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- PDB-4e2a: Crystal Structure of the Putative acetyltransferase from Streptoc... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4e2a
タイトルCrystal Structure of the Putative acetyltransferase from Streptococcus mutans
要素Putative acetyltransferase
キーワードTRANSFERASE / Alpha Beta / Alpha and Beta Proteins (a+b) / N-acetyltransferase activity
機能・相同性
機能・相同性情報


acyltransferase activity, transferring groups other than amino-acyl groups
類似検索 - 分子機能
: / Acetyltransferase (GNAT) family / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain profile. / GNAT domain / Acyl-CoA N-acyltransferase / Aminopeptidase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Streptococcus mutans (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Li, G.L. / Nie, J.K. / Li, L.F. / Su, X.D.
引用
ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal Structure of the Putative acetyltransferase from Streptococcus mutans
著者: Li, G.L. / Nie, J.K. / Li, L.F. / Su, X.D.
#1: ジャーナル: Biochem.Biophys.Res.Commun. / 年: 2009
タイトル: Solid-liquid interface method (SLIM): a new crystallization method for proteins.
著者: Brostromer, E. / Nan, J. / Li, L.F. / Su, X.D.
#2: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2005
タイトル: Structural and functional evidence for Bacillus subtilis PaiA as a novel N1-spermidine/spermine acetyltransferase.
著者: Forouhar, F. / Lee, I.S. / Vujcic, J. / Vujcic, S. / Shen, J. / Vorobiev, S.M. / Xiao, R. / Acton, T.B. / Montelione, G.T. / Porter, C.W. / Tong, L.
履歴
登録2012年3月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02013年3月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月8日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Putative acetyltransferase
B: Putative acetyltransferase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,2132
ポリマ－47,2132
非ポリマー00
水4,504250
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2390 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area17990 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)75.700, 75.700, 80.900
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number76
Space group name H-MP41
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: GLN / Beg label comp-ID: GLN / End auth comp-ID: LEU / End label comp-ID: LEU / Auth seq-ID: 3 - 172 / Label seq-ID: 37 - 206

Dom-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-ID
1CHAIN A AND (RESSEQ 3:172)AA
2CHAIN B AND (RESSEQ 3:172)BB

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要素

#1: タンパク質 Putative acetyltransferase


分子量: 23606.742 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Streptococcus mutans (バクテリア)
株: UA159 / 遺伝子: SMU_1511c / プラスミド: pET-28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL-21 / 参照: UniProt: Q8DT67
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 250 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.45 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.89 %
結晶化温度: 289.2 K / 手法: solid-liquid interface method / pH: 7
詳細: 0.2M Magnesium formate, 20% PEG 3350, pH 7.0, SOLID-LIQUID INTERFACE METHOD, temperature 289.2K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.9791 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2010年12月29日
放射モノクロメーター: TOROIDAL MIRROR / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9791 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→50 Å / Num. obs: 30907 / % possible obs: 95.3 % / Observed criterion σ(F): 3 / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 18.4 % / Rmerge(I) obs: 0.066 / Rsym value: 0.087 / Net I/σ(I): 22.83
反射 シェル解像度: 2→2.1 Å / 冗長度: 19.2 % / Rmerge(I) obs: 0.271 / Mean I/σ(I) obs: 6.21 / Num. unique all: 2192 / Rsym value: 0.485 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
PHENIXモデル構築
PHENIX(phenix.refine: 1.6.4_486)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1TIQ

1tiq


解像度: 2→18.996 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.809 / SU ML: 0.27 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.99 / 位相誤差: 26.21 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2405 1465 4.97 %RANDOM
Rwork0.2148 ---
obs0.2162 29476 95.5 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.95 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 25.887 Å2 / ksol: 0.316 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 94.08 Å2 / Biso mean: 33.8687 Å2 / Biso min: 13.46 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.6787 Å2-0 Å20 Å2
2---0.6787 Å2-0 Å2
3---1.3575 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→18.996 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2804 0 0 250 3054
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0092864
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.123858
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.105417
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003485
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.0861032
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11A1399X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.037
12B1399X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.037
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 10

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2-2.07140.28821590.243629003059100
2.0714-2.15430.28791340.246129303064100
2.1543-2.25220.39851190.32812348246780
2.2522-2.37070.40521130.34342296240978
2.3707-2.51890.26711720.227729213093100
2.5189-2.71290.2791500.24529043054100
2.7129-2.98490.28411540.23129343088100
2.9849-3.41470.20581650.203629253090100
3.4147-4.29390.17891410.18342879302097
4.2939-18.99710.20381580.170329743132100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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