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- PDB-4e0c: 1.8 Angstrom Resolution Crystal Structure of Transaldolase from F... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4e0c | ||||||
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Title | 1.8 Angstrom Resolution Crystal Structure of Transaldolase from Francisella tularensis (phosphate-free) | ||||||
![]() | Transaldolase | ||||||
![]() | TRANSFERASE / Structural Genomics / NIAID / National Institute of Allergy and Infectious Diseases / Center for Structural Genomics of Infectious Diseases / CSGID / Alpha-Beta Barrel/TIM Barrel | ||||||
Function / homology | ![]() transaldolase / transaldolase activity / pentose-phosphate shunt, non-oxidative branch / carbohydrate metabolic process / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Light, S.H. / Minasov, G. / Halavaty, A.S. / Shuvalova, L. / Papazisi, L. / Anderson, W.F. / Center for Structural Genomics of Infectious Diseases (CSGID) | ||||||
![]() | ![]() Title: Adherence to Burgi-Dunitz stereochemical principles requires significant structural rearrangements in Schiff-base formation: insights from transaldolase complexes. Authors: Light, S.H. / Minasov, G. / Duban, M.E. / Anderson, W.F. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 274.3 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 220.3 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 449 KB | Display | ![]() |
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Full document | ![]() | 452.4 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 31.4 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 49.3 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 3te9C ![]() 3tk7C ![]() 3tkfC ![]() 3tnoC ![]() 3igxS S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data | |
Other databases |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 |
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 38476.074 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: Transaldolase (TalA) Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() Strain: SCHU S4 / Schu 4 / Gene: FTT_1093c, talA / Plasmid: pMCSG7 / Production host: ![]() ![]() #2: Chemical | ChemComp-MG / | #3: Chemical | ChemComp-ACT / | #4: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.18 Å3/Da / Density % sol: 43.53 % |
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Crystal grow | Temperature: 295 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 7 Details: Protein: 11.2 mg/ml, 0.5 M sodium chloride, 0.01 M Tris-HCl (pH 8.3), Screen: Pegs G1 (Qiagen), 0.2 M magnesium chloride, 20% (w/v) Peg 3350, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 295K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: MARMOSAIC 225 mm CCD / Detector: CCD / Date: Feb 9, 2012 / Details: Beryllium lenses |
Radiation | Monochromator: Diamond / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97872 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.8→30 Å / Num. all: 62204 / Num. obs: 62204 / % possible obs: 98.5 % / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 6.6 % / Rmerge(I) obs: 0.077 / Net I/σ(I): 20.5 |
Reflection shell | Resolution: 1.8→1.83 Å / Redundancy: 6.5 % / Rmerge(I) obs: 0.491 / Mean I/σ(I) obs: 4 / % possible all: 99.4 |
-
Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: PDB ENTRY 3IGX Resolution: 1.8→29.59 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.97 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.952 / SU B: 3.961 / SU ML: 0.065 / Cross valid method: THROUGHOUT / ESU R: 0.111 / ESU R Free: 0.109 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD / Details: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 24.577 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.8→29.59 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 1.8→1.846 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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