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万見
- PDB-4e50: Calmodulin and Ng peptide complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4.0E+50
タイトルCalmodulin and Ng peptide complex
要素Calmodulin, Linker, IQ motif of Neurogranin
キーワードPROTEIN BINDING / Calmodulin (CaM) / Intrinsically unstructured proteins / Protein kinase C (PKC) / Neurogranin / Long Term Potentiation (LTP) / Long Term Depression (LTD) / IQ motif
機能・相同性
機能・相同性情報


CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / Cam-PDE 1 activation / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / Reduction of cytosolic Ca++ levels / Sodium/Calcium exchangers / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation ...CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / Cam-PDE 1 activation / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / Reduction of cytosolic Ca++ levels / Sodium/Calcium exchangers / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / RHO GTPases activate PAKs / Calmodulin induced events / Inactivation, recovery and regulation of the phototransduction cascade / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / eNOS activation / Ion transport by P-type ATPases / Calcineurin activates NFAT / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / Protein methylation / RAF activation / negative regulation of calcium ion transmembrane transporter activity / VEGFR2 mediated vascular permeability / RAS processing / FCERI mediated Ca+2 mobilization / Ca2+ pathway / RHO GTPases activate IQGAPs / Extra-nuclear estrogen signaling / RAF/MAP kinase cascade / PKA activation / regulation of response to tumor cell / positive regulation of autophagic cell death / DAPK1-calmodulin complex / Smooth Muscle Contraction / : / : / positive regulation of cyclic-nucleotide phosphodiesterase activity / Platelet degranulation / High laminar flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and PECAM1:CDH5:KDR in endothelial cells / : / establishment of protein localization to mitochondrial membrane / Stimuli-sensing channels / type 3 metabotropic glutamate receptor binding / Ion homeostasis / negative regulation of high voltage-gated calcium channel activity / response to corticosterone / nitric-oxide synthase binding / negative regulation of calcium ion export across plasma membrane / organelle localization by membrane tethering / mitochondrion-endoplasmic reticulum membrane tethering / autophagosome membrane docking / regulation of synaptic vesicle exocytosis / presynaptic endocytosis / regulation of cardiac muscle cell action potential / positive regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / calcineurin-mediated signaling / regulation of synaptic vesicle endocytosis / protein phosphatase activator activity / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / adenylate cyclase binding / catalytic complex / detection of calcium ion / regulation of cardiac muscle contraction / phosphatidylinositol 3-kinase binding / calcium channel inhibitor activity / cellular response to interferon-beta / activation of adenylate cyclase activity / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / enzyme regulator activity / regulation of calcium-mediated signaling / titin binding / voltage-gated potassium channel complex / potassium ion transmembrane transport / sperm midpiece / calcium channel complex / calyx of Held / nitric-oxide synthase regulator activity / response to amphetamine / positive regulation of nitric-oxide synthase activity / adenylate cyclase activator activity / regulation of heart rate / protein serine/threonine kinase activator activity / sarcomere / regulation of cytokinesis / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / spindle microtubule / calcium-mediated signaling / mitochondrial membrane / cellular response to type II interferon / response to calcium ion / synaptic vesicle membrane / spindle pole / calcium-dependent protein binding / G2/M transition of mitotic cell cycle / disordered domain specific binding / myelin sheath / growth cone / protein autophosphorylation / vesicle / dendritic spine
類似検索 - 分子機能
IQ calmodulin-binding motif / Short calmodulin-binding motif containing conserved Ile and Gln residues. / IQ motif, EF-hand binding site / IQ motif profile. / : / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. ...IQ calmodulin-binding motif / Short calmodulin-binding motif containing conserved Ile and Gln residues. / IQ motif, EF-hand binding site / IQ motif profile. / : / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair
類似検索 - ドメイン・相同性
Calmodulin-1 / Neurogranin / Calmodulin-2
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Kumar, V. / Sivaraman, J.
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2013
タイトル: Structural basis for the interaction of unstructured neuron specific substrates neuromodulin and neurogranin with calmodulin
著者: Kumar, V. / Chichili, V.P.R. / Zhong, L. / Tang, X. / Velazquez-Campoy, A. / Sheu, F.-S. / Seetharaman, J. / Gerges, N.Z. / Sivaraman, J.
履歴
登録2012年3月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02013年3月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年6月28日Group: Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen
改定 1.22024年3月20日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Calmodulin, Linker, IQ motif of Neurogranin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,6581
ポリマ－20,6581
非ポリマー00
水39622
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)76.467, 76.467, 46.955
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number76
Space group name H-MP41

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要素

#1: タンパク質 Calmodulin, Linker, IQ motif of Neurogranin


分子量: 20657.898 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: chimera of Calmodulin, Linker, IQ motif of Neurogranin
由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / プラスミド: pGS21a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3)
参照: UniProt: P62204, UniProt: P60761, UniProt: P0DP26*PLUS
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 22 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.98 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 0.1M imidazole, 1.2M sodium citrate tribasic dihydrate, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSRRC / ビームライン: BL13B1 / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2011年7月15日
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
Reflection twin
Crystal-IDIDOperatorDomain-IDFraction
11H, K, L10.92
11K, H, -L20.08
反射解像度: 2.6→30 Å / Num. all: 8503 / Num. obs: 8503 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0
反射 シェル解像度: 2.6→2.69 Å / % possible all: 92.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
SHELXS位相決定
REFMAC5.5.0109精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.7→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.938 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.928 / SU B: 48.697 / SU ML: 0.344 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.11 / ESU R Free: 0.068 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27529 359 4.7 %RANDOM
Rwork0.2408 ---
obs0.24229 7200 99.21 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 94.328 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-9.16 Å20 Å20 Å2
2--9.16 Å20 Å2
3----18.31 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1258 0 0 22 1280
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0221270
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4311.9611696
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.0785157
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg44.17725.73568
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg22.28115248
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.972158
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1130.2185
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.02955
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.611.5786
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.17921254
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.463484
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.624.5442
LS精密化 シェル解像度: 2.699→2.768 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.299 36 -
Rwork0.227 514 -
obs--98.57 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.6377-0.25580.23522.43160.81350.48210.04680.00850.10040.0179-0.16180.1960.1637-0.02610.11490.418-0.00910.00970.29410.0040.305333.641610.3103-0.5169
213.3378-1.4557-11.55972.81127.815619.4760.03760.0411-0.28940.0416-0.35230.2375-0.0075-0.18920.31470.61250.04090.06690.26690.04990.098433.9387.3914.025
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 176
2X-RAY DIFFRACTION2A201 - 222

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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