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万見
- PDB-4dqz: Crystal Structure of C-terminal Half of Bacterial Hen1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4dqz
タイトルCrystal Structure of C-terminal Half of Bacterial Hen1
要素Methyltransferase type 12
キーワードTRANSFERASE / Ligase-activating / Bacterial Pnkp
機能・相同性
機能・相同性情報


small RNA 2'-O-methyltransferase / RNA methyltransferase activity / RNA methylation / O-methyltransferase activity / siRNA processing / identical protein binding / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Hen1, N-terminal domain / 3'-RNA ribose 2'-O-methyltransferase, Hen1, bacterial / Hen1, N-terminal / Hen1, N-terminal domain superfamily / RNA repair, ligase-Pnkp-associating, region of Hen1 / 3'-RNA ribose 2'-O-methyltransferase, Hen1 / c-terminal autoproteolytic domain of nucleoporin nup98 / Methyltransferase type 12 / Methyltransferase domain / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily ...Hen1, N-terminal domain / 3'-RNA ribose 2'-O-methyltransferase, Hen1, bacterial / Hen1, N-terminal / Hen1, N-terminal domain superfamily / RNA repair, ligase-Pnkp-associating, region of Hen1 / 3'-RNA ribose 2'-O-methyltransferase, Hen1 / c-terminal autoproteolytic domain of nucleoporin nup98 / Methyltransferase type 12 / Methyltransferase domain / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Small RNA 2'-O-methyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Clostridium thermocellum (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.301 Å
データ登録者Huang, R.H. / Wang, P.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2012
タイトル: Molecular basis of bacterial protein Hen1 activating the ligase activity of bacterial protein Pnkp for RNA repair.
著者: Wang, P. / Chan, C.M. / Christensen, D. / Zhang, C. / Selvadurai, K. / Huang, R.H.
履歴
登録2012年2月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年8月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年8月15日Group: Database references
改定 1.22012年8月29日Group: Database references
改定 1.32024年2月28日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Methyltransferase type 12
B: Methyltransferase type 12


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,4752
ポリマ－52,4752
非ポリマー00
水1,11762
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1920 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area15810 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)68.503, 68.503, 165.660
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number170
Space group name H-MP65
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection details
111CHAIN A AND (RESSEQ 1:57 OR RESSEQ 87:150 OR RESSEQ 163:190 OR RESSEQ 202:223 )
211CHAIN B AND (RESSEQ 1:57 OR RESSEQ 87:150 OR RESSEQ 163:190 OR RESSEQ 202:223 )

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要素

#1: タンパク質 Methyltransferase type 12


分子量: 26237.260 Da / 分子数: 2 / 断片: Ligase-activating domain / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Clostridium thermocellum (バクテリア)
株: ATCC 27405 / DSM 1237 / 遺伝子: Cthe_2767 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A3DJ37
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 62 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.14 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.48 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 15% PEG 400, 0.1M NaCl, 0.1M MES, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 200 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-F / 波長: 0.9787 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2011年10月8日
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9787 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→50 Å / Num. all: 19468 / Num. obs: 19215 / % possible obs: 98.7 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MAR345dtbデータ収集
PHENIXモデル構築
PHENIX(phenix.refine: dev_985)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.301→40.42 Å / SU ML: 0.38 / σ(F): 1.41 / 位相誤差: 28.72 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2569 1908 9.93 %
Rwork0.2042 --
obs0.2093 19215 98.55 %
all-19498 -
溶媒の処理減衰半径: 0.98 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 53.715 Å2 / ksol: 0.339 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.9289 Å2-0 Å20 Å2
2---3.9289 Å2-0 Å2
3---7.8578 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.301→40.42 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2734 0 0 62 2796
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.012794
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3763778
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.7921050
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.091432
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.009470
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11A1367X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
12B1367X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.019
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.301-2.35840.37621420.28721275X-RAY DIFFRACTION100
2.3584-2.42210.27051360.24291230X-RAY DIFFRACTION100
2.4221-2.49340.36731370.24411244X-RAY DIFFRACTION100
2.4934-2.57390.31491350.25061247X-RAY DIFFRACTION100
2.5739-2.66580.32931420.21881260X-RAY DIFFRACTION100
2.6658-2.77250.3011390.21771247X-RAY DIFFRACTION100
2.7725-2.89870.27921410.2251240X-RAY DIFFRACTION100
2.8987-3.05150.34781300.20951256X-RAY DIFFRACTION100
3.0515-3.24260.27881460.24261253X-RAY DIFFRACTION100
3.2426-3.49280.2651360.21671258X-RAY DIFFRACTION100
3.4928-3.84410.22441210.20021088X-RAY DIFFRACTION87
3.8441-4.39970.17961360.17271252X-RAY DIFFRACTION100
4.3997-5.54090.20571340.15181258X-RAY DIFFRACTION100
5.5409-40.42610.26861330.21761199X-RAY DIFFRACTION94
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -68.5112 Å / Origin y: 51.0334 Å / Origin z: 12.5327 Å
111213212223313233
T0.0661 Å2-0.0016 Å2-0.0543 Å2-0.2735 Å20.0008 Å2--0.1559 Å2
L0.991 °2-0.0121 °2-0.9377 °2-1.2857 °20.0036 °2--2.1992 °2
S-0.0036 Å °-0.0029 Å °-0.1283 Å °-0.0106 Å °-0.0123 Å °-0.003 Å °-0.0201 Å °0.0088 Å °-0.0077 Å °
精密化 TLSグループSelection details: ALL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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