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- PDB-4e2e: Crystal structure of a tyrosine 3-monooxygenase/tryptophan 5-mono... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4e2e
タイトルCrystal structure of a tyrosine 3-monooxygenase/tryptophan 5-monooxygenase activation protein, gamma polypeptide (YWHAG) from Homo sapiens at 2.25 A resolution
要素14-3-3 protein gamma
キーワードSIGNALING PROTEIN / 14-3-3 domain / signal transduction / cell signaling / protein binding / Structural Genomics / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-BIOLOGY / Partnership for T-Cell Biology / TCELL
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of cell-cell adhesion / phosphorylation-dependent protein binding / positive regulation of T cell mediated immune response to tumor cell / regulation of neuron differentiation / protein kinase C inhibitor activity / Regulation of localization of FOXO transcription factors / Activation of BAD and translocation to mitochondria / regulation of signal transduction / Chk1/Chk2(Cds1) mediated inactivation of Cyclin B:Cdk1 complex / protein targeting ...positive regulation of cell-cell adhesion / phosphorylation-dependent protein binding / positive regulation of T cell mediated immune response to tumor cell / regulation of neuron differentiation / protein kinase C inhibitor activity / Regulation of localization of FOXO transcription factors / Activation of BAD and translocation to mitochondria / regulation of signal transduction / Chk1/Chk2(Cds1) mediated inactivation of Cyclin B:Cdk1 complex / protein targeting / SARS-CoV-2 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / cellular response to glucose starvation / SARS-CoV-1 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / RHO GTPases activate PKNs / negative regulation of TORC1 signaling / insulin-like growth factor receptor binding / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / protein sequestering activity / AURKA Activation by TPX2 / protein kinase C binding / negative regulation of protein kinase activity / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / TP53 Regulates Metabolic Genes / regulation of synaptic plasticity / receptor tyrosine kinase binding / positive regulation of T cell activation / cellular response to insulin stimulus / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / intracellular protein localization / presynapse / regulation of protein localization / mitochondrial matrix / protein domain specific binding / focal adhesion / signal transduction / RNA binding / extracellular exosome / identical protein binding / nucleus / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
14-3-3 domain / Delta-Endotoxin; domain 1 / 14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site / 14-3-3 proteins signature 1. / 14-3-3 protein / 14-3-3 homologues / 14-3-3 domain / 14-3-3 domain superfamily / 14-3-3 protein ...14-3-3 domain / Delta-Endotoxin; domain 1 / 14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site / 14-3-3 proteins signature 1. / 14-3-3 protein / 14-3-3 homologues / 14-3-3 domain / 14-3-3 domain superfamily / 14-3-3 protein / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
14-3-3 protein gamma
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.25 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG) / Partnership for T-Cell Biology (TCELL)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of a tyrosine 3-monooxygenase/tryptophan 5-monooxygenase activa tion protein, gamma polypeptide (YWHAG) from Homo sapiens at 2.25 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG) / Partnership for T-Cell Biology (TCELL)
履歴
登録2012年3月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年3月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年10月21日Group: Database references / Structure summary
改定 1.22017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32023年2月1日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年10月30日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 14-3-3 protein gamma
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,7842
ポリマ－28,7221
非ポリマー621
水1,58588
1
A: 14-3-3 protein gamma
ヘテロ分子

A: 14-3-3 protein gamma
ヘテロ分子

A: 14-3-3 protein gamma
ヘテロ分子

A: 14-3-3 protein gamma
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)115,1368
ポリマ－114,8884
非ポリマー2484
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-x+1,-y+1,z1
crystal symmetry operation3_658-x+1,y,-z+31
crystal symmetry operation4_568x,-y+1,-z+31
Buried area6940 Å2
ΔGint-33 kcal/mol
Surface area44640 Å2
手法PISA
2
A: 14-3-3 protein gamma
ヘテロ分子

A: 14-3-3 protein gamma
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,5684
ポリマ－57,4442
非ポリマー1242
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_658-x+1,y,-z+31
Buried area2510 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area23280 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)60.988, 78.515, 122.131
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number23
Space group name H-MI222
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-417-

HOH

詳細CRYSTAL PACKING ANALYSIS SUGGEST THE ASSIGNMENT OF A DIMER AND TETRAMER AS THE SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATES IN SOLUTION.

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要素

#1: タンパク質 14-3-3 protein gamma / Protein kinase C inhibitor protein 1 / KCIP-1 / 14-3-3 protein gamma / N-terminally processed


分子量: 28721.906 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BC020963, YWHAG / プラスミド: SpeedET / 発現宿主: Escherichia Coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): PB1 / 参照: UniProt: P61981
#2: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 88 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細THIS CONSTRUCT (RESIDUES 1-247) WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG ...THIS CONSTRUCT (RESIDUES 1-247) WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE (0) FOLLOWED BY THE TARGET SEQUENCE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.55 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.67 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 1.00M LiCl, 20.00% PEG-6000, 0.1M HEPES pH 7.0, NANODROP, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL11-1 / 波長: 0.9786
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2011年12月7日
詳細: Flat mirror (vertical focusing); single crystal Si(111) bent monochromator (horizontal focusing)
放射モノクロメーター: single crystal Si(111) bent / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9786 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.25→27.685 Å / Num. obs: 14183 / % possible obs: 98.6 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 6.08 % / Biso Wilson estimate: 52.21 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.061 / Net I/σ(I): 11.83
反射 シェル
解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique obsDiffraction-ID% possible all
2.25-2.330.9041.580582613198
2.33-2.420.5722.378852534197.7
2.42-2.530.426391272689198.7
2.53-2.670.2914.293652780199.3
2.67-2.830.1896.285582564199.5
2.83-3.050.1199.184302696198.7
3.05-3.360.07114.989832682199.1
3.36-3.840.04721.788172647199
3.84-4.830.03725.881742652198.1
4.83-27.6850.0329.388822684198.3

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位相決定

位相決定手法: 単波長異常分散

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MolProbity3beta29モデル構築
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
SOLVE位相決定
XSCALEDecember 6, 2010データスケーリング
BUSTER-TNT2.8.0精密化
XDSデータ削減
BUSTER2.8.0精密化
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.25→27.685 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.952 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9299 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: 1.A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED ...詳細: 1.A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 2.ATOM RECORDS CONTAIN SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. 3. THE REFINEMENT WAS RESTRAINED AGAINST THE SAD PHASES 4.1,2-ETHANE DIOL (EDO) USED AS A CRYOPROTECTANT WAS MODELED INTO THE STRUCTURE.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2293 712 5.02 %RANDOM
Rwork0.1892 ---
obs0.1912 14178 --
原子変位パラメータBiso max: 157.11 Å2 / Biso mean: 61.2447 Å2 / Biso min: 23.84 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--4.3057 Å20 Å20 Å2
2--5.8236 Å20 Å2
3----1.5179 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.25→27.685 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1852 0 4 88 1944
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d914SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes57HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes274HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it1896HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion253SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact2256SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d1896HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg2568HARMONIC20.98
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.7
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion2.93
LS精密化 シェル解像度: 2.25→2.43 Å / Total num. of bins used: 7
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2487 159 5.58 %
Rwork0.2052 2693 -
all0.2076 2852 -
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 21.6854 Å / Origin y: 59.4929 Å / Origin z: 165.915 Å
111213212223313233
T-0.0451 Å20.0475 Å2-0.1356 Å2--0.138 Å2-0.0214 Å2---0.1216 Å2
L1.3336 °2-0.044 °2-0.0611 °2-3.046 °20.8461 °2--1.2731 °2
S0.0761 Å °0.008 Å °-0.1472 Å °-0.7279 Å °-0.1408 Å °0.4419 Å °0.0143 Å °-0.1955 Å °0.0647 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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