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- PDB-4dym: Crystal structure of the ACVR1 kinase domain in complex with the ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4dym
タイトルCrystal structure of the ACVR1 kinase domain in complex with the imidazo[1,2-b]pyridazine inhibitor K00135
要素Activin receptor type-1
キーワードTRANSFERASE/TRANSFERASE INHIBITOR / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC / Protein Kinase / TRANSFERASE-TRANSFERASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


endocardial cushion cell fate commitment / mitral valve morphogenesis / BMP receptor complex / activin receptor activity, type II / cardiac muscle cell fate commitment / atrial septum primum morphogenesis / endocardial cushion fusion / transforming growth factor beta receptor activity, type III / BMP receptor activity / positive regulation of cardiac epithelial to mesenchymal transition ...endocardial cushion cell fate commitment / mitral valve morphogenesis / BMP receptor complex / activin receptor activity, type II / cardiac muscle cell fate commitment / atrial septum primum morphogenesis / endocardial cushion fusion / transforming growth factor beta receptor activity, type III / BMP receptor activity / positive regulation of cardiac epithelial to mesenchymal transition / acute inflammatory response / transforming growth factor beta receptor activity, type II / positive regulation of determination of dorsal identity / smooth muscle cell differentiation / activin receptor complex / transforming growth factor beta receptor activity, type I / endocardial cushion formation / activin receptor activity, type I / receptor protein serine/threonine kinase / transmembrane receptor protein serine/threonine kinase activity / pharyngeal system development / activin binding / cellular response to BMP stimulus / negative regulation of activin receptor signaling pathway / activin receptor signaling pathway / embryonic heart tube morphogenesis / gastrulation with mouth forming second / dorsal/ventral pattern formation / transforming growth factor beta binding / determination of left/right symmetry / neural crest cell migration / atrioventricular valve morphogenesis / branching involved in blood vessel morphogenesis / ventricular septum morphogenesis / negative regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / SMAD binding / germ cell development / peptide hormone binding / positive regulation of intracellular signal transduction / mesoderm formation / positive regulation of SMAD protein signal transduction / regulation of ossification / BMP signaling pathway / positive regulation of bone mineralization / positive regulation of osteoblast differentiation / negative regulation of signal transduction / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / protein tyrosine kinase binding / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / cellular response to growth factor stimulus / osteoblast differentiation / apical part of cell / heart development / in utero embryonic development / cell differentiation / protein kinase activity / positive regulation of cell migration / cadherin binding / protein serine/threonine kinase activity / positive regulation of DNA-templated transcription / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / ATP binding / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
GS domain / Transforming growth factor beta type I GS-motif / GS domain profile. / GS motif / Activin types I and II receptor domain / Activin types I and II receptor domain / Ser/Thr protein kinase, TGFB receptor / Snake toxin-like superfamily / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Phosphorylase Kinase; domain 1 ...GS domain / Transforming growth factor beta type I GS-motif / GS domain profile. / GS motif / Activin types I and II receptor domain / Activin types I and II receptor domain / Ser/Thr protein kinase, TGFB receptor / Snake toxin-like superfamily / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-IYZ / Activin receptor type-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.42 Å
データ登録者Chaikuad, A. / Sanvitale, C. / Cooper, C. / Canning, P. / Mahajan, P. / Daga, N. / Petrie, K. / Alfano, I. / Gileadi, O. / Fedorov, O. ...Chaikuad, A. / Sanvitale, C. / Cooper, C. / Canning, P. / Mahajan, P. / Daga, N. / Petrie, K. / Alfano, I. / Gileadi, O. / Fedorov, O. / Krojer, T. / Filippakopoulos, P. / Muniz, J.R.C. / von Delft, F. / Weigelt, J. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bountra, C. / Bullock, A. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal structure of the ACVR1 kinase domain in complex with the imidazo[1,2-b]pyridazine inhibitor K00135
著者: Chaikuad, A. / Sanvitale, C. / Cooper, C. / Canning, P. / Mahajan, P. / Daga, N. / Petrie, K. / Alfano, I. / Gileadi, O. / Fedorov, O. / Krojer, T. / Filippakopoulos, P. / Muniz, J.R.C. / von ...著者: Chaikuad, A. / Sanvitale, C. / Cooper, C. / Canning, P. / Mahajan, P. / Daga, N. / Petrie, K. / Alfano, I. / Gileadi, O. / Fedorov, O. / Krojer, T. / Filippakopoulos, P. / Muniz, J.R.C. / von Delft, F. / Weigelt, J. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bountra, C. / Bullock, A. / Structural Genomics Consortium (SGC)
履歴
登録2012年2月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年3月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Activin receptor type-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,3988
ポリマ－34,5321
非ポリマー8677
水2,234124
1
A: Activin receptor type-1
ヘテロ分子

A: Activin receptor type-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)70,79716
ポリマ－69,0632
非ポリマー1,73414
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_555-x,y,-z+1/21
Buried area5550 Å2
ΔGint-79 kcal/mol
Surface area25770 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)57.800, 81.860, 140.390
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-506-

GOL

21A-704-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Activin receptor type-1 / Activin receptor type I / ACTR-I / Activin receptor-like kinase 2 / ALK-2 / Serine/threonine- ...Activin receptor type I / ACTR-I / Activin receptor-like kinase 2 / ALK-2 / Serine/threonine-protein kinase receptor R1 / SKR1 / TGF-B superfamily receptor type I / TSR-I


分子量: 34531.625 Da / 分子数: 1 / 断片: unp residues 299-401 / 変異: R206H / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ACVR1, ACVRLK2 / プラスミド: pFB-LIC-Bse / 細胞株 (発現宿主): SF9
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q04771, receptor protein serine/threonine kinase
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-IYZ / 1-(3-{6-[(CYCLOPROPYLMETHYL)AMINO]IMIDAZO[1,2-B]PYRIDAZIN-3-YL}PHENYL)ETHANONE / IMIDAZOPYRIDAZIN 1


分子量: 306.362 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C18H18N4O
#4: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 124 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.85 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 1.60M MgSO4; 0.1M MES pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293.15K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I02 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2010年2月4日 / 詳細: Kirkpatrick Baez bimorph mirror pair
放射モノクロメーター: Si (111) double crystal monochromator
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.42→44.73 Å / Num. all: 13074 / Num. obs: 13046 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.5 % / Biso Wilson estimate: 37.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.146 / Net I/σ(I): 8.1
反射 シェル解像度: 2.42→2.55 Å / 冗長度: 4.7 % / Rmerge(I) obs: 0.75 / Mean I/σ(I) obs: 2 / Num. unique all: 1858 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
GDAデータ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.6.0117精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entry 3h9r

3h9r


解像度: 2.42→39.18 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.933 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9 / SU B: 22.958 / SU ML: 0.28 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 2 / ESU R: 0.548 / ESU R Free: 0.309 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27922 671 5.1 %RANDOM
Rwork0.21952 ---
all0.271 13046 --
obs0.22268 12375 99.66 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 35.896 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.53 Å20 Å20 Å2
2--6.58 Å20 Å2
3----4.05 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.233 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.42→39.18 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2306 0 57 124 2487
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.022413
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021603
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4671.9683278
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.7933.0013886
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.8375292
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.71323.883103
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.15815396
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.5821514
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1230.2371
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0212642
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02487
LS精密化 シェル解像度: 2.42→2.483 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.439 33 -
Rwork0.298 849 -
obs--100 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -15.8484 Å / Origin y: -16.5914 Å / Origin z: 17.6326 Å
111213212223313233
T0.1582 Å20.0262 Å20.0028 Å2-0.1164 Å2-0.0194 Å2--0.1506 Å2
L2.5704 °2-0.956 °20.582 °2-1.9489 °2-0.7299 °2--4.5204 °2
S-0.0873 Å °-0.2503 Å °0.0607 Å °0.0924 Å °0.1038 Å °-0.0622 Å °-0.1947 Å °-0.6744 Å °-0.0165 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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