...Feline sarcoma/Fujinami avian sarcoma oncogene homolog / Proto-oncogene c-Fes / Proto-oncogene c-Fps / p93c-fes


分子量: 42758.043 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FES, FPS / プラスミド: pNIC28-Bsa4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)-R3
参照: UniProt: P07332, non-specific protein-tyrosine kinase
#2: 化合物 ChemComp-GUI / 5-CHLORO-N-[2-METHOXY-4-[4-(4-METHYLPIPERAZIN-1-YL)PIPERIDIN-1-YL]PHENYL]-N'-(2-PROPAN-2-YLSULFONYLPHENYL)PYRIMIDINE-2,4-DIAMINE / 4-[1-(4-{[5-CHLORO-4-({2-[(1-METHYLETHYL)SULFONYL]PHENYL}AMINO)PYRIMIDIN-2-YL]AMINO}-3-METHOXYPHENYL)PIPERIDIN-4-YL]-1-METHYLPIPERAZIN-1-IUM / TAE-684


分子量: 614.202 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C30H40ClN7O3S
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 258 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.27 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.87 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8
詳細: 0.1M SPG, 30.0% PEG 1K, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E SUPERBRIGHT / 波長: 1.54178 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2009年6月29日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54178 Å / 相対比: 1
Reflection冗長度: 4.8 % / Av σ(I) over netI: 8 / 数: 160311 / Rsym value: 0.084 / D res high: 1.84 Å / D res low: 27.969 Å / Num. obs: 33290 / % possible obs: 98
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)% possible obs (%)IDRmerge(I) obsRsym valueRedundancy
5.8227.9799.110.0310.0314.6
4.115.8210010.0290.0294.8
3.364.1199.910.0410.0414.9
2.913.3699.310.0650.0654.9
2.62.9199.210.0920.0924.9
2.382.698.910.1390.1394.9
2.22.389810.1970.1974.9
2.062.297.210.2870.2874.8
1.942.0696.510.4210.4214.8
1.841.9495.910.7210.7214.7
反射解像度: 1.84→28.93 Å / Num. all: 33969 / Num. obs: 33290 / % possible obs: 98 % / 冗長度: 4.8 % / Biso Wilson estimate: 24.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.084 / Rsym value: 0.084 / Net I/σ(I): 12.5
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
1.84-1.944.70.7211.12210847010.72195.9
1.94-2.064.80.4211.82153745070.42196.5
2.06-2.24.80.2872.72053642560.28797.2
2.2-2.384.90.1973.91930239760.19798
2.38-2.64.90.1395.51808737190.13998.9
2.6-2.914.90.0928.11650133910.09299.2
2.91-3.364.90.06510.81459729840.06599.3
3.36-4.114.90.04116.51265325930.04199.9
4.11-5.824.80.02922.6972920150.029100
5.82-27.9694.60.03114.7526111480.03199.1

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRRfactor: 48.63 / Model details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation3.5 Å27.97 Å
Translation3.5 Å27.97 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALA3.3.9データスケーリング
PHASER2.1.4位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
CrystalClearデータ収集
MOSFLMデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 3BKB

3bkb


解像度: 1.84→27.969 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.954 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.928 / WRfactor Rfree: 0.2209 / WRfactor Rwork: 0.1714 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.4 / FOM work R set: 0.8755 / SU B: 5.361 / SU ML: 0.089 / SU R Cruickshank DPI: 0.1411 / SU Rfree: 0.1406 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.141 / ESU R Free: 0.141 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2379 1688 5.1 %RANDOM
Rwork0.1859 ---
all0.1885 33944 --
obs0.1885 33285 98.06 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 277.15 Å2 / Biso mean: 32.6003 Å2 / Biso min: 6.18 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.22 Å20 Å2-0.42 Å2
2--0.35 Å20 Å2
3----0.66 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.84→27.969 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2787 0 42 258 3087
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.022921
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021977
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7261.9793977
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.0553.0024775
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.0915358
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.06723.548124
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.72115464
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.9021519
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1050.2440
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.0213234
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02595
LS精密化 シェル解像度: 1.84→1.888 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.376 99 -
Rwork0.362 2145 -
all-2244 -
obs--95.82 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.6253-0.06880.06273.25750.08065.06920.09110.1601-0.1153-0.2729-0.0576-0.3782-0.00251.1684-0.03360.18580.01560.00540.4385-0.02630.146416.912413.2191-7.5667
20.1536-0.32510.27151.2811-0.17135.0780.01660.07230.0309-0.32810.0536-0.0086-0.22320.1558-0.07020.1451-0.0904-0.01640.11710.03340.10582.722214.569918.9041
31.99760.4130.53481.84780.16931.1622-0.05770.1608-0.0244-0.0470.1181-0.01870.05020.049-0.06030.0117-0.00540.00940.0171-0.00110.03159.33274.327839.7784
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A447 - 550
2X-RAY DIFFRACTION2A551 - 654
3X-RAY DIFFRACTION3A655 - 822

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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