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- PDB-4dmo: Crystal structure of the (BACCR)NAT3 arylamine N-acetyltransferas... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4dmo
タイトルCrystal structure of the (BACCR)NAT3 arylamine N-acetyltransferase from Bacillus cereus reveals a unique Cys-His-Glu catalytic triad
要素N-hydroxyarylamine O-acetyltransferase
キーワードTRANSFERASE / Acetyltransferase
機能・相同性
機能・相同性情報


N-hydroxyarylamine O-acetyltransferase / N-hydroxyarylamine O-acetyltransferase activity
類似検索 - 分子機能
Arylamine N-acetyltransferase fold - #20 / : / Arylamine N-acetyltransferase fold / Arylamine N-acetyltransferase / N-acetyltransferase / Papain-like cysteine peptidase superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
3-(1-methylpiperidinium-1-yl)propane-1-sulfonate / N-hydroxyarylamine O-acetyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus cereus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.14 Å
データ登録者Kubiak, X. / Li de la Sierra-Gallay, I. / Haouz, A. / Weber, P. / Rodrigues-Lima, F.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2013
タイトル: Structural and Biochemical Characterization of an Active Arylamine N-Acetyltransferase Possessing a Non-canonical Cys-His-Glu Catalytic Triad.
著者: Kubiak, X. / Li de la Sierra-Gallay, I. / Chaffotte, A.F. / Pluvinage, B. / Weber, P. / Haouz, A. / Dupret, J.M. / Rodrigues-Lima, F.
履歴
登録2012年2月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年6月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年7月3日Group: Database references
改定 1.22013年8月21日Group: Database references
改定 1.32019年7月17日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.name / _software.version
改定 1.42023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: N-hydroxyarylamine O-acetyltransferase
B: N-hydroxyarylamine O-acetyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,8645
ポリマ－60,2002
非ポリマー6643
水2,306128
1
A: N-hydroxyarylamine O-acetyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,3212
ポリマ－30,1001
非ポリマー2211
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: N-hydroxyarylamine O-acetyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,5433
ポリマ－30,1001
非ポリマー4432
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)90.430, 44.520, 132.970
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 103.80, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 N-hydroxyarylamine O-acetyltransferase


分子量: 30100.010 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacillus cereus (バクテリア) / 株: ATCC 14579 / DSM 31 / 細胞内の位置: Cytosol / 遺伝子: BC_3483, NAT3 / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21
参照: UniProt: Q81AS3, N-hydroxyarylamine O-acetyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-KH2 / 3-(1-methylpiperidinium-1-yl)propane-1-sulfonate


分子量: 221.317 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H19NO3S
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 128 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.16 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.03 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 1.37 M sodium citrate, 0.28 M NDSB-221, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 0.984 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2011年8月20日 / 詳細: collimating (M1) and toroidal (M2) mirrors
放射モノクロメーター: Bartels Monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.984 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.14→19.967 Å / Num. obs: 28380 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 7.392 % / Biso Wilson estimate: 45.83 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.113 / Net I/σ(I): 19.07
反射 シェル解像度: 2.14→2.22 Å / 冗長度: 7.25 % / Rmerge(I) obs: 0.437 / Mean I/σ(I) obs: 4.28 / % possible all: 97.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.8_1069精密化
PHASER位相決定
BUSTER2.10.0精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
RemDAqデータ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3LNB

3lnb


解像度: 2.14→19.95 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9417 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9062 / SU ML: 0.28 / SU R Cruickshank DPI: 0.593 / σ(F): 1.99 / 位相誤差: 31.95 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: Additional restraint dictionnary file used through the Gelly module implemented in Buster: protgeo_option_chiralrestraint_from_equilib.dat
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2549 1420 5 %
Rwork0.202 --
obs0.2047 28380 99.27 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 37.81 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.5601 Å20 Å20.0672 Å2
2---0.292 Å20 Å2
3---0.8521 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.341 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.14→19.95 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4064 0 42 128 4234
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0124192
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2385670
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.6571547
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.066633
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006712
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.14-2.22030.35291340.31332533X-RAY DIFFRACTION94
2.2203-2.30910.30211400.27882672X-RAY DIFFRACTION100
2.3091-2.4140.31011420.24072683X-RAY DIFFRACTION100
2.414-2.5410.30341420.22892704X-RAY DIFFRACTION100
2.541-2.69990.27431420.22372692X-RAY DIFFRACTION100
2.6999-2.90780.29691410.21952679X-RAY DIFFRACTION100
2.9078-3.19930.25631440.21112730X-RAY DIFFRACTION100
3.1993-3.65980.24041420.18082714X-RAY DIFFRACTION100
3.6598-4.60160.20571440.16422743X-RAY DIFFRACTION100
4.6016-19.95060.23541490.18112810X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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