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- PDB-4dnl: Crystal structure of a C2 domain of a protein kinase C alpha (PRK... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4dnl
タイトルCrystal structure of a C2 domain of a protein kinase C alpha (PRKCA) from Homo sapiens at 1.90 A resolution
要素Protein kinase C alpha type
キーワードTRANSFERASE / calcium-dependent phospholipid binding / Structural Genomics / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-BIOLOGY / Partnership for T-Cell Biology / TCELL
機能・相同性
機能・相同性情報


Disinhibition of SNARE formation / Response to elevated platelet cytosolic Ca2+ / positive regulation of angiotensin-activated signaling pathway / protein kinase C signaling / positive regulation of dense core granule biogenesis / desmosome assembly / HuR (ELAVL1) binds and stabilizes mRNA / diacylglycerol binding / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / Depolymerization of the Nuclear Lamina ...Disinhibition of SNARE formation / Response to elevated platelet cytosolic Ca2+ / positive regulation of angiotensin-activated signaling pathway / protein kinase C signaling / positive regulation of dense core granule biogenesis / desmosome assembly / HuR (ELAVL1) binds and stabilizes mRNA / diacylglycerol binding / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / Depolymerization of the Nuclear Lamina / WNT5A-dependent internalization of FZD4 / ROBO receptors bind AKAP5 / calcium,diacylglycerol-dependent serine/threonine kinase activity / diacylglycerol-dependent, calcium-independent serine/threonine kinase activity / protein kinase C / diacylglycerol-dependent serine/threonine kinase activity / Acetylcholine regulates insulin secretion / mitotic nuclear membrane disassembly / negative regulation of glial cell apoptotic process / regulation of platelet aggregation / positive regulation of macrophage differentiation / alphav-beta3 integrin-PKCalpha complex / positive regulation of lipopolysaccharide-mediated signaling pathway / Calmodulin induced events / Regulation of KIT signaling / positive regulation of adenylate cyclase-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / Syndecan interactions / positive regulation of cardiac muscle hypertrophy / RET signaling / RHO GTPases Activate NADPH Oxidases / positive regulation of blood vessel endothelial cell migration / positive regulation of bone resorption / positive regulation of endothelial cell proliferation / regulation of mRNA stability / positive regulation of endothelial cell migration / negative regulation of cytokine production involved in inflammatory response / EGFR Transactivation by Gastrin / peptidyl-threonine phosphorylation / positive regulation of cell adhesion / response to interleukin-1 / positive regulation of mitotic cell cycle / SHC1 events in ERBB2 signaling / VEGFR2 mediated cell proliferation / apoptotic signaling pathway / mitochondrial membrane / Signaling by SCF-KIT / positive regulation of insulin secretion / positive regulation of angiogenesis / G alpha (z) signalling events / integrin binding / Inactivation, recovery and regulation of the phototransduction cascade / Ca2+ pathway / angiogenesis / histone H3T6 kinase activity / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / protein kinase activity / cell adhesion / intracellular signal transduction / ciliary basal body / positive regulation of cell migration / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / perinuclear region of cytoplasm / enzyme binding / endoplasmic reticulum / mitochondrion / extracellular exosome / zinc ion binding / nucleoplasm / ATP binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Classical Protein Kinase C alpha, catalytic domain / Protein kinase C, alpha/beta/gamma types / Protein kinase, C-terminal / Protein kinase C terminal domain / Diacylglycerol/phorbol-ester binding / Phorbol esters/diacylglycerol binding domain (C1 domain) / C2 domain / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type signature. / Protein kinase C conserved region 2 (CalB) / C2 domain ...Classical Protein Kinase C alpha, catalytic domain / Protein kinase C, alpha/beta/gamma types / Protein kinase, C-terminal / Protein kinase C terminal domain / Diacylglycerol/phorbol-ester binding / Phorbol esters/diacylglycerol binding domain (C1 domain) / C2 domain / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type signature. / Protein kinase C conserved region 2 (CalB) / C2 domain / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type profile. / Protein kinase C conserved region 1 (C1) domains (Cysteine-rich domains) / Protein kinase C-like, phorbol ester/diacylglycerol-binding domain / C2 domain / C2 domain profile. / C1-like domain superfamily / Extension to Ser/Thr-type protein kinases / AGC-kinase, C-terminal / AGC-kinase C-terminal domain profile. / C2 domain superfamily / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein kinase C alpha type
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG) / Partnership for T-Cell Biology (TCELL)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of a C2 domain of a protein kinase C alpha (PRKCA) from Homo sapiens at 1.90 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG) / Partnership for T-Cell Biology (TCELL)
履歴
登録2012年2月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年2月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年10月21日Group: Database references / Structure summary
改定 1.22017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.32023年2月1日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年11月20日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein kinase C alpha type
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,4782
ポリマ－16,4551
非ポリマー231
水99155
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)58.035, 58.035, 88.714
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
詳細CRYSTAL PACKING ANALYSIS SUGGESTS THE ASSIGNMENT OF A MONOMER AS THE SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE.

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要素

#1: タンパク質 Protein kinase C alpha type / PKC-A / PKC-alpha


分子量: 16455.057 Da / 分子数: 1 / 断片: C2 domain residues 155-293 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NM_002737, PKCA, PRKACA, PRKCA / プラスミド: SpeedET / 発現宿主: Escherichia Coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HK100 / 参照: UniProt: P17252, protein kinase C
#2: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 55 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細THIS CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH ...THIS CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE (0) FOLLOWED BY RESIDUES 155-293 OF THE TARGET SEQUENCE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.62 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.07 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5
詳細: 30.00% polyethylene glycol 6000, 0.1M sodium citrate pH 5.0, NANODROP, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.2 / 波長: 0.9464,0.9795
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2011年10月15日 / 詳細: KOHZU: Double Crystal Si(111)
放射モノクロメーター: Double Crystal Si(111) / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.94641
20.97951
反射解像度: 1.9→29.571 Å / Num. obs: 14172 / % possible obs: 99.4 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 37.326 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.047 / Net I/σ(I): 14.5
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)最高解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique obs% possible all
1.9-1.970.8861.59587258495.9
1.97-2.050.552.410236269499.7
2.05-2.140.3733.59616253299.9
2.14-2.250.2585.399602622100
2.25-2.390.197.29998262399.9
2.39-2.580.12210.610461274299.9
2.58-2.840.07915.199172608100
2.84-3.250.04723.19987265299.8
3.25-4.080.031359641262299.7
4.080.02540.69760267399.3

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位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MolProbity3beta29モデル構築
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
SHELX位相決定
SHARP位相決定
XSCALEDecember 6, 2010データスケーリング
REFMAC5.6.0117精密化
XDSデータ削減
SHELXD位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.9→29.571 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.964 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.952 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.15 / SU B: 6.689 / SU ML: 0.096 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.134 / ESU R Free: 0.133
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. 3. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. 4. WATERS WERE ...詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. 3. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. 4. WATERS WERE EXCLUDED FROM AUTOMATIC TLS ASSIGNMENT. 5. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 6. SODIUM ION (NA) IS MODELED BASED ON ITS PRESENCE IN THE CRYSTALLLIZATION CONDITION AND GEOMETRY.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2303 709 5 %RANDOM
Rwork0.1862 ---
obs0.1883 14132 99.93 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso max: 119.49 Å2 / Biso mean: 57.0174 Å2 / Biso min: 34.88 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.14 Å2-0.07 Å20 Å2
2---0.14 Å20 Å2
3---0.21 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→29.571 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1109 0 1 55 1165
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.021168
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.02831
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5661.9781589
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.89832035
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.6855146
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.06824.54555
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.61415217
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.378158
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0960.2169
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0211287
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02229
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.949 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.265 44 -
Rwork0.245 875 -
all-919 -
obs--99.89 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 31.486 Å / Origin y: 14.038 Å / Origin z: 9.1 Å
111213212223313233
T0.1099 Å20.0204 Å2-0.023 Å2-0.0484 Å2-0.0538 Å2--0.1401 Å2
L3.4894 °2-0.4296 °21.3272 °2-2.7306 °2-1.3256 °2--4.2902 °2
S0.2181 Å °0.2053 Å °-0.5924 Å °-0.0028 Å °-0.0169 Å °0.0813 Å °0.17 Å °0.1314 Å °-0.2012 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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