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- PDB-4e18: Alpha-E-catenin is an autoinhibited molecule that co-activates vi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4.0E+18
タイトルAlpha-E-catenin is an autoinhibited molecule that co-activates vinculin
要素
  • Catenin alpha-1
  • Vinculin
キーワードCELL ADHESION / four helix bundle
機能・相同性
機能・相同性情報


muscle tendon junction / Platelet degranulation / negative regulation of integrin-mediated signaling pathway / Smooth Muscle Contraction / regulation of protein localization to adherens junction / outer dense plaque of desmosome / inner dense plaque of desmosome / podosome ring / VEGFR2 mediated vascular permeability / terminal web ...muscle tendon junction / Platelet degranulation / negative regulation of integrin-mediated signaling pathway / Smooth Muscle Contraction / regulation of protein localization to adherens junction / outer dense plaque of desmosome / inner dense plaque of desmosome / podosome ring / VEGFR2 mediated vascular permeability / terminal web / Adherens junctions interactions / RHO GTPases activate IQGAPs / gamma-catenin binding / epithelial cell-cell adhesion / zonula adherens / gap junction assembly / cellular response to indole-3-methanol / dystroglycan binding / MAP2K and MAPK activation / muscle alpha-actinin binding / alpha-catenin binding / fascia adherens / flotillin complex / vinculin binding / negative regulation of cell motility / cell-cell contact zone / Myogenesis / catenin complex / apical junction assembly / costamere / regulation of establishment of endothelial barrier / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / positive regulation of smoothened signaling pathway / adherens junction assembly / axon extension / protein localization to cell surface / negative regulation of protein localization to nucleus / axon regeneration / lamellipodium assembly / regulation of focal adhesion assembly / negative regulation of neuroblast proliferation / smoothened signaling pathway / establishment or maintenance of cell polarity / alpha-actinin binding / odontogenesis of dentin-containing tooth / brush border / skeletal muscle myofibril / intercalated disc / neuroblast proliferation / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / stress fiber / ovarian follicle development / extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / acrosomal vesicle / regulation of cell migration / Neutrophil degranulation / morphogenesis of an epithelium / integrin-mediated signaling pathway / cell projection / adherens junction / cell motility / neuromuscular junction / sarcolemma / beta-catenin binding / Z disc / response to estrogen / male gonad development / actin filament binding / intracellular protein localization / cell-cell junction / lamellipodium / actin cytoskeleton / regulation of cell population proliferation / scaffold protein binding / cytoskeleton / mitochondrial inner membrane / cell adhesion / cadherin binding / focal adhesion / apoptotic process / ubiquitin protein ligase binding / negative regulation of apoptotic process / structural molecule activity / Golgi apparatus / protein homodimerization activity / protein-containing complex / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #2510 / Alpha-catenin / Vinculin repeated domain signature. / Vinculin / Alpha-catenin/vinculin-like / Vinculin, conserved site / Vinculin family talin-binding region signature. / Vinculin/alpha-catenin / Vinculin family / Alpha-catenin/vinculin-like superfamily ...Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #2510 / Alpha-catenin / Vinculin repeated domain signature. / Vinculin / Alpha-catenin/vinculin-like / Vinculin, conserved site / Vinculin family talin-binding region signature. / Vinculin/alpha-catenin / Vinculin family / Alpha-catenin/vinculin-like superfamily / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Helix non-globular / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) / Special / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Vinculin / Catenin alpha-1
類似検索 - 構成要素
生物種Gallus gallus (ニワトリ)
Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.403 Å
データ登録者Choi, H.-J. / Pokutta, S. / Cadwell, G.W. / Bankston, L.A. / Liddington, R.C. / Weis, W.I.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Conformational plasticity of alpha-catenin revealed by binding interactions with vinculin
著者: Choi, H.-J. / Pokutta, S. / Bankston, L. / Liddington, R. / Weis, W.I.
履歴
登録2012年3月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年5月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年9月13日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Vinculin
B: Catenin alpha-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,8112
ポリマ－35,8112
非ポリマー00
水1,33374
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3680 Å2
ΔGint-35 kcal/mol
Surface area16080 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)52.233, 68.102, 99.575
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-370-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Vinculin


分子量: 29379.932 Da / 分子数: 1 / 断片: D1 domain (UNP residues 1-259) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Gallus gallus (ニワトリ) / 遺伝子: VCL, VINC1 / プラスミド: pGEX-TEV / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P12003
#2: タンパク質 Catenin alpha-1 / Alpha E-catenin / 102 kDa cadherin-associated protein / CAP102


分子量: 6431.176 Da / 分子数: 1 / 断片: vinculin binding domain (UNP residues 302-356) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Ctnna1, Catna1 / プラスミド: pGEX-TEV / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P26231
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 74 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.47 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.26 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 22% PEG3350, 100 mM bis-tris-propane, pH 8.0, 100 mM sodium nitrate, 3 mM DTT, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 193 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-D / 波長: 1.0332 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2011年11月7日
放射モノクロメーター: double crystal Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0332 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→50 Å / Num. obs: 14046 / % possible obs: 97.4 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.063 / Χ2: 1.207 / Net I/σ(I): 10
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
2.4-2.443.10.3196320.784187.5
2.44-2.493.30.2696130.771188.2
2.49-2.533.30.2936270.82191.3
2.53-2.593.30.2296770.852195.2
2.59-2.643.40.226820.858196.9
2.64-2.73.40.1957130.847199.3
2.7-2.773.50.187080.843199.6
2.77-2.853.60.1567120.8221100
2.85-2.933.60.1436961.018199.6
2.93-3.023.60.1297061.041100
3.02-3.133.60.1087191.2951100
3.13-3.263.60.097211.263199.9
3.26-3.413.60.0717101.24199.6
3.41-3.583.60.0577151.318199.9
3.58-3.813.60.0517151.44199.6
3.81-4.13.50.057291.637199.6
4.1-4.523.50.0517292.071199.3
4.52-5.173.40.0457231.752198.6
5.17-6.513.50.0437471.515199.1
6.51-503.20.0277721.554194.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX1.7.3_928精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1T01

1t01


解像度: 2.403→49.787 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / FOM work R set: 0.7689 / SU ML: 0.34 / σ(F): 0 / 位相誤差: 28.71 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2732 1050 7.49 %RANDOM
Rwork0.2177 ---
obs0.2217 14022 97.1 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.98 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 58.796 Å2 / ksol: 0.377 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 144.21 Å2 / Biso mean: 58.536 Å2 / Biso min: 21.34 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--10.9579 Å20 Å2-0 Å2
2--22.9662 Å2-0 Å2
3----12.0083 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.403→49.787 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2295 0 0 74 2369
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0032327
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6573142
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.039380
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004403
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.56899
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 7

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.403-2.52920.31951260.25831646177287
2.5292-2.68770.32411520.24611795194796
2.6877-2.89520.31141440.239318682012100
2.8952-3.18650.30811780.242518582036100
3.1865-3.64750.26111560.221518952051100
3.6475-4.59490.2341460.181915206199
4.5949-49.79820.26381480.21821995214397
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.5899-0.3742.89650.8102-1.23847.9592-0.0051-0.23830.0540.14470.01760.0409-0.0107-0.2871-0.01250.23730.02410.03160.2446-0.05670.3602-8.109412.2749-26.2125
22.0056-5.0873-8.77042.01864.9937.4697-0.01320.7905-1.5747-0.557-0.2962-0.04550.1396-0.9240.31260.7194-0.01470.160.9129-0.22430.9626-17.02253.54422.4197
38.15540.2155-1.26662.00541.99712.00080.1579-0.1006-0.5587-0.0891-0.1714-0.37071.30070.98290.04110.46940.0781-0.08210.2403-0.05950.5331-8.20734.7517-44.9112
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain AA0 - 254
2X-RAY DIFFRACTION2chain B and resid 302:317B302 - 317
3X-RAY DIFFRACTION3chain B and resid 328:354B328 - 354

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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