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万見
- PDB-4dnc: Crystal structure of human MOF in complex with MSL1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4dnc
タイトルCrystal structure of human MOF in complex with MSL1
要素
  • Histone acetyltransferase KAT8
  • Male-specific lethal 1 homolog
キーワードTRANSCRIPTION / histone acetyltransferase / MOF / MSL / NSL
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of skeletal muscle satellite cell differentiation / regulation of mitochondrial transcription / histone H4K16 acetyltransferase activity / MSL complex / histone H4K5 acetyltransferase activity / histone H4K8 acetyltransferase activity / protein propionyltransferase activity / regulation of mRNA processing / histone H4 acetyltransferase activity / dosage compensation by inactivation of X chromosome ...positive regulation of skeletal muscle satellite cell differentiation / regulation of mitochondrial transcription / histone H4K16 acetyltransferase activity / MSL complex / histone H4K5 acetyltransferase activity / histone H4K8 acetyltransferase activity / protein propionyltransferase activity / regulation of mRNA processing / histone H4 acetyltransferase activity / dosage compensation by inactivation of X chromosome / post-embryonic hemopoiesis / myeloid cell differentiation / NSL complex / negative regulation of epithelial to mesenchymal transition / negative regulation of type I interferon production / protein-lysine-acetyltransferase activity / oogenesis / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / NuA4 histone acetyltransferase complex / MLL1 complex / histone acetyltransferase complex / positive regulation of transcription initiation by RNA polymerase II / histone acetyltransferase / neurogenesis / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの / transcription initiation-coupled chromatin remodeling / promoter-specific chromatin binding / kinetochore / nuclear matrix / chromosome / HATs acetylate histones / protein-macromolecule adaptor activity / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / transcription coactivator activity / nuclear speck / regulation of autophagy / chromatin remodeling / negative regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of DNA-templated transcription / enzyme binding / mitochondrion / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #3170 / Protein male-specific lethal-1 / Protein male-specific lethal-1, dimerisation domain / Dimerisation domain of Male-specific-Lethal 1 / PEHE domain / PEHE domain profile. / PEHE domain / PEHE / N-acetyl transferase-like / : ...Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #3170 / Protein male-specific lethal-1 / Protein male-specific lethal-1, dimerisation domain / Dimerisation domain of Male-specific-Lethal 1 / PEHE domain / PEHE domain profile. / PEHE domain / PEHE / N-acetyl transferase-like / : / MYST, zinc finger domain / MYST family zinc finger domain / Histone acetyltransferase domain, MYST-type / MOZ/SAS family / MYST-type histone acetyltransferase (HAT) domain profile. / RNA binding activity-knot of a chromodomain / RNA binding activity-knot of a chromodomain / Wheat Germ Agglutinin (Isolectin 2); domain 1 / Chromo/chromo shadow domain / Chromatin organization modifier domain / Chromo-like domain superfamily / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Acyl-CoA N-acyltransferase / Aminopeptidase / Helix non-globular / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily/Winged helix DNA-binding domain / Special / Arc Repressor Mutant, subunit A / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Male-specific lethal 1 homolog / Histone acetyltransferase KAT8
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.05 Å
データ登録者Huang, J. / Lei, M.
引用ジャーナル: Cell Res. / 年: 2012
タイトル: Structural insight into the regulation of MOF in the male-specific lethal complex and the non-specific lethal complex.
著者: Huang, J. / Wan, B. / Wu, L. / Yang, Y. / Dou, Y. / Lei, M.
履歴
登録2012年2月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年7月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年10月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone acetyltransferase KAT8
B: Histone acetyltransferase KAT8
D: Male-specific lethal 1 homolog
E: Male-specific lethal 1 homolog
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)79,6266
ポリマ－79,4964
非ポリマー1312
水2,720151
1
A: Histone acetyltransferase KAT8
D: Male-specific lethal 1 homolog
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,8133
ポリマ－39,7482
非ポリマー651
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3140 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area16320 Å2
手法PISA
2
B: Histone acetyltransferase KAT8
E: Male-specific lethal 1 homolog
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,8133
ポリマ－39,7482
非ポリマー651
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3200 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area16480 Å2
手法PISA
3


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10110 Å2
ΔGint-36 kcal/mol
Surface area29030 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)64.801, 111.518, 66.751
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 111.05, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Histone acetyltransferase KAT8 / Lysine acetyltransferase 8 / MOZ / YBF2/SAS3 / SAS2 and TIP60 protein 1 / MYST-1 / hMOF


分子量: 33983.344 Da / 分子数: 2 / 断片: HAT domain (UNP residues 170-458) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KAT8, MOF, MYST1, PP7073 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9H7Z6, histone acetyltransferase
#2: タンパク質・ペプチド Male-specific lethal 1 homolog / MSL-1 / Male-specific lethal 1-like 1 / MSL1-like 1 / Male-specific lethal-1 homolog 1


分子量: 5764.471 Da / 分子数: 2 / 断片: MOF-binding motif (UNP residues 473-520) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MSL1, MSL1L1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q68DK7
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 151 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.83 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.56 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 1.6 M Li2SO4, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-D / 波長: 0.98159 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年3月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98159 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.05→100 Å / Num. obs: 54362

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.7_650)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.05→40.994 Å / SU ML: 0.28 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 26.3 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2463 5527 10.18 %
Rwork0.2084 --
obs0.2123 54319 97.9 %
溶媒の処理減衰半径: 0.83 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 43.572 Å2 / ksol: 0.388 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--5.9333 Å20 Å2-4.0074 Å2
2--6.2053 Å20 Å2
3----0.272 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.05→40.994 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5219 0 2 151 5372
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0075360
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0647244
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.0362020
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.069761
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005909
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.05-2.07330.32991750.25771333X-RAY DIFFRACTION81
2.0733-2.09770.32251650.2421457X-RAY DIFFRACTION87
2.0977-2.12330.28131680.23241516X-RAY DIFFRACTION92
2.1233-2.15020.26571790.23571610X-RAY DIFFRACTION97
2.1502-2.17850.27661660.23571615X-RAY DIFFRACTION98
2.1785-2.20830.31181970.22961579X-RAY DIFFRACTION98
2.2083-2.23980.29931910.22471699X-RAY DIFFRACTION99
2.2398-2.27330.26821810.21851628X-RAY DIFFRACTION99
2.2733-2.30880.26171890.22131625X-RAY DIFFRACTION99
2.3088-2.34660.29931790.22821620X-RAY DIFFRACTION99
2.3466-2.38710.28841810.23411679X-RAY DIFFRACTION99
2.3871-2.43050.29841770.2331629X-RAY DIFFRACTION99
2.4305-2.47720.29351820.23251686X-RAY DIFFRACTION99
2.4772-2.52780.28071790.23661613X-RAY DIFFRACTION99
2.5278-2.58280.29171890.24621662X-RAY DIFFRACTION99
2.5828-2.64280.28441790.24421633X-RAY DIFFRACTION99
2.6428-2.70890.30721640.24031666X-RAY DIFFRACTION99
2.7089-2.78210.29461960.25181623X-RAY DIFFRACTION99
2.7821-2.8640.3231840.24741646X-RAY DIFFRACTION99
2.864-2.95640.28332090.25181626X-RAY DIFFRACTION100
2.9564-3.0620.2861950.24051658X-RAY DIFFRACTION99
3.062-3.18460.2821750.23251653X-RAY DIFFRACTION100
3.1846-3.32950.25541660.21441671X-RAY DIFFRACTION100
3.3295-3.50490.23641860.20331679X-RAY DIFFRACTION100
3.5049-3.72440.21381910.18571668X-RAY DIFFRACTION100
3.7244-4.01170.20052120.17421617X-RAY DIFFRACTION100
4.0117-4.4150.2092040.16121662X-RAY DIFFRACTION100
4.415-5.05280.17551890.1591678X-RAY DIFFRACTION100
5.0528-6.36220.21282020.20211664X-RAY DIFFRACTION100
6.3622-41.00220.21151770.19341697X-RAY DIFFRACTION98

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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