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- PDB-4dgm: Crystal Structure of maize CK2 in complex with the inhibitor apigenin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4dgm
タイトルCrystal Structure of maize CK2 in complex with the inhibitor apigenin
要素Casein kinase II subunit alpha
キーワードTRANSFERASE/TRANSFERASE INHIBITOR / protein kinase / TRANSFERASE-TRANSFERASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


protein kinase CK2 complex / eukaryotic translation initiation factor 2alpha kinase activity / 3-phosphoinositide-dependent protein kinase activity / DNA-dependent protein kinase activity / ribosomal protein S6 kinase activity / histone H3S10 kinase activity / histone H2AXS139 kinase activity / histone H3S28 kinase activity / histone H4S1 kinase activity / histone H2BS14 kinase activity ...protein kinase CK2 complex / eukaryotic translation initiation factor 2alpha kinase activity / 3-phosphoinositide-dependent protein kinase activity / DNA-dependent protein kinase activity / ribosomal protein S6 kinase activity / histone H3S10 kinase activity / histone H2AXS139 kinase activity / histone H3S28 kinase activity / histone H4S1 kinase activity / histone H2BS14 kinase activity / histone H3T3 kinase activity / histone H2AS121 kinase activity / Rho-dependent protein serine/threonine kinase activity / histone H2BS36 kinase activity / histone H3S57 kinase activity / histone H2AT120 kinase activity / AMP-activated protein kinase activity / histone H2AS1 kinase activity / histone H3T6 kinase activity / histone H3T11 kinase activity / histone H3T45 kinase activity / non-specific serine/threonine protein kinase / regulation of cell cycle / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / DNA damage response / ATP binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Casein Kinase 2, subunit alpha / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site ...Casein Kinase 2, subunit alpha / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-AGI / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / Casein kinase II subunit alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Zea mays (トウモロコシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.65 Å
データ登録者Lolli, G. / Mazzorana, M. / Battistutta, R.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2012
タイトル: Inhibition of protein kinase CK2 by flavonoids and tyrphostins. A structural insight.
著者: Lolli, G. / Cozza, G. / Mazzorana, M. / Tibaldi, E. / Cesaro, L. / Donella-Deana, A. / Meggio, F. / Venerando, A. / Franchin, C. / Sarno, S. / Battistutta, R. / Pinna, L.A.
履歴
登録2012年1月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年8月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年9月5日Group: Database references
改定 1.22013年1月2日Group: Database references
改定 1.32024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Casein kinase II subunit alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,2397
ポリマ－38,6141
非ポリマー6256
水2,972165
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)142.363, 59.875, 45.931
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 103.400, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Casein kinase II subunit alpha / CK II / CK2-alpha


分子量: 38614.367 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Zea mays (トウモロコシ) / 遺伝子: ACK2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P28523, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#3: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#4: 化合物 ChemComp-AGI / 5,7-dihydroxy-2-(4-hydroxyphenyl)-4H-chromen-4-one / Apigenin / アピゲニン


分子量: 270.237 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H10O5
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 165 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.47 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.12 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 8
詳細: 0.1 M Tris-HCl, 10-20% PEG 4000, 0.2 M Na-acetate, pH 8, VAPOR DIFFUSION, temperature 293K

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データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ELETTRA / ビームライン: 5.2R
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射解像度: 1.65→69.242 Å / Num. all: 45035 / Num. obs: 45035 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 4 % / Rsym value: 0.062 / Net I/σ(I): 11.7
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
1.65-1.7440.4462.32638965400.446100
1.74-1.844.10.263.82541562690.2699.9
1.84-1.9740.1895.82354358410.18999.9
1.97-2.134.10.0939.22217054720.09399.9
2.13-2.3340.08112.21995750000.08199.9
2.33-2.6140.05516.11834045550.05599.9
2.61-3.0140.05419.81605040380.05499.9
3.01-3.693.80.04824.51299633880.04899.7
3.69-5.223.70.05127954926000.05198.2
5.22-54.9583.70.05126.3492013320.05189.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MOSFLMデータ削減
SCALA3.3.20データスケーリング
REFMAC5.6.0117精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.65→69.242 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.96 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.937 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / SU B: 5.599 / SU ML: 0.083 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.023 / ESU R Free: 0.024 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.252 2263 5 %RANDOM
Rwork0.2115 ---
obs0.2135 45014 99.26 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 71.39 Å2 / Biso mean: 37.2136 Å2 / Biso min: 17.27 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.91 Å20 Å2-18.85 Å2
2---17.84 Å2-0 Å2
3---18.75 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.65→69.242 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2723 0 43 165 2931
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.022865
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3621.973874
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.2545337
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.07123.986148
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.05315516
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.5531519
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0920.2406
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0212187
LS精密化 シェル解像度: 1.649→1.692 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.342 153 -
Rwork0.359 3122 -
all-3275 -
obs--98.7 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.60671.22771.33841.44370.04962.268-0.12970.1622-0.07160.06880.075-0.2963-0.32780.21150.05480.06480.009-0.01750.2222-0.07730.198521.81097.820311.1476
22.2910.7211-0.04222.9735-0.95922.60850.0975-0.0407-0.58060.10620.1754-0.69620.3970.2487-0.27280.09280.0537-0.14250.2643-0.12850.396917.636-13.62139.1484
31.2617-0.7013-0.45213.35650.40073.2237-0.14610.0029-0.58830.0050.21660.00420.5762-0.0708-0.07050.26110.0032-0.1290.3647-0.06060.501111.5598-21.32129.8579
46.4504-1.6651-0.68213.57840.12373.44920.0402-0.0339-0.32940.08020.3279-0.01010.1283-0.2281-0.36810.0173-0.0038-0.03930.26350.00660.10752.6265-6.17966.2386
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A7 - 184
2X-RAY DIFFRACTION2A185 - 256
3X-RAY DIFFRACTION3A257 - 294
4X-RAY DIFFRACTION4A295 - 331

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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