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- PDB-4d74: 1.57 A crystal structure of erwinia amylovora tyrosine phosphatas... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4d74
タイトル1.57 A crystal structure of erwinia amylovora tyrosine phosphatase amsI
要素PROTEIN-TYROSINE-PHOSPHATASE AMSI
キーワードHYDROLASE / AMYLOVORAN / TYROSINE PHOSPHATASE / PHOSPHATASE / AMSI / FIRE BLIGHT
機能・相同性
機能・相同性情報


polysaccharide biosynthetic process / protein-tyrosine-phosphatase / protein tyrosine phosphatase activity
類似検索 - 分子機能
: / Protein-tyrosine phosphatase, low molecular weight / Phosphotyrosine protein phosphatase I / Phosphotyrosine protein phosphatase I superfamily / Low molecular weight phosphotyrosine protein phosphatase / Low molecular weight phosphatase family / Response regulator / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Probable low molecular weight protein-tyrosine-phosphatase AmsI
類似検索 - 構成要素
生物種ERWINIA AMYLOVORA (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.57 Å
データ登録者Benini, S. / Salomone-Stagni, M. / Caputi, L. / Cianci, M.
引用
ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2016
タイトル: Characterization and 1.57 A Resolution Structure of the Key Fire Blight Phosphatase Amsi from Erwinia Amylovora
著者: Salomone-Stagni, M. / Musiani, F. / Benini, S.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2014
タイトル: Cloning, Purification, Crystallization and 1.57 A Resolution X-Ray Data Analysis of Amsi, the Tyrosine Phosphatase Controlling Amylovoran Biosynthesis in the Plant Pathogen Erwinia Amylovora.
著者: Benini, S. / Caputi, L. / Cianci, M.
履歴
登録2014年11月19日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年1月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年12月14日Group: Database references
改定 1.22018年3月7日Group: Data collection / Source and taxonomy / カテゴリ: diffrn_source / entity_src_gen
Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_strain
改定 1.32019年5月8日Group: Data collection / Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow / struct_biol / Item: _exptl_crystal_grow.method
改定 1.42023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN-TYROSINE-PHOSPHATASE AMSI
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,2014
ポリマ－18,9131
非ポリマー2883
水1,802100
1
A: PROTEIN-TYROSINE-PHOSPHATASE AMSI
ヘテロ分子

A: PROTEIN-TYROSINE-PHOSPHATASE AMSI
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,4028
ポリマ－37,8252
非ポリマー5766
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_554-x,-x+y,-z-2/31
Buried area2430 Å2
ΔGint-93.1 kcal/mol
Surface area14010 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)66.026, 66.026, 72.273
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN-TYROSINE-PHOSPHATASE AMSI


分子量: 18912.697 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 1-144 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ERWINIA AMYLOVORA (バクテリア) / 株: EA273 / プラスミド: PETM-11AMSI / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q46630, protein-tyrosine-phosphatase
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 100 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.75 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.36 % / 解説: NONE
結晶化手法: マイクロバッチ法 / pH: 5.5
詳細: MICROBATCH UNDER OIL 1UL PROTEIN ADDED TO 1 UL AMMONIUM SULPHATE 1.7 M, 100MM SODIUM ACETATE PH 5.5.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PETRA III, EMBL c/o DESY / ビームライン: P13 (MX1) / 波長: 1.033
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年1月10日
放射モノクロメーター: SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.033 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.57→72.27 Å / Num. obs: 25949 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 19.7 % / Biso Wilson estimate: 16.85 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 23.2
反射 シェル解像度: 1.57→1.6 Å / 冗長度: 20.2 % / Rmerge(I) obs: 0.58 / Mean I/σ(I) obs: 5.5 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.7.0029精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
BALBES位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2WMY

2wmy


解像度: 1.57→57.18 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.967 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.967 / SU B: 1.186 / SU ML: 0.043 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.069 / ESU R Free: 0.065 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. U VALUES REFINED INDIVIDUALLY RESIDUES NLYFQGA AT THE BEGINNING OF CHAIN A ARE PART OF THE N-TERMINAL HIS-TAG WHICH WAS NOT CLEAVED BEFORE CRYSTALLIZATION
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.17922 1318 5.1 %RANDOM
Rwork0.16881 ---
obs0.16934 24575 99.9 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 23.483 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.7 Å20.7 Å20 Å2
2--0.7 Å20 Å2
3----2.29 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.57→57.18 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1157 0 15 100 1272
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0191200
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021172
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5911.9641625
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.80632691
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.2795155
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.82224.61552
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.48915216
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.434158
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0920.2188
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.021357
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02267
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.57→1.611 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.232 97 -
Rwork0.208 1785 -
obs--99.63 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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