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- PDB-4e73: Crystal structure of JNK1beta-JIP in complex with an azaquinolone... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4.0E+73
タイトルCrystal structure of JNK1beta-JIP in complex with an azaquinolone inhbitor
要素
  • C-Jun-amino-terminal kinase-interacting protein 1
  • Mitogen-activated protein kinase 8
キーワードTransferase/Transferase Inhibitor / Kinase / Transferase-Transferase Inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


dentate gyrus mossy fiber / regulation of CD8-positive, alpha-beta T cell proliferation / JUN phosphorylation / positive regulation of cell killing / Activation of BMF and translocation to mitochondria / Interleukin-38 signaling / basal dendrite / positive regulation of establishment of protein localization to mitochondrion / Activation of BIM and translocation to mitochondria / negative regulation of JUN kinase activity ...dentate gyrus mossy fiber / regulation of CD8-positive, alpha-beta T cell proliferation / JUN phosphorylation / positive regulation of cell killing / Activation of BMF and translocation to mitochondria / Interleukin-38 signaling / basal dendrite / positive regulation of establishment of protein localization to mitochondrion / Activation of BIM and translocation to mitochondria / negative regulation of JUN kinase activity / WNT5:FZD7-mediated leishmania damping / MAP-kinase scaffold activity / JUN kinase binding / positive regulation of cyclase activity / regulation of JNK cascade / histone deacetylase regulator activity / NRAGE signals death through JNK / positive regulation of NLRP3 inflammasome complex assembly / protein kinase inhibitor activity / Activation of the AP-1 family of transcription factors / negative regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway / Fc-epsilon receptor signaling pathway / positive regulation of protein metabolic process / kinesin binding / JUN kinase activity / mitogen-activated protein kinase / regulation of macroautophagy / response to UV / response to mechanical stimulus / stress-activated MAPK cascade / energy homeostasis / vesicle-mediated transport / JNK cascade / protein serine/threonine kinase binding / negative regulation of protein binding / peptidyl-threonine phosphorylation / cellular response to amino acid starvation / NRIF signals cell death from the nucleus / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / cellular response to reactive oxygen species / FCERI mediated MAPK activation / positive regulation of JNK cascade / mitochondrial membrane / regulation of circadian rhythm / histone deacetylase binding / cellular response to mechanical stimulus / cellular senescence / Signaling by ALK fusions and activated point mutants / rhythmic process / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / peptidyl-serine phosphorylation / regulation of protein localization / cellular response to lipopolysaccharide / cellular response to oxidative stress / protein phosphatase binding / Oxidative Stress Induced Senescence / response to oxidative stress / protein phosphorylation / positive regulation of apoptotic process / axon / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / neuronal cell body / synapse / dendrite / positive regulation of gene expression / endoplasmic reticulum membrane / regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of apoptotic process / perinuclear region of cytoplasm / enzyme binding / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
JIP1, SH3 domain / : / Mitogen-activated protein (MAP) kinase, JNK / Phosphotyrosine interaction domain (PTB/PID) / Phosphotyrosine interaction domain (PID) profile. / Phosphotyrosine-binding domain, phosphotyrosine-interaction (PI) domain / PTB/PI domain / Variant SH3 domain / Mitogen-activated protein (MAP) kinase, conserved site / MAP kinase signature. ...JIP1, SH3 domain / : / Mitogen-activated protein (MAP) kinase, JNK / Phosphotyrosine interaction domain (PTB/PID) / Phosphotyrosine interaction domain (PID) profile. / Phosphotyrosine-binding domain, phosphotyrosine-interaction (PI) domain / PTB/PI domain / Variant SH3 domain / Mitogen-activated protein (MAP) kinase, conserved site / MAP kinase signature. / : / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / PH-like domain superfamily / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-0NR / Mitogen-activated protein kinase 8 / C-Jun-amino-terminal kinase-interacting protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.27 Å
データ登録者Lukacs, C.M. / Janson, C.A.
引用ジャーナル: ACS Med Chem Lett / 年: 2012
タイトル: Identification of an Adamantyl Azaquinolone JNK Selective Inhibitor.
著者: Haynes, N.E. / Scott, N.R. / Chen, L.C. / Janson, C.A. / Li, J.K. / Lukacs, C.M. / Railkar, A. / Tozzo, E. / Whittard, T. / Brown, N.F. / Cheung, A.W.
履歴
登録2012年3月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年5月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年9月24日Group: Database references
改定 1.22023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Mitogen-activated protein kinase 8
B: C-Jun-amino-terminal kinase-interacting protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,4683
ポリマ－43,9062
非ポリマー5631
水1,60389
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1180 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area15800 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)62.901, 79.840, 85.524
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Mitogen-activated protein kinase 8 / MAP kinase 8 / MAPK 8 / JNK-46 / Stress-activated protein kinase 1c / SAPK1c / Stress-activated ...MAP kinase 8 / MAPK 8 / JNK-46 / Stress-activated protein kinase 1c / SAPK1c / Stress-activated protein kinase JNK1 / c-Jun N-terminal kinase 1


分子量: 42588.191 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MAPK8, JNK1, PRKM8, SAPK1, SAPK1C / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P45983, mitogen-activated protein kinase
#2: タンパク質・ペプチド C-Jun-amino-terminal kinase-interacting protein 1 / JIP-1 / JNK-interacting protein 1 / Islet-brain 1 / IB-1 / JNK MAP kinase scaffold protein 1 / ...JIP-1 / JNK-interacting protein 1 / Islet-brain 1 / IB-1 / JNK MAP kinase scaffold protein 1 / Mitogen-activated protein kinase 8-interacting protein 1


分子量: 1317.598 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9UQF2
#3: 化合物 ChemComp-0NR / methyl 3-(4-{[(1R,2S,3S,5S,7s)-5-aminotricyclo[3.3.1.1~3,7~]dec-2-yl]carbamoyl}benzyl)-4-oxo-1-phenyl-1,4-dihydro-1,8-naphthyridine-2-carboxylate


分子量: 562.658 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C34H34N4O4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 89 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.45 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.71 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6
詳細: 13-16% PEG 3350, 0.1M Ada pH 6.0, 10 mM DTT, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 31-ID / 波長: 0.9793 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX225HE / 検出器: CCD / 日付: 2010年3月4日
放射モノクロメーター: diamond / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9793 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.27→27.7 Å / Num. all: 20301 / Num. obs: 20514 / % possible obs: 99.2 % / 冗長度: 7.2 % / Biso Wilson estimate: 53.25 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.042 / Net I/σ(I): 27.9
反射 シェル解像度: 2.27→2.39 Å / 冗長度: 7.3 % / Rmerge(I) obs: 0.488 / Mean I/σ(I) obs: 4.3 / Num. unique all: 2930 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNX2005精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1UKH

1ukh


解像度: 2.27→27.7 Å / Rfactor Rfree error: 0.009 / Data cutoff high absF: 1131880.99 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.282 1035 5.1 %RANDOM
Rwork0.247 ---
obs0.249 20301 98.9 %-
all-20301 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 64.5533 Å2 / ksol: 0.381814 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 60.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.28 Å20 Å20 Å2
2---4.23 Å20 Å2
3---3.95 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.41 Å0.33 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.35 Å0.29 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.27→27.7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2645 0 42 89 2776
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg0.8
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d21.9
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.65
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.651.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.792
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.112
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.112.5
Refine LS restraints NCSNCS model details: NONE
LS精密化 シェル解像度: 2.27→2.41 Å / Rfactor Rfree error: 0.025 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.331 175 5.2 %
Rwork0.304 3180 -
obs--99.9 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paraprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2lig.parlig.top
X-RAY DIFFRACTION3water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION4ion.paramion.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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