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- PDB-4dio: The crystal structure of transhydrogenase from Sinorhizobium meliloti -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4dio
タイトルThe crystal structure of transhydrogenase from Sinorhizobium meliloti
要素NAD(P) transhydrogenase subunit alpha part 1
キーワードOXIDOREDUCTASE / Structural Genomics / PSI-Biology / New York Structural Genomics Research Consortium / NYSGRC / transhydrogenase
機能・相同性
機能・相同性情報


proton-translocating NAD(P)+ transhydrogenase / NADPH regeneration / NADP binding / oxidoreductase activity / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Alanine dehydrogenase/pyridine nucleotide transhydrogenase, conserved site-2 / Alanine dehydrogenase & pyridine nucleotide transhydrogenase signature 2. / Alanine dehydrogenase/pyridine nucleotide transhydrogenase, N-terminal / Alanine dehydrogenase/PNT, C-terminal domain / Alanine dehydrogenase/PNT, N-terminal domain / Alanine dehydrogenase/PNT, C-terminal domain / Alanine dehydrogenase/PNT, N-terminal domain / Alanine dehydrogenase/pyridine nucleotide transhydrogenase, NAD(H)-binding domain / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily ...Alanine dehydrogenase/pyridine nucleotide transhydrogenase, conserved site-2 / Alanine dehydrogenase & pyridine nucleotide transhydrogenase signature 2. / Alanine dehydrogenase/pyridine nucleotide transhydrogenase, N-terminal / Alanine dehydrogenase/PNT, C-terminal domain / Alanine dehydrogenase/PNT, N-terminal domain / Alanine dehydrogenase/PNT, C-terminal domain / Alanine dehydrogenase/PNT, N-terminal domain / Alanine dehydrogenase/pyridine nucleotide transhydrogenase, NAD(H)-binding domain / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
proton-translocating NAD(P)(+) transhydrogenase
類似検索 - 構成要素
生物種Sinorhizobium meliloti (根粒菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Zhang, Z. / Chamala, S. / Evans, B. / Foti, R. / Gizzi, A. / Hillerich, B. / Kar, A. / Lafleur, J. / Seidel, R. / Villigas, G. ...Zhang, Z. / Chamala, S. / Evans, B. / Foti, R. / Gizzi, A. / Hillerich, B. / Kar, A. / Lafleur, J. / Seidel, R. / Villigas, G. / Zencheck, W. / Almo, S.C. / Swaminathan, S. / New York Structural Genomics Research Consortium (NYSGRC)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: The crystal structure of transhydrogenase from Sinorhizobium meliloti
著者: Zhang, Z. / Almo, S.C. / Swaminathan, S.
履歴
登録2012年1月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年3月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.22023年12月6日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 1.32024年11月27日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NAD(P) transhydrogenase subunit alpha part 1
B: NAD(P) transhydrogenase subunit alpha part 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)86,3832
ポリマ－86,3832
非ポリマー00
水1,58588
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3780 Å2
ΔGint-22 kcal/mol
Surface area27000 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)65.777, 69.670, 138.387
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 NAD(P) transhydrogenase subunit alpha part 1


分子量: 43191.641 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Sinorhizobium meliloti (根粒菌) / 株: SM11 / 遺伝子: pntAa, SM11_chr3030 / プラスミド: pET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Bl21(DE3) / 参照: UniProt: F7X914, EC: 1.6.1.2
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 88 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.84 Å3/Da / 溶媒含有率: 32.98 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.1 M BIS-Tris pH 6.5, 28% w/v PEG 2000, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2011年1月23日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→50 Å / Num. obs: 25304 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 9.3 % / Rmerge(I) obs: 0.116 / Net I/σ(I): 14.1
反射 シェル解像度: 2.4→2.49 Å / 冗長度: 8.3 % / Rmerge(I) obs: 0.717 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CBASSデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entry 1PTJ

1ptj


解像度: 2.6→49.095 Å / SU ML: 0.41 / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 27.86 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2866 1051 5.21 %RANDOM
Rwork0.2319 ---
obs0.2348 20189 99.83 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 41.463 Å2 / ksol: 0.351 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.0728 Å20 Å20 Å2
2--4.2317 Å2-0 Å2
3----1.1589 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→49.095 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4906 0 0 88 4994
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0054950
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9116700
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.7681787
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.058815
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003868
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.6-2.71830.28431110.23532370X-RAY DIFFRACTION100
2.7183-2.86160.28171460.23362336X-RAY DIFFRACTION100
2.8616-3.04090.31181300.23822349X-RAY DIFFRACTION100
3.0409-3.27570.35351090.24432384X-RAY DIFFRACTION100
3.2757-3.60520.29351390.23522350X-RAY DIFFRACTION100
3.6052-4.12670.2951450.22212390X-RAY DIFFRACTION100
4.1267-5.19820.2621350.21342407X-RAY DIFFRACTION100
5.1982-49.10350.26651360.2422552X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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