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- PDB-4dm3: Crystal structure of human PNMT in complex adohcy, resorcinol and... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4dm3
タイトルCrystal structure of human PNMT in complex adohcy, resorcinol and imidazole
要素Phenylethanolamine N-methyltransferase
キーワードTRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


phenylethanolamine N-methyltransferase / phenylethanolamine N-methyltransferase activity / epinephrine biosynthetic process / Catecholamine biosynthesis / catecholamine biosynthetic process / methylation / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / Methyltransferase, NNMT/PNMT/TEMT / Methyltransferase NNMT/PNMT/TEMT, conserved site / NNMT/PNMT/TEMT family / NNMT/PNMT/TEMT family of methyltransferases signature. / SAM-dependent methyltransferase NNMT/PNMT/TEMT-type profile. / Vaccinia Virus protein VP39 / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
IMIDAZOLE / RESORCINOL / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / Phenylethanolamine N-methyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / PDB ENTRY 3KPY / 解像度: 2.4001 Å
データ登録者Nair, P.C. / Malde, A.K. / Mark, A.E.
引用ジャーナル: Biochem.J. / 年: 2010
タイトル: Fragment-based screening by X-ray crystallography, MS and isothermal titration calorimetry to identify PNMT (phenylethanolamine N-methyltransferase) inhibitors.
著者: Drinkwater, N. / Vu, H. / Lovell, K.M. / Criscione, K.R. / Collins, B.M. / Prisinzano, T.E. / Poulsen, S.A. / McLeish, M.J. / Grunewald, G.L. / Martin, J.L.
履歴
登録2012年2月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年4月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年9月17日Group: Database references
改定 1.22018年1月24日Group: Advisory / Structure summary / カテゴリ: audit_author / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / Item: _audit_author.name
Remark 0THIS ENTRY 4DM3 REFLECTS AN ALTERNATIVE MODELING OF THE ORIGINAL STRUCTURAL DATA (R3KPYSF) ...THIS ENTRY 4DM3 REFLECTS AN ALTERNATIVE MODELING OF THE ORIGINAL STRUCTURAL DATA (R3KPYSF) DETERMINED BY AUTHORS OF THE PDB ENTRY 3KPY:
Remark 200AUTHOR USED THE SF DATA FROM ENTRY 3KPY.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Phenylethanolamine N-methyltransferase
B: Phenylethanolamine N-methyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,8198
ポリマ－63,6922
非ポリマー1,1276
水3,621201
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2260 Å2
ΔGint7 kcal/mol
Surface area19870 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)93.908, 93.908, 188.615
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 Phenylethanolamine N-methyltransferase / PNMTase / Noradrenaline N-methyltransferase


分子量: 31845.967 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PNMT, PENT / プラスミド: pET17 PNMT-His / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)pLysS
参照: UniProt: P11086, phenylethanolamine N-methyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 384.411 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H20N6O5S
#3: 化合物 ChemComp-RCO / RESORCINOL / 1,3-BENZENEDIOL / 1,3-DIHYDROXYBENZENE / レゾルシノ-ル


分子量: 110.111 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H6O2
#4: 化合物 ChemComp-IMD / IMIDAZOLE / 1H-イミダゾ-ル-3-カチオン


分子量: 69.085 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H5N2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 201 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.37 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.45 %

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データ収集

放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: OTHER / 波長: 1.5418 Å
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→45.563 Å / Num. obs: 30511 / % possible obs: 90.2 % / 冗長度: 4.91 % / Rmerge(I) obs: 0.096
反射 シェル解像度: 2.4→2.49 Å / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.276 / % possible all: 75

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: (phenix.refine: 1.6_289) / 分類: 精密化
精密化構造決定の手法: PDB ENTRY 3KPY / 解像度: 2.4001→45.563 Å / SU ML: 0.37 / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 27.84 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2752 1583 5.19 %
Rwork0.2199 --
obs0.2227 30487 90.14 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 33.245 Å2 / ksol: 0.319 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.5704 Å20 Å2-0 Å2
2--3.5704 Å20 Å2
3----7.1409 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4001→45.563 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4099 0 78 201 4378
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0094303
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.155851
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.9271556
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.076630
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005764
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.4001-2.48580.28661420.23562336X-RAY DIFFRACTION75
2.4858-2.58540.29741510.24052748X-RAY DIFFRACTION87
2.5854-2.7030.34071740.24183061X-RAY DIFFRACTION98
2.703-2.84550.30661660.24333142X-RAY DIFFRACTION99
2.8455-3.02370.33171460.24853137X-RAY DIFFRACTION98
3.0237-3.25710.33081750.25373091X-RAY DIFFRACTION97
3.2571-3.58480.2911710.22213031X-RAY DIFFRACTION95
3.5848-4.10320.261750.19892807X-RAY DIFFRACTION88
4.1032-5.16850.20321300.192600X-RAY DIFFRACTION79
5.1685-45.57160.20841530.1732951X-RAY DIFFRACTION85

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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