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- PDB-4e0x: Crystal structure of the kainate receptor GluK1 ligand-binding do... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4e0x
タイトルCrystal structure of the kainate receptor GluK1 ligand-binding domain in complex with kainate in the absence of glycerol
要素Glutamate receptor, ionotropic kainate 1
キーワードMEMBRANE PROTEIN / ionotropic glutamate receptor / GluK1 / ligand-binding domain / agonist
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of synaptic transmission, GABAergic / gamma-aminobutyric acid secretion / L-glutamate transmembrane transporter activity / positive regulation of gamma-aminobutyric acid secretion / Activation of Na-permeable kainate receptors / kainate selective glutamate receptor complex / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / regulation of short-term neuronal synaptic plasticity / negative regulation of synaptic transmission, glutamatergic / inhibitory postsynaptic potential ...negative regulation of synaptic transmission, GABAergic / gamma-aminobutyric acid secretion / L-glutamate transmembrane transporter activity / positive regulation of gamma-aminobutyric acid secretion / Activation of Na-permeable kainate receptors / kainate selective glutamate receptor complex / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / regulation of short-term neuronal synaptic plasticity / negative regulation of synaptic transmission, glutamatergic / inhibitory postsynaptic potential / glutamate binding / synaptic transmission, GABAergic / adult behavior / modulation of excitatory postsynaptic potential / behavioral response to pain / kainate selective glutamate receptor activity / ionotropic glutamate receptor complex / extracellularly glutamate-gated ion channel activity / membrane depolarization / glutamate-gated receptor activity / glutamate-gated calcium ion channel activity / ligand-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / presynaptic modulation of chemical synaptic transmission / ionotropic glutamate receptor signaling pathway / SNARE binding / regulation of membrane potential / excitatory postsynaptic potential / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / positive regulation of synaptic transmission, GABAergic / synaptic transmission, glutamatergic / establishment of localization in cell / modulation of chemical synaptic transmission / postsynaptic density membrane / terminal bouton / regulation of synaptic plasticity / nervous system development / presynaptic membrane / scaffold protein binding / chemical synaptic transmission / postsynaptic membrane / receptor complex / postsynaptic density / neuronal cell body / synapse / dendrite / glutamatergic synapse / identical protein binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region ...Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like II / Periplasmic binding protein-like I / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
3-(CARBOXYMETHYL)-4-ISOPROPENYLPROLINE / Glutamate receptor ionotropic, kainate 1
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Frydenvang, K. / Kastrup, J.S.
引用
ジャーナル: Neurochem Int / 年: 2012
タイトル: Kainate induces various domain closures in AMPA and kainate receptors.
著者: Venskutonyte, R. / Frydenvang, K. / Hald, H. / Rabassa, A.C. / Gajhede, M. / Ahring, P.K. / Kastrup, J.S.
#1: ジャーナル: FEBS Lett. / 年: 2005
タイトル: Crystal structure of the kainate receptor GluR5 ligand-binding core in complex with (S)-glutamate
著者: Naur, P. / Vestergaard, B. / Skov, L.K. / Egebjerg, J. / Gajhede, M. / Kastrup, J.S.
履歴
登録2012年3月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年4月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年9月19日Group: Database references
改定 1.22017年8月2日Group: Data collection / Refinement description / Source and taxonomy
カテゴリ: diffrn_source / entity_src_gen / software / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.32023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutamate receptor, ionotropic kainate 1
B: Glutamate receptor, ionotropic kainate 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,32613
ポリマ－58,2172
非ポリマー1,10911
水8,179454
1
A: Glutamate receptor, ionotropic kainate 1
B: Glutamate receptor, ionotropic kainate 1
ヘテロ分子

A: Glutamate receptor, ionotropic kainate 1
B: Glutamate receptor, ionotropic kainate 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)118,65226
ポリマ－116,4344
非ポリマー2,21822
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_556y,x,-z+11
Buried area7190 Å2
ΔGint-175 kcal/mol
Surface area45680 Å2
手法PISA
2


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3370 Å2
ΔGint-90 kcal/mol
Surface area23190 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)68.256, 68.256, 235.095
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
詳細A complete tetrameric multimer representing the known biologically significant oligomerization state of the molecule cannot be generated by symmetry within the crystal.

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要素

#1: タンパク質 Glutamate receptor, ionotropic kainate 1 / Glutamate receptor 5 / GluR-5 / GluR5


分子量: 29108.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Glur5, Grik1 / プラスミド: pET-28a(+) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Origami 2 / 参照: UniProt: P22756
#2: 化合物 ChemComp-KAI / 3-(CARBOXYMETHYL)-4-ISOPROPENYLPROLINE / KAINATE / カイニン酸


分子量: 213.230 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15NO4 / コメント: 神経伝達物質, アゴニスト*YM
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 454 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細NATIVE GLUK1 IS A MEMBRANE PROTEIN. THE PROTEIN CRYSTALLIZED IS THE EXTRACELLULAR LIGAND-BINDING ...NATIVE GLUK1 IS A MEMBRANE PROTEIN. THE PROTEIN CRYSTALLIZED IS THE EXTRACELLULAR LIGAND-BINDING DOMAIN OF GLUK1. TRANSMEMBRANE REGIONS WERE GENETICALLY REMOVED AND REPLACED WITH A GLY-THR LINKER (RESIDUES 117-118). THE SEQUENCE MATCHES DISCONTINOUSLY WITH REFERENCE DATABASE (430-544, 667-805). GLY1 IS A CLONING REMNANCE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.7 %
結晶化温度: 280 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 20% PEG4000, 0.35M lithium sulfate, 0.1M sodium cacodylate pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 280K

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MAX II / ビームライン: I911-3 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2011年4月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→29.513 Å / Num. all: 38773 / Num. obs: 38773 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 6.4 % / Rsym value: 0.072 / Net I/σ(I): 9.2
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
2-2.116.40.4111.83546655080.411100
2.11-2.246.50.25733415752520.257100
2.24-2.396.50.1993.83199249410.199100
2.39-2.586.50.1375.63014546430.137100
2.58-2.836.50.0977.82776142950.097100
2.83-3.166.40.06112.12510338940.061100
3.16-3.656.40.04116.52213334640.041100
3.65-4.476.30.03416.61885829930.034100
4.47-6.326.20.03116.21460123740.031100
6.32-29.5135.60.02520.9783214090.02598.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALA3.3.9データスケーリング
PHENIX1.7.2_869精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3C32

3c32


解像度: 2→29.513 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.4 / FOM work R set: 0.8695 / SU ML: 0.51 / Isotropic thermal model: isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.4 / 位相誤差: 19.55 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: Residues 1-3 (GAN) in chain A and B, as well as residues 253-257 (GNGCP) in chain A could not be located in the electron density map
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2186 1938 5.01 %RANDOM
Rwork0.1747 ---
obs0.1769 38661 99.96 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 30.991 Å2 / ksol: 0.343 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 93.45 Å2 / Biso mean: 25.8507 Å2 / Biso min: 10.86 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.3598 Å20 Å2-0 Å2
2--3.3598 Å2-0 Å2
3----6.7196 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→29.513 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4020 0 63 454 4537
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0084172
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0045637
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.073624
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005705
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.961574
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 14 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection allNum. reflection obs
2-2.050.25721540.1978253326872533
2.05-2.10540.23811380.1965256527032565
2.1054-2.16740.25481260.193255926852559
2.1674-2.23730.24161310.1851258927202589
2.2373-2.31720.2141410.183257327142573
2.3172-2.410.24081280.1853259527232595
2.41-2.51960.25881190.1815261127302611
2.5196-2.65240.23141440.1869258027242580
2.6524-2.81840.25141420.1917261227542612
2.8184-3.03580.22361380.1967262427622624
3.0358-3.3410.23771470.1814263227792632
3.341-3.82350.2141420.1614266928112669
3.8235-4.81380.16511410.137270728482707
4.8138-29.51640.19331470.1705287430212874

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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