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- PDB-4d3y: The structure of inactive prolegumain from chinese hamster. -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4d3y
タイトルThe structure of inactive prolegumain from chinese hamster.
要素LEGUMAIN
キーワードHYDROLASE / CYSTEINE PROTEASE / ASPARAGINYL ENDOPEPTIDASE
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of ERBB signaling pathway / legumain / vacuolar protein processing / renal system process / receptor catabolic process / dendritic spine organization / positive regulation of monocyte chemotaxis / response to acidic pH / positive regulation of endothelial cell chemotaxis / negative regulation of multicellular organism growth ...negative regulation of ERBB signaling pathway / legumain / vacuolar protein processing / renal system process / receptor catabolic process / dendritic spine organization / positive regulation of monocyte chemotaxis / response to acidic pH / positive regulation of endothelial cell chemotaxis / negative regulation of multicellular organism growth / cellular response to hepatocyte growth factor stimulus / associative learning / endopeptidase activator activity / positive regulation of mitotic cell cycle / lysosomal lumen / cellular response to calcium ion / proteolysis involved in protein catabolic process / positive regulation of long-term synaptic potentiation / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / memory / cellular response to amyloid-beta / apical part of cell / late endosome / negative regulation of neuron apoptotic process / negative regulation of gene expression / cysteine-type endopeptidase activity / positive regulation of cell population proliferation / perinuclear region of cytoplasm / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Topoisomerase I; Chain A, domain 4 - #130 / Asparaginyl endopeptidase / Legumain prodomain superfamily / : / Legumain, prodomain / Peptidase C13, legumain / Peptidase C13 family / Rossmann fold - #1460 / Topoisomerase I; Chain A, domain 4 / Rossmann fold ...Topoisomerase I; Chain A, domain 4 - #130 / Asparaginyl endopeptidase / Legumain prodomain superfamily / : / Legumain, prodomain / Peptidase C13, legumain / Peptidase C13 family / Rossmann fold - #1460 / Topoisomerase I; Chain A, domain 4 / Rossmann fold / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種CRICETULUS GRISEUS (モンゴルキヌゲネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Li, W. / Heinz, D.W. / Krausze, J.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: A Detailed Look Into Chinese Hamster Legumain Active Site Structure and Exploration of its Function
著者: Li, W. / Damme, M. / Buessow, K. / Grimm, I. / Van Den Heuvel, J. / Heinz, D.W. / Krausze, J.
履歴
登録2014年10月24日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年1月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_database_status / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.02023年11月15日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_validate_main_chain_plane / struct_conn
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id
改定 2.12023年12月20日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: LEGUMAIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,3815
ポリマ－46,6261
非ポリマー7564
水72140
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)38.270, 60.330, 153.950
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 LEGUMAIN


分子量: 46625.758 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 31-438 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) CRICETULUS GRISEUS (モンゴルキヌゲネズミ)
細胞株: LEC3.8.2.1 / 器官: OVARY / 参照: UniProt: G3I1H5, legumain
#2: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 40 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.91 Å3/Da / 溶媒含有率: 35.7 % / 解説: NONE
結晶化pH: 7.5
詳細: 0.03 M MGCL2, 0.03 M CACL2, 10%(W/V) PEG 20000, 20%(V/V) PEG 550 MME, 0.1 MOPS/HEPES PH 7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PETRA III, DESY / ビームライン: P11 / 波長: 1.033191
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年6月26日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.033191 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→20 Å / Num. obs: 14574 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 12.9 % / Biso Wilson estimate: 30.26 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.23 / Net I/σ(I): 10.7
反射 シェル解像度: 2.4→2.46 Å / 冗長度: 13.5 % / Rmerge(I) obs: 1.22 / Mean I/σ(I) obs: 2.33 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 4FGU

4fgu


解像度: 2.4→19.941 Å / SU ML: 0.3 / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 24.05 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2413 729 5 %
Rwork0.1677 --
obs0.1714 14574 99.98 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 32.7 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→19.941 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3099 0 48 40 3187
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0083231
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1394383
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.0231175
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.041479
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005557
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.4-2.5850.31791410.22092688X-RAY DIFFRACTION100
2.585-2.84440.28251440.19472720X-RAY DIFFRACTION100
2.8444-3.25450.27331450.17872755X-RAY DIFFRACTION100
3.2545-4.09450.20811450.14162767X-RAY DIFFRACTION100
4.0945-19.94130.21311540.15842915X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.3299-0.21280.05991.18260.08952.173-0.03090.01410.0441-0.0935-0.0009-0.0081-0.11950.11820.02370.17670.0010.03310.20120.01050.192751.26366.875617.5493
21.1114-0.281-0.92436.12472.58083.9422-0.07280.04410.0165-0.26190.2331-0.0071-0.2879-0.0724-0.18450.14320.0324-0.03420.28880.01630.226543.239466.84259.1746
31.63440.3226-0.79621.7345-0.18082.1764-0.0913-0.0468-0.2163-0.03470.0280.04480.25540.00010.08080.2524-0.0218-0.00540.29750.00840.259639.397843.232622.461
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN 'A' AND (RESID 32 THROUGH 266 )
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN 'A' AND (RESID 267 THROUGH 338 )
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN 'A' AND (RESID 339 THROUGH 436 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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