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万見
- PDB-4e77: 2.0A Crystal Structure of a Glutamate-1-Semialdehyde Aminotransfe... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4.0E+77
タイトル2.0A Crystal Structure of a Glutamate-1-Semialdehyde Aminotransferase from Yersinia pestis CO92
要素Glutamate-1-semialdehyde 2,1-aminomutase
キーワードISOMERASE / Structural Genomics / Center for Structural Genomics of Infectious Diseases / CSGID / porphyrin biosynthesis
機能・相同性
機能・相同性情報


glutamate-1-semialdehyde 2,1-aminomutase / glutamate-1-semialdehyde 2,1-aminomutase activity / porphyrin-containing compound biosynthetic process / protoporphyrinogen IX biosynthetic process / transaminase activity / pyridoxal phosphate binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Tetrapyrrole biosynthesis, glutamate-1-semialdehyde aminotransferase / Aminotransferases class-III pyridoxal-phosphate attachment site. / Aminotransferase class-III / Aminotransferase class-III / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain ...Tetrapyrrole biosynthesis, glutamate-1-semialdehyde aminotransferase / Aminotransferases class-III pyridoxal-phosphate attachment site. / Aminotransferase class-III / Aminotransferase class-III / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase / Alpha-Beta Complex / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NITRATE ION / Glutamate-1-semialdehyde 2,1-aminomutase / Glutamate-1-semialdehyde 2,1-aminomutase
類似検索 - 構成要素
生物種Yersinia pestis (ペスト菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2 Å
データ登録者Brunzelle, J.S. / Wawrzak, W. / Onopriyenko, O. / Anderson, W.F. / Savchenko, A. / Center for Structural Genomics of Infectious Diseases (CSGID)
引用ジャーナル: TO BE PUBLISHED
タイトル: 2.0A Crystal Structure of a Glutamate-1-Semialdehyde Aminotransferase from Yersinia pestis CO92
著者: Brunzelle, J.S. / Wawrzak, W. / Onopriyenko, O. / Anderson, W.F. / Savchenko, A. / Center for Structural Genomics of Infectious Diseases
履歴
登録2012年3月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年4月4日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutamate-1-semialdehyde 2,1-aminomutase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,9883
ポリマ－46,9031
非ポリマー852
水6,179343
1
A: Glutamate-1-semialdehyde 2,1-aminomutase
ヘテロ分子

A: Glutamate-1-semialdehyde 2,1-aminomutase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)93,9766
ポリマ－93,8062
非ポリマー1704
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_555x-y,-y,-z+2/31
Buried area8130 Å2
ΔGint-53 kcal/mol
Surface area28470 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)60.540, 60.540, 182.480
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-937-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Glutamate-1-semialdehyde 2,1-aminomutase / GSA / Glutamate-1-semialdehyde aminotransferase / GSA-AT


分子量: 46902.945 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Yersinia pestis (ペスト菌) / 株: CO92 / 遺伝子: hemL, YPDSF_2968 / プラスミド: pMCSG7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-CodonPlus(DE3)-RIPL
参照: UniProt: A4TPW6, UniProt: Q8ZBL9*PLUS, glutamate-1-semialdehyde 2,1-aminomutase
#2: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#3: 化合物 ChemComp-NO3 / NITRATE ION


分子量: 62.005 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: NO3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 343 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.06 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.24 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 20%PEG 3350,0.2M Ca Nitrate, pH 7, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-F / 波長: 0.97872 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年4月25日 / 詳細: Be Lens
放射モノクロメーター: Single Diamond / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97872 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.97→36.5 Å / Num. all: 28203 / Num. obs: 28203 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): -3 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 17.8 % / Biso Wilson estimate: 27.56 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.085 / Net I/σ(I): 25
反射 シェル解像度: 1.97→2.03 Å / 冗長度: 18.2 % / Rmerge(I) obs: 0.712 / Mean I/σ(I) obs: 4.9 / Num. unique all: 2064 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BLU-MAXデータ収集
PHENIXモデル構築
BUSTER2.8.0精密化
XDSデータ削減
xia2データ削減
SCALAデータスケーリング
xia2データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9553 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9396 / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1969 1344 5.01 %RANDOM
Rwork0.1604 ---
all0.1622 26804 --
obs0.1622 26804 --
原子変位パラメータBiso mean: 30.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.8434 Å20 Å20 Å2
2---1.8434 Å20 Å2
3---3.6869 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.18 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3050 0 5 343 3398
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.013152HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg0.964279HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1422SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes72HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes474HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it3152HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd2SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.17
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion2.64
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion409SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact3923SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 2→2.08 Å / Total num. of bins used: 13
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2455 139 4.77 %
Rwork0.1821 2777 -
all0.185 2916 -
obs-2916 -

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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