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万見
- PDB-4e1r: Crystal structure of the dimerization domain of Lsr2 from Mycobac... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4e1r
タイトルCrystal structure of the dimerization domain of Lsr2 from Mycobacterium tuberculosis in the P 31 2 1 space group
要素Protein lsr2
キーワードDNA BINDING PROTEIN / anti-parallel beta sheet / dimer
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular response to oxygen levels / DNA protection / nucleoid / response to iron ion / acyltransferase activity / peptidoglycan-based cell wall / response to hydrogen peroxide / regulation of DNA-templated transcription / DNA binding / plasma membrane ...cellular response to oxygen levels / DNA protection / nucleoid / response to iron ion / acyltransferase activity / peptidoglycan-based cell wall / response to hydrogen peroxide / regulation of DNA-templated transcription / DNA binding / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Lsr2, dimerisation domain / Lsr2 / Lsr2, dimerization domain / Lsr2 / E3-binding domain superfamily / Wheat Germ Agglutinin (Isolectin 2); domain 1 / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Nucleoid-associated protein Lsr2 / Nucleoid-associated protein Lsr2
類似検索 - 構成要素
生物種Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.041 Å
データ登録者Summers, E.L. / Meindl, K. / Uson, I. / Arcus, V.L.
引用ジャーナル: Plos One / 年: 2012
タイトル: The structure of the oligomerization domain of Lsr2 from Mycobacterium tuberculosis reveals a mechanism for chromosome organization and protection.
著者: Summers, E.L. / Meindl, K. / Uson, I. / Mitra, A.K. / Radjainia, M. / Colangeli, R. / Alland, D. / Arcus, V.L.
履歴
登録2012年3月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年6月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年1月23日Group: Database references
改定 1.22023年9月13日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein lsr2
B: Protein lsr2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,2832
ポリマ－19,2832
非ポリマー00
水2,432135
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3130 Å2
ΔGint-19 kcal/mol
Surface area6780 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)57.390, 57.390, 105.310
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 Protein lsr2


分子量: 9641.638 Da / 分子数: 2 / 断片: dimerization domain (UNP residues 1-61) / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
株: H37Ra / 遺伝子: lsr2, MT3704, MTCY07H7B.25, Rv3597c / プラスミド: pPROExHTb / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P65648, UniProt: P9WIP7*PLUS
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 135 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.62 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.01 M cobalt(II) chloride, 1.4 M ammonium sulfate, 0.1 M MES, pH 6.5, 7.5% 1,4-dioxane, 0.2% w/v trypsin, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX1 / 波長: 0.9786 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210r / 検出器: CCD / 日付: 2011年10月27日
放射モノクロメーター: double crystal Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9786 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.041→52.655 Å / Num. obs: 13341 / 冗長度: 20.4 % / Rmerge(I) obs: 0.096 / Net I/σ(I): 22.6
反射 シェル解像度: 2.041→2.15 Å / 冗長度: 20.5 % / Rmerge(I) obs: 0.562 / Mean I/σ(I) obs: 6.2 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALAデータスケーリング
PHENIX1.7.2_869精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
ADSCQuantumデータ収集
MOSFLMデータ削減
PHASERMR位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 4E1P

4e1p


解像度: 2.041→36.143 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.7514 / SU ML: 0.48 / σ(F): 0 / 位相誤差: 30.47 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2871 1323 10 %
Rwork0.251 --
obs0.2547 13232 99.44 %
溶媒の処理減衰半径: 0.73 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 36.635 Å2 / ksol: 0.344 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 70.88 Å2 / Biso mean: 36.6759 Å2 / Biso min: 20.31 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.3257 Å2-0 Å2-0 Å2
2--1.3257 Å20 Å2
3----2.6513 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.041→36.143 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数838 0 0 135 973
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.008846
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9971143
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.068136
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003147
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.402299
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 9

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.041-2.12290.33691430.283213191462100
2.1229-2.21950.34371430.300712841427100
2.2195-2.33650.45861310.41831248137995
2.3365-2.48280.31751480.287813111459100
2.4828-2.67450.32341490.28213031452100
2.6745-2.94350.29671480.284313251473100
2.9435-3.36920.31131520.249513491501100
3.3692-4.24380.23891550.210913321487100
4.2438-36.14880.23871540.20414381592100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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