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万見
- PDB-4djg: Crystal structure of the coiled-coil 1 domain of actin-binding pr... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4djg
タイトルCrystal structure of the coiled-coil 1 domain of actin-binding protein SCAB1
要素Plectin-related protein
キーワードPROTEIN BINDING / Coiled-coil / four helix bundle / dimerization / cytosolic
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of stomatal movement / actin filament organization / actin binding / cytoskeleton / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Stomatal closure-related actin-binding protein, coiled-coil domain / Stomatal closure-related actin-binding protein, actin-binding domain / Stomatal closure-related actin-binding protein / Stomatal closure-related actin-binding protein, PH domain / Ig domain of plant-specific actin-binding protein / Actin-binding domain of plant-specific actin-binding protein / Coiled-coil regions of plant-specific actin-binding protein / PH domain of plant-specific actin-binding protein / ATP synthase delta/epsilon subunit, C-terminal domain / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces ...Stomatal closure-related actin-binding protein, coiled-coil domain / Stomatal closure-related actin-binding protein, actin-binding domain / Stomatal closure-related actin-binding protein / Stomatal closure-related actin-binding protein, PH domain / Ig domain of plant-specific actin-binding protein / Actin-binding domain of plant-specific actin-binding protein / Coiled-coil regions of plant-specific actin-binding protein / PH domain of plant-specific actin-binding protein / ATP synthase delta/epsilon subunit, C-terminal domain / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Stomatal closure-related actin-binding protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
手法X線回折 / 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Zhang, W. / Ye, K.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2012
タイトル: Plant actin-binding protein SCAB1 is dimeric actin cross-linker with atypical pleckstrin homology domain
著者: Zhang, W. / Zhao, Y. / Guo, Y. / Ye, K.
履歴
登録2012年2月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02012年2月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年7月17日Group: Database references
改定 1.22024年3月20日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Plectin-related protein
B: Plectin-related protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,5372
ポリマ－11,5372
非ポリマー00
水1,00956
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1730 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area6160 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)48.185, 48.185, 77.919
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 Plectin-related protein / Putative uncharacterized protein At2g26770


分子量: 5768.602 Da / 分子数: 2 / 断片: Coiled-coil 1 domain, UNP RESIDUES 100-151 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: At2g26770, AT2G26770 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: O48791
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 56 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.96 Å3/Da / 溶媒含有率: 37.25 % / Mosaicity: 1.754 °
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.3
詳細: 0.1M Bis-Tris PH5.3 22.5% PEG 3350, vapor diffusion, hanging drop, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2009年2月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→20 Å / Num. all: 7516 / Num. obs: 7516 / % possible obs: 97.4 % / 冗長度: 8.7 % / Rmerge(I) obs: 0.057 / Χ2: 1.14 / Net I/σ(I): 14.4
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
1.9-1.938.40.3813520.945196.2
1.93-1.978.70.3243510.932195.1
1.97-2.018.40.2593790.928195.2
2.01-2.058.90.2453381.018196
2.05-2.098.70.1923691.177196.1
2.09-2.1490.1533641.036196.6
2.14-2.198.80.143571.195196
2.19-2.2590.1223631.214196.5
2.25-2.328.90.1093641.283197.1
2.32-2.399.10.0993661.29197.3
2.39-2.4890.0873741.212197.7
2.48-2.588.90.083711.172197.1
2.58-2.698.90.0783791.263197.4
2.69-2.848.90.0713851.188198.7
2.84-3.018.90.063701.279197.9
3.01-3.258.80.0543861.229198.5
3.25-3.578.70.0483891.235199
3.57-4.088.50.0433941.175199.5
4.08-5.138.30.0384121.018199
5.13-207.30.0314530.95199.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC5.6.0117精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
CrystalClearデータ収集
DENZOデータ削減
SHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 1.9→18.86 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.948 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.93 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU B: 3.372 / SU ML: 0.101 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.179 / ESU R Free: 0.159 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT U VALUES
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.244 356 4.7 %RANDOM
Rwork0.2048 ---
obs0.2066 7172 97.6 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 67.97 Å2 / Biso mean: 28.7268 Å2 / Biso min: 10.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0 Å2-0 Å20 Å2
2---0 Å2-0 Å2
3---0.01 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→18.86 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数744 0 0 56 800
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.019744
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1542.004994
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg3.993594
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg23.92624.11834
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.87215157
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg22.028159
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.060.2122
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.02525
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.949 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.314 24 -
Rwork0.242 440 -
all-464 -
obs--95.47 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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