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万見
- PDB-4d3q: crystal structure of point mutated DUSP19 (R156A) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4d3q
タイトルcrystal structure of point mutated DUSP19 (R156A)
要素DUAL SPECIFICITY PROTEIN PHOSPHATASE 19
キーワードHYDROLASE / DUSP19 / POINT MUTATION
機能・相同性
機能・相同性情報


JUN kinase phosphatase activity / protein tyrosine/serine/threonine phosphatase activity / negative regulation of JUN kinase activity / MAP-kinase scaffold activity / negative regulation of JNK cascade / mitogen-activated protein kinase kinase kinase binding / myosin phosphatase activity / protein-serine/threonine phosphatase / protein kinase activator activity / protein kinase inhibitor activity ...JUN kinase phosphatase activity / protein tyrosine/serine/threonine phosphatase activity / negative regulation of JUN kinase activity / MAP-kinase scaffold activity / negative regulation of JNK cascade / mitogen-activated protein kinase kinase kinase binding / myosin phosphatase activity / protein-serine/threonine phosphatase / protein kinase activator activity / protein kinase inhibitor activity / positive regulation of protein kinase activity / positive regulation of JUN kinase activity / protein-tyrosine-phosphatase / protein tyrosine phosphatase activity / positive regulation of JNK cascade / negative regulation of protein kinase activity / positive regulation of MAPK cascade / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity protein phosphatase domain profile. / Dual specificity protein phosphatase domain / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like ...Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity protein phosphatase domain profile. / Dual specificity protein phosphatase domain / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Dual specificity protein phosphatase 19
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.64 Å
データ登録者Jeon, T.J. / Nam, K.T. / Ryu, S.E.
引用ジャーナル: Biodesign / 年: 2015
タイトル: Structural Analysis of Activity-Modulating Mutations of Dusp19
著者: Jeon, T.J. / Nam, K.T. / Ryu, S.E.
履歴
登録2014年10月23日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年11月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DUAL SPECIFICITY PROTEIN PHOSPHATASE 19
B: DUAL SPECIFICITY PROTEIN PHOSPHATASE 19
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,4594
ポリマ－32,2672
非ポリマー1922
水2,864159
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1800 Å2
ΔGint-49.2 kcal/mol
Surface area12160 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)86.064, 86.064, 93.539
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2050-

HOH

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要素

#1: タンパク質 DUAL SPECIFICITY PROTEIN PHOSPHATASE 19 / DUAL SPECIFICITY PHOSPHATASE TS-DSP1 / LOW MOLECULAR WEIGHT DUAL SPECIFICITY PHOSPHATASE 3 / LMW- ...DUAL SPECIFICITY PHOSPHATASE TS-DSP1 / LOW MOLECULAR WEIGHT DUAL SPECIFICITY PHOSPHATASE 3 / LMW-DSP3 / PROTEIN PHOSPHATASE SKRP 1 / STRESS-ACTIVATED PROTEIN KINASE PATHWAY-REGULATING PHOSPHATASE 1 / SAPK PATHWAY-REGULATING PHOSPHATASE 1


分子量: 16133.293 Da / 分子数: 2 / 断片: PHOSPHATASE DOMAINS, UNP RESIDUES 66-202 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q8WTR2, protein-serine/threonine phosphatase, protein-tyrosine-phosphatase
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 159 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.12 % / 解説: NONE
結晶化詳細: 0.2M POTASSIUM SODIUM TARTRATE TETRAHYDRATE, 0.1M SODIUM CITRATE TRIBASIC DEHYDRATE (PH 5.6), 2.0M AMMONIUM SULFATE

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 7A (6B, 6C1) / 波長: 1
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2013年10月6日 / 詳細: MIRRORS
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.64→50 Å / Num. obs: 49568 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 21.7 % / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 4.9
反射 シェル解像度: 1.64→1.67 Å / 冗長度: 17.9 % / Rmerge(I) obs: 0.23 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / % possible all: 99.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.7.0029精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3S4E

3s4e


解像度: 1.64→6 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.964 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.956 / SU B: 1.208 / SU ML: 0.043 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.072 / ESU R Free: 0.073 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.19638 2508 5.1 %RANDOM
Rwork0.17394 ---
obs0.1751 46983 99.92 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 22.672 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.42 Å20.42 Å20 Å2
2--0.42 Å20 Å2
3----1.36 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.64→6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2155 0 10 159 2324
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0270.0192207
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.022103
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.441.9592993
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.08934844
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.8645276
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.45125.15895
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.05515372
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.919156
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1550.2347
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0120.022488
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02498
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.64→1.679 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.214 170 -
Rwork0.186 3163 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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