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- PDB-4d2g: Crystal structure of human PCNA in complex with p15 peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4d2g
タイトルCrystal structure of human PCNA in complex with p15 peptide
要素
  • P15
  • PROLIFERATING CELL NUCLEAR ANTIGEN
キーワードTRANSCRIPTION
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of deoxyribonuclease activity / dinucleotide insertion or deletion binding / PCNA-p21 complex / mitotic telomere maintenance via semi-conservative replication / purine-specific mismatch base pair DNA N-glycosylase activity / MutLalpha complex binding / nuclear lamina / positive regulation of DNA-directed DNA polymerase activity / Polymerase switching / Telomere C-strand (Lagging Strand) Synthesis ...positive regulation of deoxyribonuclease activity / dinucleotide insertion or deletion binding / PCNA-p21 complex / mitotic telomere maintenance via semi-conservative replication / purine-specific mismatch base pair DNA N-glycosylase activity / MutLalpha complex binding / nuclear lamina / positive regulation of DNA-directed DNA polymerase activity / Polymerase switching / Telomere C-strand (Lagging Strand) Synthesis / Processive synthesis on the lagging strand / PCNA complex / Removal of the Flap Intermediate / Processive synthesis on the C-strand of the telomere / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH3 (MutSbeta) / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH6 (MutSalpha) / Polymerase switching on the C-strand of the telomere / Transcription of E2F targets under negative control by DREAM complex / Removal of the Flap Intermediate from the C-strand / replisome / centrosome cycle / response to L-glutamate / histone acetyltransferase binding / DNA polymerase processivity factor activity / G1/S-Specific Transcription / leading strand elongation / replication fork processing / response to dexamethasone / nuclear replication fork / SUMOylation of DNA replication proteins / estrous cycle / PCNA-Dependent Long Patch Base Excision Repair / mismatch repair / translesion synthesis / response to cadmium ion / DNA polymerase binding / response to UV / cyclin-dependent protein kinase holoenzyme complex / epithelial cell differentiation / base-excision repair, gap-filling / positive regulation of DNA repair / Translesion synthesis by REV1 / Translesion synthesis by POLK / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G2 Cell Cycle Arrest / Translesion synthesis by POLI / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / positive regulation of DNA replication / male germ cell nucleus / replication fork / liver regeneration / nuclear estrogen receptor binding / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / Termination of translesion DNA synthesis / Translesion Synthesis by POLH / HDR through Homologous Recombination (HRR) / Dual Incision in GG-NER / receptor tyrosine kinase binding / cellular response to hydrogen peroxide / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / cellular response to UV / cellular response to xenobiotic stimulus / response to estradiol / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / heart development / DNA replication / damaged DNA binding / chromosome, telomeric region / molecular adaptor activity / nuclear body / regulation of cell cycle / centrosome / DNA damage response / chromatin binding / protein-containing complex binding / chromatin / perinuclear region of cytoplasm / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular exosome / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
PCNA-associated factor, histone-like domain / PCNA-associated factor / PCNA-associated factor histone like domain / Box / Proliferating Cell Nuclear Antigen / Proliferating Cell Nuclear Antigen - #10 / Proliferating cell nuclear antigen signature 2. / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, conserved site / Proliferating cell nuclear antigen signature 1. / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA ...PCNA-associated factor, histone-like domain / PCNA-associated factor / PCNA-associated factor histone like domain / Box / Proliferating Cell Nuclear Antigen / Proliferating Cell Nuclear Antigen - #10 / Proliferating cell nuclear antigen signature 2. / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, conserved site / Proliferating cell nuclear antigen signature 1. / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, N-terminal / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, C-terminal / Proliferating cell nuclear antigen, N-terminal domain / Proliferating cell nuclear antigen, C-terminal domain / : / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Proliferating cell nuclear antigen / PCNA-associated factor
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
SYNTHETIC CONSTRUCT (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.65 Å
データ登録者DeBiasio, A. / Ibanez, A. / Mortuza, G. / Molina, R. / Cordeiro, T.N. / Castillo, F. / Villate, M. / Merino, N. / Lelli, M. / Diercks, T. ...DeBiasio, A. / Ibanez, A. / Mortuza, G. / Molina, R. / Cordeiro, T.N. / Castillo, F. / Villate, M. / Merino, N. / Lelli, M. / Diercks, T. / Luque, I. / Bernardo, P. / Montoya, G. / Blanco, F.J.
引用ジャーナル: Nat.Commun. / 年: 2015
タイトル: Structure of P15(Paf)-PCNA Complex and Implications for Clamp Sliding During DNA Replication and Repair.
著者: De Biasio, A. / De Opakua, A.I. / Mortuza, G.B. / Molina, R. / Cordeiro, T.N. / Castillo, F. / Villate, M. / Merino, N. / Delgado, S. / Gil-Carton, D. / Luque, I. / Diercks, T. / Bernado, P. ...著者: De Biasio, A. / De Opakua, A.I. / Mortuza, G.B. / Molina, R. / Cordeiro, T.N. / Castillo, F. / Villate, M. / Merino, N. / Delgado, S. / Gil-Carton, D. / Luque, I. / Diercks, T. / Bernado, P. / Montoya, G. / Blanco, F.J.
履歴
登録2014年5月9日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年3月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年3月25日Group: Database references
改定 1.22023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROLIFERATING CELL NUCLEAR ANTIGEN
B: PROLIFERATING CELL NUCLEAR ANTIGEN
C: PROLIFERATING CELL NUCLEAR ANTIGEN
D: P15
E: P15


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)91,8765
ポリマ－91,8765
非ポリマー00
水3,531196
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8760 Å2
ΔGint-44.7 kcal/mol
Surface area35580 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)76.053, 41.228, 141.121
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 105.39, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 PROLIFERATING CELL NUCLEAR ANTIGEN / PCNA / CYCLIN


分子量: 29088.061 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: CDFDUET1 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P12004
#2: タンパク質・ペプチド P15


分子量: 2305.716 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) SYNTHETIC CONSTRUCT (人工物) / 参照: UniProt: Q15004*PLUS
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 196 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.46 Å3/Da / 溶媒含有率: 50 % / 解説: NONE
結晶化詳細: 40% PEG 300 IN 0.1 MM PHOSPHATE-CITRATE PH 4.2

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 1
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.65→44.35 Å / Num. obs: 24870 / % possible obs: 98.8 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 49.91 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 9.3
反射 シェル解像度: 2.65→2.74 Å / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.51 / Mean I/σ(I) obs: 2 / % possible all: 89.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1VYM

1vym


解像度: 2.65→44.35 Å / SU ML: 0.34 / σ(F): 2 / 位相誤差: 26.82 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2499 1241 5 %
Rwork0.1703 --
obs0.1744 24817 98.55 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.65→44.35 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6265 0 0 196 6461
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0166361
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.7868596
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.3562374
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0731005
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0081105
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.6501-2.75620.34021260.22642387X-RAY DIFFRACTION90
2.7562-2.88160.30891380.20722616X-RAY DIFFRACTION100
2.8816-3.03350.29161370.19442606X-RAY DIFFRACTION100
3.0335-3.22350.27091380.18372630X-RAY DIFFRACTION100
3.2235-3.47230.28511390.1632637X-RAY DIFFRACTION100
3.4723-3.82160.24371380.15682624X-RAY DIFFRACTION99
3.8216-4.37410.21211390.15312630X-RAY DIFFRACTION99
4.3741-5.50930.19841400.14532674X-RAY DIFFRACTION99
5.5093-44.35440.27111460.18912772X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 7.4415 Å / Origin y: -4.7876 Å / Origin z: -35.7624 Å
111213212223313233
T0.1999 Å20.0116 Å20.0039 Å2-0.1575 Å2-0.0094 Å2--0.1907 Å2
L0.1712 °20.0134 °20.0078 °2-0.0715 °2-0.1409 °2--0.2615 °2
S0.0252 Å °-0.0164 Å °-0.0015 Å °-0.0138 Å °-0.0161 Å °0.0049 Å °-0.0106 Å °0.0091 Å °0 Å °
精密化 TLSグループSelection details: ALL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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