[日本語] English
万見
- PDB-4e88: CRYSTAL STRUCTURE OF DE NOVO DESIGNED CYSTEINE ESTERASE ECH13, No... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4.0E+88
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF DE NOVO DESIGNED CYSTEINE ESTERASE ECH13, Northeast Structural Genomics Consortium Target OR51
要素DE NOVO DESIGNED CYSTEINE ESTERASE ECH13
キーワードHYDROLASE / Structural Genomics / PSI-Biology / Protein Structure Initiative / Northeast Structural Genomics Consortium / NESG
機能・相同性Deoxyribonucleotidase; domain 2 / Ribonucleotide Reductase Protein R1; domain 1 / HAD superfamily/HAD-like / Rossmann fold / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
機能・相同性情報
生物種synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / 多重同系置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Kuzin, A. / Su, M. / Seetharaman, J. / Xiao, X. / Sahdev, S. / Ciccosanti, C. / Richter, F. / Everett, J.K. / Acton, T.B. / Montelione, G.T. ...Kuzin, A. / Su, M. / Seetharaman, J. / Xiao, X. / Sahdev, S. / Ciccosanti, C. / Richter, F. / Everett, J.K. / Acton, T.B. / Montelione, G.T. / Hunt, J.F. / Tong, L. / Northeast Structural Genomics Consortium (NESG)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Northeast Structural Genomics Consortium Target OR51
著者: Kuzin, A. / Su, M. / Seetharaman, J. / Xiao, X. / Sahdev, S. / Ciccosanti, C. / Richter, F. / Everett, J.K. / Acton, T.B. / Montelione, G.T. / Hunt, J.F. / Tong, L.
履歴
登録2012年3月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年4月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.22023年12月6日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: DE NOVO DESIGNED CYSTEINE ESTERASE ECH13
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,3022
ポリマ－24,2101
非ポリマー921
水3,297183
1
A: DE NOVO DESIGNED CYSTEINE ESTERASE ECH13
ヘテロ分子

A: DE NOVO DESIGNED CYSTEINE ESTERASE ECH13
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,6044
ポリマ－48,4202
非ポリマー1842
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_554-x,y,-z-11
Buried area2630 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area18370 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)87.994, 61.745, 59.384
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 128.950, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-577-

HOH

詳細dimer,54.06 kD,98.7%

-
要素

#1: タンパク質 DE NOVO DESIGNED CYSTEINE ESTERASE ECH13


分子量: 24209.996 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) synthetic construct (人工物)
#2: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 183 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.59 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.53 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: Protein solution: 100mM NaCl, 5mM DTT, 0.02% NaN3, 10mM Tris-HCl (pH 7.5) . Reservoir solution:100MM NACL, 5MM DTT, 0.02% NAN3, 10MM TRIS-HCL (PH 7.5) . RESERVOIR SOLUTION: 0.2M REMARK 280 ...詳細: Protein solution: 100mM NaCl, 5mM DTT, 0.02% NaN3, 10mM Tris-HCl (pH 7.5) . Reservoir solution:100MM NACL, 5MM DTT, 0.02% NAN3, 10MM TRIS-HCL (PH 7.5) . RESERVOIR SOLUTION: 0.2M REMARK 280 NH4F, 20% PEG3350, REMARK 280 0.02% NAN3, 10MM TRIS-HCL (PH 7.5) . RESERVOIR SOLUTION: 0.2M , VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277KK

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2011年5月19日
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→30 Å / Num. obs: 16356 / % possible obs: 97.3 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.8 % / Biso Wilson estimate: 28.24 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.046 / Net I/σ(I): 30.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
PHENIXdev_988精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
ADSCQuantumデータ収集
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
BALBES位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換
開始モデル: pdb entry 3U13

3u13


解像度: 2→23.091 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.38 / FOM work R set: 0.866 / SU ML: 0.28 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 20.55 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.215 828 5.07 %random
Rwork0.178 ---
obs0.18 16344 97.27 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.98 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 39.488 Å2 / ksol: 0.322 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 84.78 Å2 / Biso mean: 33.286 Å2 / Biso min: 13.95 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.61 Å20 Å21.933 Å2
2--6.468 Å2-0 Å2
3----7.078 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→23.091 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1586 0 6 183 1775
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0071677
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0732273
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.077235
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004300
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.511644
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 6

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2-2.1250.3011180.252239235785
2.125-2.2890.2381440.1812599274399
2.289-2.520.221320.1726602792100
2.52-2.8840.2381340.18626542788100
2.884-3.6310.2231470.18726552802100
3.631-23.0920.1831530.1627092862100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 10.9111 Å / Origin y: -31.222 Å / Origin z: -10.3695 Å
111213212223313233
T0.1149 Å20.0021 Å20.0191 Å2-0.1876 Å20.0021 Å2--0.1712 Å2
L1.3812 °20.0949 °2-0.3615 °2-2.0278 °2-1.1295 °2--3.7112 °2
S0.0231 Å °0.1341 Å °0.0017 Å °-0.0559 Å °0.0858 Å °0.1192 Å °-0.0043 Å °-0.4454 Å °-0.088 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA3 - 197
2X-RAY DIFFRACTION1allA1 - 301
3X-RAY DIFFRACTION1all1 - 183

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る