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万見
- PDB-4dn8: Structure of porcine surfactant protein D neck and carbohydrate r... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4dn8
タイトルStructure of porcine surfactant protein D neck and carbohydrate recognition domain complexed with mannose
要素Pulmonary surfactant-associated protein D
キーワードSUGAR BINDING PROTEIN / collectin / lectin / carbohydrate/sugar binding / lung surfactant
機能・相同性
機能・相同性情報


Toll Like Receptor 4 (TLR4) Cascade / Signal regulatory protein family interactions / Regulation of TLR by endogenous ligand / Surfactant metabolism / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / extracellular matrix structural constituent conferring tensile strength / respiratory gaseous exchange by respiratory system / collagen trimer / surfactant homeostasis / lung alveolus development ...Toll Like Receptor 4 (TLR4) Cascade / Signal regulatory protein family interactions / Regulation of TLR by endogenous ligand / Surfactant metabolism / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / extracellular matrix structural constituent conferring tensile strength / respiratory gaseous exchange by respiratory system / collagen trimer / surfactant homeostasis / lung alveolus development / positive regulation of phagocytosis / multivesicular body / extracellular matrix organization / carbohydrate binding / collagen-containing extracellular matrix / innate immune response / extracellular space
類似検索 - 分子機能
Lung surfactant protein D coiled-coil trimerisation / Lung surfactant protein D coiled-coil trimerisation / : / Collagen triple helix repeat / Collagen triple helix repeat (20 copies) / C-type lectin, conserved site / C-type lectin domain signature. / Mannose-Binding Protein A; Chain A / Mannose-Binding Protein A, subunit A / Lectin C-type domain ...Lung surfactant protein D coiled-coil trimerisation / Lung surfactant protein D coiled-coil trimerisation / : / Collagen triple helix repeat / Collagen triple helix repeat (20 copies) / C-type lectin, conserved site / C-type lectin domain signature. / Mannose-Binding Protein A; Chain A / Mannose-Binding Protein A, subunit A / Lectin C-type domain / C-type lectin domain profile. / C-type lectin-like / C-type lectin (CTL) or carbohydrate-recognition domain (CRD) / C-type lectin-like/link domain superfamily / C-type lectin fold / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
beta-D-mannopyranose / Pulmonary surfactant-associated protein D
類似検索 - 構成要素
生物種Sus scrofa (ブタ)
手法X線回折 / フーリエ合成 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者van Eijk, M. / Rynkiewicz, M.J. / White, M.R. / Hartshorn, K.L. / Zou, X. / Schulten, K. / Luo, D. / Crouch, E.C. / Cafarella, T.M. / Head, J.F. ...van Eijk, M. / Rynkiewicz, M.J. / White, M.R. / Hartshorn, K.L. / Zou, X. / Schulten, K. / Luo, D. / Crouch, E.C. / Cafarella, T.M. / Head, J.F. / Haagsman, H.P. / Seaton, B.A.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2012
タイトル: A Unique Sugar-binding Site Mediates the Distinct Anti-influenza Activity of Pig Surfactant Protein D.
著者: van Eijk, M. / Rynkiewicz, M.J. / White, M.R. / Hartshorn, K.L. / Zou, X. / Schulten, K. / Luo, D. / Crouch, E.C. / Cafarella, T.R. / Head, J.F. / Haagsman, H.P. / Seaton, B.A.
履歴
登録2012年2月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年6月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年8月22日Group: Database references
改定 1.22020年7月29日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.32021年5月19日Group: Source and taxonomy / Structure summary / カテゴリ: chem_comp / entity_src_gen
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _entity_src_gen.host_org_common_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_strain
改定 1.42023年9月13日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Pulmonary surfactant-associated protein D
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,3184
ポリマ－17,0581
非ポリマー2603
水64936
1
A: Pulmonary surfactant-associated protein D
ヘテロ分子

A: Pulmonary surfactant-associated protein D
ヘテロ分子

A: Pulmonary surfactant-associated protein D
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,95512
ポリマ－51,1743
非ポリマー7819
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-y+1,x-y+1,z1
crystal symmetry operation3_565-x+y,-x+1,z1
Buried area7120 Å2
ΔGint-111 kcal/mol
Surface area21870 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)66.024, 66.024, 66.018
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number173
Space group name H-MP63

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要素

#1: タンパク質 Pulmonary surfactant-associated protein D / PSP-D / SP-D / Lung surfactant protein D


分子量: 17057.996 Da / 分子数: 1
断片: neck and carbohydrate recognition domain, UNP residues 223-378
変異: N303Q / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Sus scrofa (ブタ) / 遺伝子: SFTPD / プラスミド: pUPE105.03 / 細胞株 (発現宿主): HEK293 / 発現宿主: Homo Sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9N1X4
#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 糖 ChemComp-BMA / beta-D-mannopyranose / beta-D-mannose / D-mannose / mannose / β-D-マンノピラノ-ス


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 180.156 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C6H12O6
識別子タイププログラム
DManpbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
b-D-mannopyranoseCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-ManpIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
ManSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 36 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.44 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.49 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 12.3 mg/ml protein in 0.9 % sodium chloride, 5 mM EDTA, 15 mM calcium chloride, and 20 mM mannose was mixed with an equal volume of 0.1 M bistris (pH =6.5), 20% w/v PEG 3350, 200 mM magesium ...詳細: 12.3 mg/ml protein in 0.9 % sodium chloride, 5 mM EDTA, 15 mM calcium chloride, and 20 mM mannose was mixed with an equal volume of 0.1 M bistris (pH =6.5), 20% w/v PEG 3350, 200 mM magesium chloride, and 15% v/v glycerol. Prior to data collection crystals were soaked in a 30% w/v D-mannose solution., VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 290K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU300 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2010年10月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→15 Å / Num. all: 8327 / Num. obs: 8327 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 10.8 % / Biso Wilson estimate: 46.21 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.044 / Net I/σ(I): 33.9
反射 シェル解像度: 2.2→2.28 Å / 冗長度: 9.4 % / Rmerge(I) obs: 0.418 / Mean I/σ(I) obs: 7.25 / Num. unique all: 839 / % possible all: 99.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CrystalClearデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.6.3_473)精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: A complex of pig SPD and glycerol solved by molecular replacement in the same space group using human SPD (pdb code 2GGU B chain)

2ggu


解像度: 2.2→14.763 Å / SU ML: 0.33 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 位相誤差: 23.95 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2373 827 9.93 %RANDOM
Rwork0.1989 ---
all0.2028 8327 --
obs0.2028 8327 99.5 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 44.908 Å2 / ksol: 0.367 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.4547 Å20 Å20 Å2
2---2.4547 Å20 Å2
3---4.9093 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→14.763 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1194 0 14 36 1244
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0021244
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5421680
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.737464
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.038180
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003226
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.198-2.33520.32431360.26991217X-RAY DIFFRACTION97
2.3352-2.51460.30691330.23551243X-RAY DIFFRACTION100
2.5146-2.76620.28281410.23571247X-RAY DIFFRACTION100
2.7662-3.16310.27511370.21921263X-RAY DIFFRACTION100
3.1631-3.97220.2521390.19371257X-RAY DIFFRACTION100
3.9722-14.76350.18451410.17161273X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.4109-0.16440.46690.57630.6880.8532-0.19460.26210.1379-0.17390.0337-0.1368-0.70910.61930.1230.4384-0.0112-0.03790.40480.03170.26-2.595942.812512.1843
26.869-2.82321.3163.2034-1.20581.8274-0.6978-0.52161.11240.42550.2142-1.0576-0.26720.12430.59590.37520.0492-0.22230.370.02620.573820.980440.097338.0508
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain A and resid 204:236)
2X-RAY DIFFRACTION2(chain A and resid 237:355)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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