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- PDB-4dhi: Structure of C. elegans OTUB1 bound to human UBC13 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4dhi
タイトルStructure of C. elegans OTUB1 bound to human UBC13
要素
  • Ubiquitin thioesterase otubain-like
  • Ubiquitin-conjugating enzyme E2 N
キーワードHYDROLASE/LIGASE / ubiquitin E2 enzyme fold / ubiquitination / HYDROLASE-LIGASE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Ovarian tumor domain proteases / UBC13-MMS2 complex / ubiquitin conjugating enzyme complex / ubiquitin-protein transferase activator activity / positive regulation of protein K63-linked ubiquitination / DNA double-strand break processing / protein K48-linked deubiquitination / postreplication repair / positive regulation of intracellular signal transduction / positive regulation of double-strand break repair ...Ovarian tumor domain proteases / UBC13-MMS2 complex / ubiquitin conjugating enzyme complex / ubiquitin-protein transferase activator activity / positive regulation of protein K63-linked ubiquitination / DNA double-strand break processing / protein K48-linked deubiquitination / postreplication repair / positive regulation of intracellular signal transduction / positive regulation of double-strand break repair / E2 ubiquitin-conjugating enzyme / ubiquitin conjugating enzyme activity / protein K63-linked ubiquitination / regulation of DNA repair / ubiquitin ligase complex / antiviral innate immune response / negative regulation of TORC1 signaling / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / positive regulation of DNA repair / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / ubiquitin binding / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / double-strand break repair via homologous recombination / NOD1/2 Signaling Pathway / TAK1-dependent IKK and NF-kappa-B activation / G2/M DNA damage checkpoint / CLEC7A (Dectin-1) signaling / ISG15 antiviral mechanism / Formation of Incision Complex in GG-NER / FCERI mediated NF-kB activation / Aggrephagy / Interleukin-1 signaling / ubiquitin-protein transferase activity / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / Downstream TCR signaling / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / T cell receptor signaling pathway / Processing of DNA double-strand break ends / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / ubiquitinyl hydrolase 1 / cysteine-type deubiquitinase activity / protein ubiquitination / ubiquitin protein ligase binding / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / protein-containing complex / proteolysis / RNA binding / extracellular exosome / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Ubiquitin thioesterase Otubain / Peptidase C65 Otubain, subdomain 2 / Peptidase C65 Otubain, subdomain 1 / Peptidase C65, otubain / Peptidase C65, otubain, subdomain 2 / Peptidase C65, otubain, subdomain 1 / Peptidase C65 Otubain / 3 helical TM bundles of succinate and fumarate reductases / OTU domain / OTU domain profile. ...Ubiquitin thioesterase Otubain / Peptidase C65 Otubain, subdomain 2 / Peptidase C65 Otubain, subdomain 1 / Peptidase C65, otubain / Peptidase C65, otubain, subdomain 2 / Peptidase C65, otubain, subdomain 1 / Peptidase C65 Otubain / 3 helical TM bundles of succinate and fumarate reductases / OTU domain / OTU domain profile. / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 / Ubiquitin-conjugating enzyme / Ubiquitin-conjugating (UBC) core domain profile. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2, catalytic domain homologues / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Roll / Up-down Bundle / 2-Layer Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ubiquitin-conjugating enzyme E2 N / Ubiquitin thioesterase otubain-like
類似検索 - 構成要素
生物種Caenorhabditis elegans (センチュウ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Wiener, R. / Zhang, X. / Wang, T. / Wolberger, C.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2012
タイトル: The mechanism of OTUB1-mediated inhibition of ubiquitination.
著者: Wiener, R. / Zhang, X. / Wang, T. / Wolberger, C.
履歴
登録2012年1月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年2月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年2月29日Group: Database references
改定 1.22012年3月14日Group: Database references
改定 1.32012年4月4日Group: Database references
改定 1.42023年9月13日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Ubiquitin thioesterase otubain-like
D: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 N


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,4802
ポリマ－49,4802
非ポリマー00
水6,738374
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1290 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area19570 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)111.070, 111.070, 179.612
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number178
Space group name H-MP6122
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11D-320-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Ubiquitin thioesterase otubain-like / OTUB1 / Deubiquitinating enzyme otubain-like / Ubiquitin-specific-processing protease otubain-like


分子量: 32322.047 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Caenorhabditis elegans (センチュウ)
遺伝子: otub-1, C25D7.8 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9XVR6, ubiquitinyl hydrolase 1
#2: タンパク質 Ubiquitin-conjugating enzyme E2 N / Ubc13 / Bendless-like ubiquitin-conjugating enzyme / Ubiquitin carrier protein N / Ubiquitin-protein ligase N


分子量: 17157.770 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBE2N, BLU / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P61088, ubiquitin-protein ligase
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 374 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.23 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.94 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 100 mM sodium cacodylate, 1 M trisodium citrate, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-D / 波長: 1.034 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年11月7日
放射モノクロメーター: Double crystal cryo-cooled Si(111)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.034 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→41 Å / Num. all: 61151 / Num. obs: 61151 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
iMOSFLMデータ削減
REFMAC5.5.0109精密化
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRIES 1J7D and 2ZFY

1j7d

2zfy


解像度: 1.8→40.72 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.959 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.947 / SU B: 4.208 / SU ML: 0.059 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.097 / ESU R Free: 0.094 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : RESIDUAL ONLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.20866 3084 5.1 %RANDOM
Rwork0.18673 ---
obs0.18782 57931 99.82 %-
all-61151 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 29.876 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.36 Å20.18 Å20 Å2
2--0.36 Å20 Å2
3----0.55 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→40.72 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3115 0 0 374 3489
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0223238
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2491.9634408
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.2515398
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.28823.885157
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.48415549
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.9981523
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0940.2482
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0212493
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9071.51961
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.76423182
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.4331277
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.1664.51220
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.847 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.272 214 -
Rwork0.239 4202 -
obs--99.95 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 24.8727 Å / Origin y: 37.3876 Å / Origin z: -26.871 Å
111213212223313233
T0.0682 Å20.0368 Å20.0003 Å2-0.0305 Å2-0.0072 Å2--0.0451 Å2
L0.0872 °2-0.0216 °20.0815 °2-0.1549 °2-0.0673 °2--0.1943 °2
S0.025 Å °0.0025 Å °-0.0192 Å °-0.0549 Å °-0.0189 Å °0.0435 Å °0.0501 Å °0.0026 Å °-0.0061 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1B38 - 275
2X-RAY DIFFRACTION1D3 - 152

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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