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- PDB-4dw1: Crystal structure of the ATP-gated P2X4 ion channel in the ATP-bo... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4dw1
タイトルCrystal structure of the ATP-gated P2X4 ion channel in the ATP-bound, open state at 2.8 Angstroms
要素P2X purinoceptor
キーワードTRANSPORT PROTEIN / ion channel
機能・相同性
機能・相同性情報


Elevation of cytosolic Ca2+ levels / Platelet homeostasis / purine nucleotide binding / purinergic nucleotide receptor activity / extracellularly ATP-gated monoatomic cation channel activity / ATP-gated ion channel activity / CTP binding / monoatomic ion channel complex / response to ATP / monoatomic cation transport ...Elevation of cytosolic Ca2+ levels / Platelet homeostasis / purine nucleotide binding / purinergic nucleotide receptor activity / extracellularly ATP-gated monoatomic cation channel activity / ATP-gated ion channel activity / CTP binding / monoatomic ion channel complex / response to ATP / monoatomic cation transport / ligand-gated monoatomic ion channel activity / transmembrane transporter complex / calcium ion transmembrane transport / calcium ion transport / postsynapse / lysosomal membrane / ATP binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
P2X4 purinoceptor / atp-gated p2x4 ion channel / atp-gated p2x4 ion channel fold / atp-gated p2x4 ion channel domain / ATP P2X receptor / ATP P2X receptors signature. / P2X purinoreceptor / P2X purinoreceptor extracellular domain superfamily / Helix Hairpins / Sandwich ...P2X4 purinoceptor / atp-gated p2x4 ion channel / atp-gated p2x4 ion channel fold / atp-gated p2x4 ion channel domain / ATP P2X receptor / ATP P2X receptors signature. / P2X purinoreceptor / P2X purinoreceptor extracellular domain superfamily / Helix Hairpins / Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / P2X purinoceptor 4a / P2X purinoceptor 4a
類似検索 - 構成要素
生物種Danio rerio (ゼブラフィッシュ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Hattori, M. / Gouaux, E.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2012
タイトル: Molecular mechanism of ATP binding and ion channel activation in P2X receptors.
著者: Hattori, M. / Gouaux, E.
履歴
登録2012年2月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年4月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年5月2日Group: Database references
改定 1.22013年1月9日Group: Database references
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_validate_close_contact / struct_asym / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_entity_id / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_2 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_2 / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: P2X purinoceptor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,1036
ポリマ－38,1181
非ポリマー1,9865
水1,65792
1
A: P2X purinoceptor
ヘテロ分子

A: P2X purinoceptor
ヘテロ分子

A: P2X purinoceptor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)120,30918
ポリマ－114,3533
非ポリマー5,95715
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
Buried area19650 Å2
ΔGint54 kcal/mol
Surface area44500 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)128.791, 128.791, 252.074
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number155
Space group name H-MH32
詳細The biological assembly is a trimer generated from the protomer in the asymmetric unit by the operations: -y, x-y, z and y-x, -x, z.

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 P2X purinoceptor


分子量: 38117.625 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 28-365 / 変異: N78K, N187R, H252R / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Danio rerio (ゼブラフィッシュ)
遺伝子: p2rx4a / プラスミド: pFastBac
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
株 (発現宿主): Sf9 / 参照: UniProt: Q6NYR1, UniProt: F8W463*PLUS

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糖 , 2種, 2分子

#2: 多糖 alpha-D-mannopyranose-(1-3)-alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D- ...alpha-D-mannopyranose-(1-3)-alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 1072.964 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpa1-3DManpa1-3[DManpa1-6]DManpb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/3,6,5/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5][a1122h-1a_1-5]/1-1-2-3-3-3/a4-b1_b4-c1_c3-d1_c6-f1_d3-e1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{[(3+1)][a-D-Manp]{[(3+1)][a-D-Manp]{}}[(6+1)][a-D-Manp]{}}}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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非ポリマー , 3種, 95分子

#4: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#5: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 92 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 5

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試料調製

結晶マシュー密度: 5.28 Å3/Da / 溶媒含有率: 76.69 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 1 mM ATP, 20-26% PEG 2000, 300 mM Mg(NO3)2, 100 mM Tris, pH 8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.97918 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2011年3月28日
放射モノクロメーター: Cryo-Cooled Si(111) double crystal
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→50 Å / Num. all: 20144 / Num. obs: 19941 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(I): -1 / 冗長度: 7.8 %
反射 シェル解像度: 2.8→2.85 Å / % possible all: 98.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.7_650)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.8→45.94 Å / SU ML: 0.3 / σ(F): 0 / 位相誤差: 21.84 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2539 1015 5.09 %
Rwork0.2081 --
obs0.2104 19928 98.97 %
溶媒の処理減衰半径: 0.95 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 80.039 Å2 / ksol: 0.301 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--6.8523 Å2-0 Å2-0 Å2
2---6.8523 Å20 Å2
3---13.7045 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→45.94 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2448 0 129 92 2669
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0132718
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.5663612
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d23.591971
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.098427
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006452
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.8-2.94760.30051420.26842649X-RAY DIFFRACTION99
2.9476-3.13230.26591540.21242671X-RAY DIFFRACTION99
3.1323-3.3740.20121620.19212662X-RAY DIFFRACTION100
3.374-3.71340.22281400.16382714X-RAY DIFFRACTION100
3.7134-4.25040.24461230.17272715X-RAY DIFFRACTION99
4.2504-5.35380.2251580.17652723X-RAY DIFFRACTION99
5.3538-45.9460.30431360.26182779X-RAY DIFFRACTION97

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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